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- PDB-3q47: Crystal structure of TPR domain of CHIP complexed with pseudophos... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q47
タイトルCrystal structure of TPR domain of CHIP complexed with pseudophosphorylated Smad1 peptide
要素
  • STIP1 homology and U box-containing protein 1
  • Smad1 peptide
キーワードLIGASE/TRANSCRIPTION / E3 ubiquitin ligase / LIGASE-TRANSCRIPTION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


mesodermal cell fate commitment / homomeric SMAD protein complex / positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / osteoblast fate commitment / regulation of glucocorticoid metabolic process / Downregulation of ERBB2 signaling / SMAD protein complex / negative regulation of vascular associated smooth muscle contraction / Regulation of TNFR1 signaling ...mesodermal cell fate commitment / homomeric SMAD protein complex / positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / osteoblast fate commitment / regulation of glucocorticoid metabolic process / Downregulation of ERBB2 signaling / SMAD protein complex / negative regulation of vascular associated smooth muscle contraction / Regulation of TNFR1 signaling / RUNX2 regulates bone development / negative regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / heteromeric SMAD protein complex / Regulation of PTEN stability and activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / co-SMAD binding / Regulation of necroptotic cell death / negative regulation of muscle cell differentiation / positive regulation of cartilage development / ubiquitin conjugating enzyme complex / DEAD/H-box RNA helicase binding / positive regulation of ERAD pathway / primary miRNA binding / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of mitophagy / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / gamete generation / hindbrain development / cardiac conduction system development / primary miRNA processing / nuclear inclusion body / SMAD protein signal transduction / Signaling by BMP / embryonic pattern specification / misfolded protein binding / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / I-SMAD binding / cartilage development / cellular response to misfolded protein / nuclear inner membrane / Cardiogenesis / protein folding chaperone complex / positive regulation of dendrite development / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / ureteric bud development / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / chaperone-mediated autophagy / positive regulation of sprouting angiogenesis / midbrain development / TPR domain binding / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / R-SMAD binding / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / positive regulation of proteolysis / protein K63-linked ubiquitination / anatomical structure morphogenesis / protein monoubiquitination / cardiac muscle cell proliferation / ubiquitin ligase complex / BMP signaling pathway / positive regulation of osteoblast differentiation / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / endoplasmic reticulum unfolded protein response / negative regulation of protein binding / protein autoubiquitination / ERAD pathway / heat shock protein binding / positive regulation of protein ubiquitination / Hsp70 protein binding / ossification / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / response to ischemia / male germ cell nucleus / stem cell differentiation / Hsp90 protein binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor binding / bone development / RING-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of miRNA transcription / kinase binding / Z disc / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / osteoblast differentiation / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein folding / MAPK cascade / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / protein-macromolecule adaptor activity / cellular response to hypoxia / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / intracellular iron ion homeostasis / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / Ub-specific processing proteases
類似検索 - 分子機能
CHIP, N-terminal tetratricopeptide repeat domain / CHIP/LubX , U box domain / CHIP N-terminal tetratricopeptide repeat domain / MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. ...CHIP, N-terminal tetratricopeptide repeat domain / CHIP/LubX , U box domain / CHIP N-terminal tetratricopeptide repeat domain / MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain / Domain A in dwarfin family proteins / SMAD-like domain superfamily / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Tetratricopeptide repeat domain / SMAD/FHA domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Mothers against decapentaplegic homolog 1 / E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.705 Å
データ登録者Wang, L. / Chen, L. / Wu, J.W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Molecular Mechanism of the Negative Regulation of Smad1/5 Protein by Carboxyl Terminus of Hsc70-interacting Protein (CHIP).
著者: Wang, L. / Liu, Y.T. / Hao, R. / Chen, L. / Chang, Z. / Wang, H.R. / Wang, Z.X. / Wu, J.W.
履歴
登録2010年12月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: STIP1 homology and U box-containing protein 1
C: Smad1 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8152
ポリマ－16,8152
非ポリマー00
水2,990166
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area7860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.010, 77.411, 36.113
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-246-

HOH

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要素

#1: タンパク質 STIP1 homology and U box-containing protein 1 / Carboxy terminus of Hsp70-interacting protein / E3 ubiquitin-protein ligase CHIP


分子量: 15733.964 Da / 分子数: 1 / 断片: TPR domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Stub1, Chip / プラスミド: pET-Duet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9WUD1, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Smad1 peptide


分子量: 1081.114 Da / 分子数: 1 / Mutation: S463D, S465D / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15797*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.68 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100mM Bis-tris propane pH 7.0, 41% PEG MME 2000, 50mM magnesium acetate, 50mM proline, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97924 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月12日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97924 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→32.727 Å / Num. all: 14218 / Num. obs: 14183 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 41.1
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.265 / Mean I/σ(I) obs: 6.9 / % possible all: 82.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2C2L

2c2l


解像度: 1.705→32.7 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1915 716 5.05 %RANDOM
Rwork0.1731 ---
all0.174 14218 --
obs0.174 14183 96.87 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 80 Å2 / ksol: 0.366 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.0639 Å2-0 Å20 Å2
2---4.3815 Å2-0 Å2
3---11.0912 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.705→32.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1118 0 0 166 1284
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0131136
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.141529
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.423436
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08160
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005206
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.7051-1.83670.20061370.1851237988
1.8367-2.02150.21181440.1782262996
2.0215-2.3140.2071490.16362744100
2.314-2.91510.21991330.18012789100
2.9151-32.7330.16491530.16682926100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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