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- PDB-3q2s: Crystal Structure of CFIm68 RRM/CFIm25 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q2s
タイトルCrystal Structure of CFIm68 RRM/CFIm25 complex
要素
  • Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 5
  • Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6
キーワードNUCLEAR PROTEIN / CFIm / CFIm25 / CFIm68 / CPSF5 / CPSF6 / CPSF / 3' end processing / RNA processing / cleavage factor / Nudix protein / protein-protein complex / RRM domain / nudix fold / RNA
機能・相同性
機能・相同性情報


exon-exon junction complex binding / positive regulation of pro-B cell differentiation / positive regulation of RNA export from nucleus / mRNA cleavage factor complex / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / interchromatin granule / Processing of Intronless Pre-mRNAs / perichromatin fibrils / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA alternative polyadenylation ...exon-exon junction complex binding / positive regulation of pro-B cell differentiation / positive regulation of RNA export from nucleus / mRNA cleavage factor complex / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / interchromatin granule / Processing of Intronless Pre-mRNAs / perichromatin fibrils / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA alternative polyadenylation / positive regulation of stem cell differentiation / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / mRNA 3'-end processing / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / mRNA 3'-end processing / paraspeckles / RNA Polymerase II Transcription Termination / post-transcriptional regulation of gene expression / protein heterotetramerization / ribosomal large subunit binding / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / Signaling by FGFR1 in disease / protein tetramerization / centriolar satellite / histone deacetylase binding / mRNA processing / cell differentiation / nuclear speck / nuclear body / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / centrosome / chromatin binding / protein homodimerization activity / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6 / CPSF6/7 family / Cleavage/polyadenylation specificity factor subunit 5 / Nucleotide hydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / RRM (RNA recognition motif) domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily ...Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6 / CPSF6/7 family / Cleavage/polyadenylation specificity factor subunit 5 / Nucleotide hydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / RRM (RNA recognition motif) domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 5 / Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Yang, Q. / Coseno, M. / Gilmartin, G.M. / Doublie, S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Crystal Structure of a Human Cleavage Factor CFI(m)25/CFI(m)68/RNA Complex Provides an Insight into Poly(A) Site Recognition and RNA Looping.
著者: Yang, Q. / Coseno, M. / Gilmartin, G.M. / Doublie, S.
履歴
登録2010年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.32023年9月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 5
B: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 5
C: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6
D: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,0334
ポリマ－97,0334
非ポリマー00
水36020
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5870 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area30000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.323, 139.323, 139.323
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 5 / Cleavage and polyadenylation specificity factor 25 kDa subunit / CPSF 25 kDa subunit / Nucleoside ...Cleavage and polyadenylation specificity factor 25 kDa subunit / CPSF 25 kDa subunit / Nucleoside diphosphate-linked moiety X motif 21 / Nudix motif 21 / Pre-mRNA cleavage factor Im 25 kDa subunit


分子量: 24030.703 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 21-227 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFIM25, CPSF25, CPSF5, NUDT21, or CPSF5 / プラスミド: His6-MBP fusion vector / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) pLysS / 参照: UniProt: O43809
#2: タンパク質 Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6 / Cleavage and polyadenylation specificity factor 68 kDa subunit / CPSF 68 kDa subunit / Pre-mRNA ...Cleavage and polyadenylation specificity factor 68 kDa subunit / CPSF 68 kDa subunit / Pre-mRNA cleavage factor Im 68 kDa subunit / Protein HPBRII-4/7


分子量: 24485.863 Da / 分子数: 2 / 断片: RRM domain, residues 13-235 / Mutation: C159V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFIM68, CPSF6 / プラスミド: pET22 C-terminal His6 tag / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) pLysS / 参照: UniProt: Q16630
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.04 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M Magnesium Formate, 0.05M HEPES pH 7.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年2月23日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: MAR mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: l,-k,h / Fraction: 0.04
反射解像度: 2.9→20 Å / Num. all: 20194 / Num. obs: 20194 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 22.5 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 16.7 % / Num. unique all: 1968 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å46.34 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.6_289精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BHO

3bho


解像度: 2.9→19.903 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.7745
交差検証法: Throughout. Twin based reflections are in the same set
σ(F): 0.05 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2776 1804 5.67 %Random
Rwork0.2126 ---
obs0.2153 20194 82.42 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 29.751 Å2 / ksol: 0.245 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 137.05 Å2 / Biso mean: 64.8149 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→19.903 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4823 0 0 20 4843
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054966
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9436739
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061733
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004871
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1791852
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9013-2.99460.39031170.34052110222760
2.9946-3.10130.41611210.31272251237264
3.1013-3.22490.31721240.30042421254570
3.2249-3.3710.41041070.2622722282978
3.371-3.54770.35921350.24612617275275
3.5477-3.76850.32291510.25142977312885
3.7685-4.0570.261390.20252771291079
4.057-4.46090.30111700.17832959312984
4.4609-5.09630.20821540.16363039319387
5.0963-6.38320.281620.20723103326588
6.3832-19.50960.22011880.1853243343192

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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