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- PDB-3q1j: Crystal structure of tudor domain 1 of human PHD finger protein 20 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q1j
タイトルCrystal structure of tudor domain 1 of human PHD finger protein 20
要素PHD finger protein 20
キーワードTRANSCRIPTION / tudor domain / mbt / structural genomics consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


NSL complex / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / Stabilization of p53 / Regulation of TP53 Degradation / HATs acetylate histones / chromatin organization / nuclear membrane ...NSL complex / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / Stabilization of p53 / Regulation of TP53 Degradation / HATs acetylate histones / chromatin organization / nuclear membrane / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
PHD finger protein 20, AT hook / PHD finger protein 20, AT-hook / DNA repair protein Crb2, Tudor domain / DNA repair protein Crb2 Tudor domain / PHD finger protein 20-like / PhD finger domain / Tudor domain / Tudor domain / SH3 type barrels. - #140 / Zinc finger, PHD-type, conserved site ...PHD finger protein 20, AT hook / PHD finger protein 20, AT-hook / DNA repair protein Crb2, Tudor domain / DNA repair protein Crb2 Tudor domain / PHD finger protein 20-like / PhD finger domain / Tudor domain / Tudor domain / SH3 type barrels. - #140 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / SH3 type barrels. / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHD finger protein 20
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Tempel, W. / Li, Z. / Wernimont, A.K. / Chao, X. / Bian, C. / Lam, R. / Crombet, L. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. ...Tempel, W. / Li, Z. / Wernimont, A.K. / Chao, X. / Bian, C. / Lam, R. / Crombet, L. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2012
タイトル: Crystal structures of the Tudor domains of human PHF20 reveal novel structural variations on the Royal Family of proteins.
著者: Adams-Cioaba, M.A. / Li, Z. / Tempel, W. / Guo, Y. / Bian, C. / Li, Y. / Lam, R. / Min, J.
履歴
登録2010年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年5月9日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHD finger protein 20


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2112
ポリマ－8,2111
非ポリマー01
水905
1
A: PHD finger protein 20

A: PHD finger protein 20


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4224
ポリマ－16,4222
非ポリマー02
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area800 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area7790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.498, 41.062, 28.632
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.330, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細biological unit was not experimentally determined.

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要素

#1: タンパク質 PHD finger protein 20 / Glioma-expressed antigen 2 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 58 / Novel zinc finger ...Glioma-expressed antigen 2 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 58 / Novel zinc finger protein / Transcription factor TZP


分子量: 8211.169 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-81 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHF20, C20orf104, GLEA2, HCA58, NZF, TZP / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) Codon plus RIL (Stratagene) / 参照: UniProt: Q9BVI0
#2: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE INITIAL SEQUENCE OF THE PROTEIN HAS THE FOLLOWING SEQUENCE, ...THE INITIAL SEQUENCE OF THE PROTEIN HAS THE FOLLOWING SEQUENCE, MHHHHHHSSRENLYFQGMTKHPPNRRGISFEVGAQLEARDRLKNWYPAH IEDIDYEEGKVLIHFKRWNHRYDEWFCWDSPYLRPLEKIQLRKEGLHEE AUTHORS STATE THAT THE PROTEIN WAS LIKELY DEGRADED SPONTANEOUSLY PRIOR TO CRYSTALLIZATION. WITH UNCLEAR DEGRADATION SITE, THE CURRENT SEQRES REPRESENTES ONLY THE PROTEIN PORTION WITH VISIBLE ELECTRON DENSITY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.43 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25% PEG-3350, 0.2M ammonium acetate, 0.1M bis-tris. Prior to freezing, a cluster of thin rods was transferred to a drop of paratone oil. A fragment of the cluster was frozen in a stream of ...詳細: 25% PEG-3350, 0.2M ammonium acetate, 0.1M bis-tris. Prior to freezing, a cluster of thin rods was transferred to a drop of paratone oil. A fragment of the cluster was frozen in a stream of cold nitrogen., pH 5.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 291K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年10月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→20 Å / Num. obs: 2828 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Χ2: 1.927 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.35-2.433.30.6542881.6371100
2.43-2.533.40.562751.241100
2.53-2.653.50.3922851.431100
2.65-2.793.50.3342701.411199.6
2.79-2.963.50.222841.434199.6
2.96-3.193.50.1492821.81100
3.19-3.513.50.1142802.16199.6
3.51-4.013.50.0762822.306199.3
4.01-5.043.40.062872.5511100
5.04-203.30.0592953.279199.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER-TNTBUSTER 2.8.0精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
StructureStudioデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entries 2rhu, 2eqm

2rhu

2eqm


解像度: 2.35→19.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9033 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8819 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: The programs molrep, chainsaw, phenix, refmac, coot and the ffas03 and molprobity servers where also used in the course of refinement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2601 131 4.67 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.2074 2804 --
原子変位パラメータBiso max: 109.13 Å2 / Biso mean: 43.4265 Å2 / Biso min: 25.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.0894 Å20 Å2-14.2796 Å2
2--8.2424 Å20 Å2
3---1.847 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.307 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→19.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数549 0 1 5 555
拘束条件
Refine-IDタイプ数WeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1822
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes142
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes855
X-RAY DIFFRACTIONt_it57520
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion685
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6324
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d57520.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg78821.04
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.27
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.94
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.63 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2997 45 5.58 %
Rwork0.2327 762 -
all0.2372 807 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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