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万見
- PDB-3pzz: Structure of an amyloid forming peptide GAIIGL (29-34) from amylo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pzz
タイトルStructure of an amyloid forming peptide GAIIGL (29-34) from amyloid beta
要素Amyloid beta A4 protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid protofibril
機能・相同性
機能・相同性情報


amyloid-beta complex / microglia development / negative regulation of presynapse assembly / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / synaptic assembly at neuromuscular junction / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / regulation of Wnt signaling pathway / regulation of synapse structure or activity / axo-dendritic transport ...amyloid-beta complex / microglia development / negative regulation of presynapse assembly / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / synaptic assembly at neuromuscular junction / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / regulation of Wnt signaling pathway / regulation of synapse structure or activity / axo-dendritic transport / axon midline choice point recognition / astrocyte activation involved in immune response / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / ciliary rootlet / Golgi-associated vesicle / PTB domain binding / Lysosome Vesicle Biogenesis / positive regulation of amyloid fibril formation / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / neuron remodeling / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / nuclear envelope lumen / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / suckling behavior / positive regulation of protein metabolic process / dendrite development / modulation of excitatory postsynaptic potential / TRAF6 mediated NF-kB activation / presynaptic active zone / signaling receptor activator activity / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / The NLRP3 inflammasome / negative regulation of long-term synaptic potentiation / neuromuscular process controlling balance / transition metal ion binding / regulation of multicellular organism growth / intracellular copper ion homeostasis / regulation of presynapse assembly / negative regulation of neuron differentiation / ECM proteoglycans / spindle midzone / positive regulation of T cell migration / forebrain development / smooth endoplasmic reticulum / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of chemokine production / Notch signaling pathway / clathrin-coated pit / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / extracellular matrix organization / neuron projection maintenance / Mitochondrial protein degradation / axonogenesis / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of mitotic cell cycle / response to interleukin-1 / positive regulation of calcium-mediated signaling / cholesterol metabolic process / protein serine/threonine kinase binding / platelet alpha granule lumen / positive regulation of glycolytic process / adult locomotory behavior / dendritic shaft / central nervous system development / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of interleukin-1 beta production / trans-Golgi network membrane / endosome lumen / learning / locomotory behavior / astrocyte activation / positive regulation of JNK cascade / Post-translational protein phosphorylation / microglial cell activation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / synapse organization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / neuromuscular junction / visual learning / recycling endosome / positive regulation of interleukin-6 production / Golgi lumen / cognition / neuron cellular homeostasis / endocytosis / positive regulation of inflammatory response / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / cellular response to amyloid-beta / neuron projection development / G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of tumor necrosis factor production / apical part of cell / synaptic vesicle / Platelet degranulation / cell-cell junction
類似検索 - 分子機能
Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site ...Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid-beta precursor protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.29 Å
データ登録者Soriaga, A.B. / Laganowsky, A.L. / Sawaya, M.R. / Eisenberg, D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Molecular basis for amyloid-beta polymorphism.
著者: Colletier, J.P. / Laganowsky, A. / Landau, M. / Zhao, M. / Soriaga, A.B. / Goldschmidt, L. / Flot, D. / Cascio, D. / Sawaya, M.R. / Eisenberg, D.
履歴
登録2010年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月30日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / pdbx_entity_src_syn / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amyloid beta A4 protein
B: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,0852
ポリマ－1,0852
非ポリマー00
水1629
1
A: Amyloid beta A4 protein
B: Amyloid beta A4 protein
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,51212
ポリマ－6,51212
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
crystal symmetry operation1_755x+2,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_665x+1,y+1,z1
crystal symmetry operation1_765x+2,y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)9.470, 11.769, 17.358
Angle α, β, γ (deg.)99.830, 95.630, 104.690
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細The biological unit is a pair of beta sheets. One sheet is constructed from unit cell translations along the a direction (i.e. X+1,Y,Z; X+2,Y,Z; X+3,Y,Z, etc.). The other sheet is constructed from symmetry operators x,y+1,z; x+1,y+1,z; x+2,y+1,z; etc.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Amyloid beta A4 protein / ABPP / APPI / APP / Alzheimer disease amyloid protein / Amyloid precursor protein / Beta-amyloid ...ABPP / APPI / APP / Alzheimer disease amyloid protein / Amyloid precursor protein / Beta-amyloid precursor protein / Cerebral vascular amyloid peptide / CVAP / PreA4 / Protease nexin-II / PN-II


分子量: 542.670 Da / 分子数: 2 / 断片: GAIIGL hexapeptide segment (UNP residues 700-705) / 由来タイプ: 合成
詳細: GAIIGL (residues 29-34) from human Amyloid beta, synthesized
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05067
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 26.79 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: reservoir contained 14.4% PEG 8000, 0.08 M Na Cacodylate pH 6.5, 0.16 M Calcium Acetate, 20% v/v Glycerol, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→100 Å / Num. obs: 1682 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.118 / Χ2: 1.046 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.3-1.354.80.3241661.152194.9
1.35-1.45.20.2911611.023193.6
1.4-1.465.60.2391651.03193.2
1.46-1.545.60.1981631.03196.4
1.54-1.645.70.1491741.022195.1
1.64-1.765.90.1521611.021196.4
1.76-1.945.90.1211841.027196.8
1.94-2.225.60.0971621.011197
2.22-2.85.70.1091751.068198.3
2.8-1005.40.0811711.092197.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRPacking: 0

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.6_289精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.29→9.059 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8294 / SU ML: 0.13 / σ(F): 0.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1955 154 9.29 %Random 10% of reflections
Rwork0.1431 ---
obs0.1475 1658 93.46 %-
all-1658 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 300 Å2 / ksol: 0.6 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 33.48 Å2 / Biso mean: 9.8154 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.1452 Å2-1.0803 Å2-1.3303 Å2
2--2.8276 Å2-1.4461 Å2
3----1.0944 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.29→9.059 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数76 0 0 9 85
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00874
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.17998
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05514
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00312
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.15624
LS精密化 シェル最高解像度: 1.2901 Å / Total num. of bins used: 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1955 154 -
Rwork0.1431 1504 -
all-1658 -
obs--93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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