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- PDB-3pxj: Tandem Ig repeats of Dlar -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pxj
タイトルTandem Ig repeats of Dlar
要素Tyrosine-protein phosphatase Lar
キーワードHYDROLASE / Ig domains / Cell adhesion / Receptor protein tyrosine phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


centripetally migrating follicle cell migration / negative regulation of homophilic cell adhesion / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / positive regulation of plasma membrane bounded cell projection assembly / R7 cell development / Other semaphorin interactions / Synaptic adhesion-like molecules / NCAM signaling for neurite out-growth / Insulin receptor recycling / RAF/MAP kinase cascade ...centripetally migrating follicle cell migration / negative regulation of homophilic cell adhesion / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / positive regulation of plasma membrane bounded cell projection assembly / R7 cell development / Other semaphorin interactions / Synaptic adhesion-like molecules / NCAM signaling for neurite out-growth / Insulin receptor recycling / RAF/MAP kinase cascade / photoreceptor cell morphogenesis / regulation of axon extension involved in axon guidance / SAM domain binding / axon target recognition / synaptic assembly at neuromuscular junction / Neutrophil degranulation / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / hematopoietic stem cell homeostasis / axon extension / motor neuron axon guidance / retinal ganglion cell axon guidance / positive regulation of filopodium assembly / oogenesis / cell leading edge / protein-tyrosine-phosphatase / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / protein tyrosine phosphatase activity / basal plasma membrane / axon guidance / insulin receptor binding / nervous system development / heparin binding / spermatogenesis / cell adhesion / axon / focal adhesion / cell surface / signal transduction
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...: / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase Lar
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3003 Å
データ登録者Biersmith, B.H. / Bouyain, S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: The Immunoglobulin-like Domains 1 and 2 of the Protein Tyrosine Phosphatase LAR Adopt an Unusual Horseshoe-like Conformation.
著者: Biersmith, B.H. / Hammel, M. / Geisbrecht, E.R. / Bouyain, S.
履歴
登録2010年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase Lar
B: Tyrosine-protein phosphatase Lar
C: Tyrosine-protein phosphatase Lar
D: Tyrosine-protein phosphatase Lar


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,9704
ポリマ－90,9704
非ポリマー00
水2,486138
1
A: Tyrosine-protein phosphatase Lar


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7431
ポリマ－22,7431
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein phosphatase Lar


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7431
ポリマ－22,7431
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Tyrosine-protein phosphatase Lar


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7431
ポリマ－22,7431
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Tyrosine-protein phosphatase Lar


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7431
ポリマ－22,7431
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.957, 77.513, 81.726
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.080, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Tyrosine-protein phosphatase Lar / Protein-tyrosine-phosphate phosphohydrolase / dLAR


分子量: 22742.623 Da / 分子数: 4 / 断片: Ig domains 1 and 2 (UNP Residues 32-237) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Lar, CG10443 / プラスミド: pET32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami 2(DE3) / 参照: UniProt: P16621, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 50 mM imidazole pH 7.0, 10 mM ammonium sulfate, 20% (w/v) PEG 2000 MME, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97242 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月25日
放射モノクロメーター: ROSENBAUM-ROCK MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97242 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 39287 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.117 / Χ2: 1.008 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.3-2.3820.41538441.09398.2
2.38-2.482.30.40539641.04499.3
2.48-2.592.50.33839471.03199.6
2.59-2.732.70.26439510.99799.4
2.73-2.92.80.20739411.01599.5
2.9-3.122.80.16239451.02299.4
3.12-3.442.90.12839210.97499.1
3.44-3.932.90.10839430.92298.9
3.93-4.952.90.09439130.98498.1
4.95-502.90.10839181.05395.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 52.37
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å41.38 Å
Translation2.5 Å41.38 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SERGUIデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3PXH

3pxh


解像度: 2.3003→41.385 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7146 / SU ML: 0.36 / σ(F): 0 / 位相誤差: 33.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2613 1844 4.97 %RANDOM
Rwork0.2233 ---
obs0.2251 37084 92.99 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.61 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.026 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 205.76 Å2 / Biso mean: 58.2339 Å2 / Biso min: 12.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.2922 Å2-0 Å2-0.6795 Å2
2---7.0839 Å20 Å2
3---10.3761 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3003→41.385 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5965 0 0 138 6103
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0326097
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6578262
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.135905
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0141096
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.0282306
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3003-2.38250.38811590.33833057321682
2.3825-2.47790.45081750.33883304347987
2.4779-2.59060.40061770.31583356353389
2.5906-2.72720.33171820.29363513369593
2.7272-2.8980.35241870.27313561374894
2.898-3.12170.29381870.25613646383396
3.1217-3.43570.24391940.23393686388098
3.4357-3.93260.25311960.2033730392698
3.9326-4.95330.18071960.15643721391798
4.9533-41.39160.22431910.20913666385794
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.10130.34090.35980.1434-1.09450.37720.2672-0.20740.255-0.001-0.131-0.1132-0.0768-0.0084-0.0530.1177-0.0361-0.07810.4669-0.02870.234738.10084.7175.8134
20.9805-1.3713-0.19771.42640.71540.85690.18650.13970.23080.01710.1064-0.5143-0.0288-0.0114-0.24560.1213-0.0333-0.06060.4320.02060.291223.963922.85810.1726
31.1881-1.0354-0.17940.9658-0.60250.99090.0666-0.04470.05070.0104-0.0795-0.23330.0960.03750.02260.1055-0.0235-0.02730.083-0.00550.164730.13786.894445.9239
40.7461-0.9005-0.28161.01910.67880.50240.1270.15440.1198-0.12140.19790.1628-0.0197-0.1926-0.25930.08810.0342-0.0243-0.0944-0.0540.173816.012924.945440.1993
50.1363-0.2077-0.16190.26820.08380.64530.09770.01340.2894-0.1909-0.12160.439-0.1841-0.01340.03920.1683-0.007-0.14540.09370.00770.4886-9.163922.879145.6445
61.6248-0.2980.43990.2632-0.15480.46540.08710.04230.1486-0.0555-0.03090.24670.11720.0448-0.09130.12080.0082-0.12470.04050.04570.38274.68514.441340.4479
71.378-1.25311.02410.8522-0.40050.37780.1422-0.05120.0906-0.0336-0.02680.16630.05810.2331-0.05540.13680.0077-0.13750.4205-0.03940.286212.15952.9022-0.3233
8-0.0009-0.08690.16680.0968-0.1313-0.68010.03190.1026-0.00620.0203-0.02530.01160.0290.0235-0.00110.1602-0.02530.05890.30390.0170.102512.374413.428424.7663
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 33:134A33 - 134
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 135:230A135 - 230
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and resid 32:134B32 - 134
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resid 135:230B135 - 230
5X-RAY DIFFRACTION5chain C and resid 33:131C33 - 131
6X-RAY DIFFRACTION6chain C and resid 138:230C138 - 230
7X-RAY DIFFRACTION7chain D and resid 134:231D134 - 231
8X-RAY DIFFRACTION8chain EA - D1 - 262

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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