[日本語] English
万見
- PDB-3pxh: Tandem Ig domains of tyrosine phosphatase LAR -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pxh
タイトルTandem Ig domains of tyrosine phosphatase LAR
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase F
キーワードHYDROLASE / Ig domains / Cell adhesion / Receptor protein tyrosine phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


chondroitin sulfate proteoglycan binding / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / Synaptic adhesion-like molecules / neuron projection regeneration / Insulin receptor recycling / synaptic membrane adhesion / regulation of axon regeneration / regulation of neuron projection development / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / phosphoprotein phosphatase activity ...chondroitin sulfate proteoglycan binding / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / Synaptic adhesion-like molecules / neuron projection regeneration / Insulin receptor recycling / synaptic membrane adhesion / regulation of axon regeneration / regulation of neuron projection development / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / phosphoprotein phosphatase activity / cell adhesion molecule binding / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of receptor binding / cell migration / heparin binding / neuron projection / neuronal cell body / protein-containing complex binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. ...: / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase F
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.0009 Å
データ登録者Biersmith, B.H. / Bouyain, S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: The Immunoglobulin-like Domains 1 and 2 of the Protein Tyrosine Phosphatase LAR Adopt an Unusual Horseshoe-like Conformation.
著者: Biersmith, B.H. / Hammel, M. / Geisbrecht, E.R. / Bouyain, S.
履歴
登録2010年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8153
ポリマ－21,6231
非ポリマー1922
水1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.450, 77.450, 68.499
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase F / Leukocyte common antigen related / LAR


分子量: 21623.268 Da / 分子数: 1 / 断片: Ig domains 1 and 2 (UNP Residues 30-226) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ptprf, Lar / プラスミド: pET32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami 2(DE3) / 参照: UniProt: A2A8L5, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25% (w/v) PEG 1500, 50 mM citrate 5.5, 200 mM lithium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97242 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月25日
放射モノクロメーター: ROSENBAUM-ROCK MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97242 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 15225 / % possible obs: 92.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / 冗長度: 15.4 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Χ2: 0.979 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2-2.078.70.36410661.0665.4
2.07-2.159.60.30912120.96574.8
2.15-2.2511.10.26914390.9589.5
2.25-2.3713.80.26315670.93797.5
2.37-2.5217.20.21616420.92899.8
2.52-2.7118.10.1616140.92199.9
2.71-2.9918.20.11116400.95999.8
2.99-3.42180.07816541.0199.9
3.42-4.3117.90.0616641.086100
4.31-50170.04517270.99399.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES IFHG AND 2IEP

2iep


解像度: 2.0009→33.537 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7315 / SU ML: 0.26 / σ(F): 0 / 位相誤差: 31.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2403 721 4.98 %RANDOM
Rwork0.2203 ---
obs0.2214 14492 88.32 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.987 Å2 / ksol: 0.335 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 171.77 Å2 / Biso mean: 53.4528 Å2 / Biso min: 20.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.8297 Å20 Å2-0 Å2
2--6.8297 Å20 Å2
3----13.6594 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.0009→33.537 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1494 0 10 85 1589
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.031531
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6742070
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.138228
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008274
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.393577
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0009-2.15540.3424910.3251856194760
2.1554-2.37230.34751300.29272572270284
2.3723-2.71540.35281600.28043022318297
2.7154-3.42060.24381670.24331143281100
3.4206-33.54150.19091730.178232073380100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.32610.344-0.35070.72570.04330.84450.1676-0.0349-0.02130.3915-0.1137-0.03790.1008-0.0435-0.04120.2158-0.0451-0.01240.1674-0.00750.084141.73430.909625.9309
20.3263-0.0852-0.28430.13520.14531.2483-0.06710.23720.02770.0849-0.08630.0637-0.2097-0.54490.070.23490.09670.04130.39830.02760.200624.298139.000816.8879
32.00051.99922.00042.00041.99972.00040.0437-0.85853.7468-0.75330.3162.70570.88730.4468-0.35050.81220.04360.06130.41470.01990.789240.538315.502917.1702
40.2143-0.0999-0.31390.24360.19750.6831-0.0460.0816-0.06550.1533-0.0173-0.0195-0.0748-0.23120.07670.2912-0.00160.02560.2951-0.00760.201635.63133.147423.906
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 30:128A30 - 128
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 129:226A129 - 226
3X-RAY DIFFRACTION3chain BA1 - 2
4X-RAY DIFFRACTION4chain SA1 - 289

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る