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- PDB-3pxe: Impact of BRCA1 BRCT domain missense substitutions on phospho-pep... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pxe
タイトルImpact of BRCA1 BRCT domain missense substitutions on phospho-peptide recognition: E1836K
要素
  • Breast cancer type 1 susceptibility protein
  • phospho peptide
キーワードPROTEIN BINDING / BRCA1 protein / Missense / phosphopeptide recognition / BRCT domain / Phospho-peptide binding / nuclear protein
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AK127 ubiquitin ligase activity / histone H2AK129 ubiquitin ligase activity / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-C complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / negative regulation of centriole replication / sex-chromosome dosage compensation ...histone H2AK127 ubiquitin ligase activity / histone H2AK129 ubiquitin ligase activity / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-C complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / negative regulation of centriole replication / sex-chromosome dosage compensation / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / random inactivation of X chromosome / nuclear ubiquitin ligase complex / ubiquitin-modified histone reader activity / chordate embryonic development / cellular response to indole-3-methanol / gamma-tubulin ring complex / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / DNA strand resection involved in replication fork processing / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / homologous recombination / lateral element / protein K6-linked ubiquitination / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / regulation of DNA damage checkpoint / XY body / mitotic G2/M transition checkpoint / centrosome cycle / RNA polymerase binding / postreplication repair / DNA repair complex / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / intracellular membraneless organelle / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / response to ionizing radiation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Transcriptional Regulation by E2F6 / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / negative regulation of cell cycle / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / ubiquitin ligase complex / regulation of DNA repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / protein autoubiquitination / Meiotic synapsis / tubulin binding / male germ cell nucleus / positive regulation of DNA repair / cellular response to ionizing radiation / chromosome segregation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / negative regulation of cell growth / RING-type E3 ubiquitin transferase / Meiotic recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Metalloprotease DUBs / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of angiogenesis / fatty acid biosynthetic process / ubiquitin-protein transferase activity / p53 binding / KEAP1-NFE2L2 pathway / cellular response to tumor necrosis factor / double-strand break repair / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Neddylation / chromosome / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / protein ubiquitination / nuclear body / chromatin remodeling / ribonucleoprotein complex / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1) / BRCA1, serine-rich domain / BRCA1-associated / Serine-rich domain associated with BRCT / BRCT domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. ...Breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1) / BRCA1, serine-rich domain / BRCA1-associated / Serine-rich domain associated with BRCT / BRCT domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Breast cancer type 1 susceptibility protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Coquelle, N. / Green, R. / Glover, J.N.M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: Impact of BRCA1 BRCT Domain Missense Substitutions on Phosphopeptide Recognition.
著者: Coquelle, N. / Green, R. / Glover, J.N.
#1: ジャーナル: Cancer Res. / 年: 2010
タイトル: Comprehensive analysis of missense variations in the BRCT domain of BRCA1 by structural and functional assays.
著者: Lee, M.S. / Green, R. / Marsillac, S.M. / Coquelle, N. / Williams, R.S. / Yeung, T. / Foo, D. / Hau, D.D. / Hui, B. / Monteiro, A.N. / Glover, J.N.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structural basis of phosphopeptide recognition by the BRCT domain of BRCA1.
著者: Williams, R.S. / Lee, M.S. / Hau, D.D. / Glover, J.N.
#3: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structure and mechanism of BRCA1 BRCT domain recognition of phosphorylated BACH1 with implications for cancer.
著者: Clapperton, J.A. / Manke, I.A. / Lowery, D.M. / Ho, T. / Haire, L.F. / Yaffe, M.B. / Smerdon, S.J.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Structural consequences of a cancer-causing BRCA1-BRCT missense mutation.
著者: Williams, R.S. / Glover, J.N.
履歴
登録2010年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Breast cancer type 1 susceptibility protein
B: Breast cancer type 1 susceptibility protein
C: Breast cancer type 1 susceptibility protein
D: Breast cancer type 1 susceptibility protein
E: phospho peptide
F: phospho peptide
G: phospho peptide
H: phospho peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,9508
ポリマ－102,9508
非ポリマー00
水28816
1
A: Breast cancer type 1 susceptibility protein
E: phospho peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7382
ポリマ－25,7382
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area900 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11030 Å2
手法PISA
2
B: Breast cancer type 1 susceptibility protein
F: phospho peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7382
ポリマ－25,7382
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area820 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11140 Å2
手法PISA
3
C: Breast cancer type 1 susceptibility protein
G: phospho peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7382
ポリマ－25,7382
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area750 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11340 Å2
手法PISA
4
D: Breast cancer type 1 susceptibility protein
H: phospho peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7382
ポリマ－25,7382
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area780 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area10540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.820, 131.050, 180.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質
Breast cancer type 1 susceptibility protein / RING finger protein 53


分子量: 24531.301 Da / 分子数: 4 / 断片: BRCT domain, UNP residues 1646-1859 / 変異: E1836K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRCA1, RNF53 / プラスミド: pLM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold
参照: UniProt: P38398, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド
phospho peptide


分子量: 1206.200 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Peptide derived from BRCA1 partner BACH1.
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 50mM MES 0.15M (NH4)2SO4 26% PEG 8000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月11日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→44.37 Å / Num. all: 31218 / Num. obs: 31218 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.85-2.9173.6
2.9-3196.7
3-6197.5
6-44.37196.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxDCデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.3_473)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1N5O

1n5o


解像度: 2.85→44.363 Å / SU ML: 0.44 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 30.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 1561 5 %
Rwork0.2202 --
obs0.2226 31205 96.12 %
all-31205 -
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.016 Å2 / ksol: 0.331 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-38.4433 Å2-0 Å2-0 Å2
2---16.319 Å2-0 Å2
3----22.1243 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→44.363 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6815 0 0 16 6831
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076979
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0789492
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.972485
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0681074
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051199
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8501-2.94210.39091200.35772293X-RAY DIFFRACTION83
2.9421-3.04720.40581430.34362702X-RAY DIFFRACTION97
3.0472-3.16920.34481410.30432686X-RAY DIFFRACTION98
3.1692-3.31340.37461440.28462725X-RAY DIFFRACTION98
3.3134-3.4880.25241420.25722708X-RAY DIFFRACTION97
3.488-3.70640.29221430.23092718X-RAY DIFFRACTION98
3.7064-3.99240.25221440.21212728X-RAY DIFFRACTION97
3.9924-4.39390.23931440.18812729X-RAY DIFFRACTION98
4.3939-5.02890.22041440.16382752X-RAY DIFFRACTION98
5.0289-6.3330.26321450.20152742X-RAY DIFFRACTION97
6.333-44.36830.23071510.20062861X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.30280.58311.26941.31230.25411.9895-0.11360.3407-0.08810.02690.04030.0216-0.0745-0.182-0.00080.2634-0.10330.04030.45150.01710.2329-1.6773-14.8793-39.3337
22.5662-1.24920.62142.83680.03611.2751-0.065-0.0218-0.10380.7496-0.11470.04280.36720.08740.00030.5367-0.1299-0.01940.48970.03720.44863.1192-15.9708-28.0535
30.03480.00190.08550.2588-0.15110.2082-0.1882-0.34460.04211.8967-0.00540.09250.6444-0.1774-0.0030.746-0.1058-0.0310.7890.01410.69899.5752-9.5731-20.766
42.26560.03061.6052.5597-0.14211.58510.19530.42140.7953-0.3905-0.1901-0.4249-0.44760.1360.00030.4841-0.0388-0.05960.47050.14230.684319.40512.2735-35.2009
53.2471.25371.72171.41070.47911.96850.84770.18610.68630.3193-0.4198-0.9941-0.60630.42250.0121-0.0746-0.1013-0.3610.11130.12860.331729.5737-2.0627-31.1902
61.86790.7926-0.24781.42590.09611.92530.0691-0.0985-0.16080.2146-0.16580.13480.0016-0.41180.00010.61790.061-0.04420.45070.03990.4295-11.414514.7515.4919
71.3985-0.97190.16591.3906-1.2471.5082-0.1042-0.08380.34990.2348-0.2288-0.264-0.61880.04350.00020.2621-0.015-0.0950.3177-0.00920.3399-3.093517.5484-2.4608
80.30940.2923-0.10130.3110.01060.28860.02690.01710.5525-0.4168-0.648-0.2143-0.28420.7142-0.00240.6186-0.02640.01390.77040.05250.6032-2.08219.1308-14.1841
93.33051.6568-0.15613.04471.15252.2489-0.16540.0156-0.0032-0.3436-0.25560.3728-0.7081-0.76560.00030.45660.0726-0.10560.6225-0.0430.379-18.86687.8969-20.6256
103.2593-0.3806-0.52082.24731.34553.75180.01460.43180.055-0.1386-0.1680.3690.8122-0.01630.00040.2716-0.0611-0.10060.3757-0.0210.14-11.37180.8201-26.4148
111.22110.83490.8231.2642-0.18761.6844-0.0610.1680.3413-0.0717-0.1777-0.3963-0.09740.48280.00040.48910.0006-0.04910.55730.08230.8181-6.535257.8826-27.7166
121.09440.8202-0.24041.29610.45540.58910.04340.5702-0.0741-0.07130.0131-0.48030.6330.0656-0.00010.63710.1054-0.05510.43660.08030.4986-12.60647.7789-30.3615
130.43550.08570.25020.264-0.12810.2819-0.08030.566-0.2949-1.76990.07380.58051.422-0.259-0.00260.9442-0.1727-0.21140.74910.06711.018-20.911140.8968-26.1356
142.01730.33560.63013.44950.35752.9875-0.444-0.19570.44041.09220.48640.013-0.2797-0.2161-0.00020.85910.099-0.20390.47830.010.6544-19.470946.2222-5.795
151.64110.8895-1.18414.0776-1.01532.6738-0.5225-0.51670.09570.81490.2775-0.1150.1545-0.41990.00080.96960.1402-0.15760.482-0.04220.5365-16.740734.7513-3.7858
161.339-1.1552-0.94551.17570.45171.13021.15510.38440.82250.2797-0.4164-0.8382-0.81940.2810.00161.0010.03720.15360.6960.23941.27922.254168.205920.7678
170.50310.4981-0.24140.3431-0.1076-0.0310.25830.25280.4117-0.31690.0669-0.9138-0.65270.6805-0.00040.43880.05890.36690.73050.25041.40199.024558.328618.8782
180.0689-0.0811-0.12290.13180.15520.18180.1368-0.04860.6133-0.77060.0829-1.9651-0.69830.6950.00470.96810.17280.40750.9860.07451.36598.166646.750617.5392
192.6277-0.50751.45242.9636-0.40770.8624-0.13490.0922-0.12840.0376-0.5240.8454-0.2094-0.7218-0.00110.42920.04760.15880.5615-0.16710.9446-10.61545.05724.7639
201.7695-1.74821.18361.947-0.72181.3694-0.41980.0082-0.81571.2075-0.20770.72120.5557-0.5009-0.00090.86420.02390.47370.5303-0.07810.9431-6.682236.830732.6916
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 1647:1684
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 1685:1741
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 1742:1753
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and resid 1754:1803
5X-RAY DIFFRACTION5chain A and resid 1804:1859
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and resid 1647:1684
7X-RAY DIFFRACTION7chain B and resid 1685:1741
8X-RAY DIFFRACTION8chain B and resid 1742:1753
9X-RAY DIFFRACTION9chain B and resid 1754:1803
10X-RAY DIFFRACTION10chain B and resid 1804:1859
11X-RAY DIFFRACTION11chain C and resid 1647:1684
12X-RAY DIFFRACTION12chain C and resid 1685:1741
13X-RAY DIFFRACTION13chain C and resid 1742:1753
14X-RAY DIFFRACTION14chain C and resid 1754:1803
15X-RAY DIFFRACTION15chain C and resid 1804:1859
16X-RAY DIFFRACTION16chain D and resid 1649:1684
17X-RAY DIFFRACTION17chain D and resid 1685:1741
18X-RAY DIFFRACTION18chain D and resid 1742:1753
19X-RAY DIFFRACTION19chain D and resid 1754:1803
20X-RAY DIFFRACTION20chain D and resid 1804:1859

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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