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万見
- PDB-3pvf: Structure of C126S mutant of Plasmodium falciparum triosephosphat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pvf
タイトルStructure of C126S mutant of Plasmodium falciparum triosephosphate isomerase complexed with PGA
要素Triosephosphate isomerase
キーワードISOMERASE / Tim barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / gluconeogenesis / glycolytic process / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID / Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.73 Å
データ登録者Samanta, M. / Banerjee, M. / Murthy, M.R.N. / Balaram, H. / Balaram, P.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2011
タイトル: Probing the role of the fully conserved Cys126 in triosephosphate isomerase by site-specific mutagenesis--distal effects on dimer stability.
著者: Samanta, M. / Banerjee, M. / Murthy, M.R. / Balaram, H. / Balaram, P.
履歴
登録2010年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年8月28日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Triosephosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1382
ポリマ－27,9821
非ポリマー1561
水6,179343
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Triosephosphate isomerase
ヘテロ分子

A: Triosephosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,2754
ポリマ－55,9632
非ポリマー3122
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area3280 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area19510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.510, 63.100, 53.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.23, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Triosephosphate isomerase / TIM / Triose-phosphate isomerase


分子量: 27981.674 Da / 分子数: 1 / 変異: C126S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: TPI / プラスミド: pTrc99A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): AA200 / 参照: UniProt: Q07412, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-PGA / 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID / (ホスホノオキシ)酢酸


分子量: 156.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C2H5O6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 343 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.29 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG, HEPES buffer(pH 7.5), 10mM Lithium Sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.541 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年11月30日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.541 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.73→38.91 Å / Num. obs: 25341 / % possible obs: 93.94 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.13 % / Rmerge(I) obs: 0.031 / Net I/σ(I): 17.37
反射 シェル解像度: 1.732→1.777 Å / Rmerge(I) obs: 0.125 / % possible all: 83.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LYX

1lyx


解像度: 1.73→26.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 1.991 / SU ML: 0.065 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.109 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19416 1283 5.1 %RANDOM
Rwork0.15193 ---
obs0.15416 24058 94.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.673 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.73→26.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1955 0 9 343 2307
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.0222042
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.061.952765
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3015257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.19825.784102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.21215377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.729158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.160.2311
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.021544
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2321.51247
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.99722029
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3863795
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2864.5733
LS精密化 シェル解像度: 1.732→1.777 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.434 77 -
Rwork0.37 1553 -
obs-6534 83.21 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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