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- PDB-3puj: Crystal structure of the MUNC18-1 and SYNTAXIN4 N-Peptide complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3puj
タイトルCrystal structure of the MUNC18-1 and SYNTAXIN4 N-Peptide complex
要素
  • Syntaxin-4 N-terminal peptide
  • Syntaxin-binding protein 1
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / MEMBRANE TRAFFICKING / SM PROTEIN / SYNTAXIN / SNARE PROTEINS / Syntaxin binding protein / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Disinhibition of SNARE formation / sphingomyelin phosphodiesterase activator activity / trans-Golgi Network Vesicle Budding / Other interleukin signaling / positive regulation of vesicle docking / cornified envelope assembly / regulation of acrosomal vesicle exocytosis / positive regulation of eosinophil degranulation / neuron projection membrane / positive regulation of glutamate secretion, neurotransmission ...Disinhibition of SNARE formation / sphingomyelin phosphodiesterase activator activity / trans-Golgi Network Vesicle Budding / Other interleukin signaling / positive regulation of vesicle docking / cornified envelope assembly / regulation of acrosomal vesicle exocytosis / positive regulation of eosinophil degranulation / neuron projection membrane / positive regulation of glutamate secretion, neurotransmission / negative regulation of SNARE complex assembly / developmental process involved in reproduction / axon target recognition / regulation of vesicle fusion / negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / myelin sheath adaxonal region / storage vacuole / platelet degranulation / presynaptic dense core vesicle exocytosis / extrinsic component of presynaptic membrane / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle maturation / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / regulation of synaptic vesicle priming / lateral loop / presynaptic active zone cytoplasmic component / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / positive regulation of mast cell degranulation / SNAP receptor activity / SNARE complex / specific granule / platelet alpha granule / neuromuscular synaptic transmission / positive regulation of chemotaxis / stereocilium / positive regulation of protein localization to cell surface / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / neurotransmitter secretion / vesicle docking involved in exocytosis / long-term synaptic depression / ER-Phagosome pathway / protein localization to cell surface / syntaxin binding / syntaxin-1 binding / SNARE complex assembly / positive regulation of immunoglobulin production / synaptic vesicle priming / parallel fiber to Purkinje cell synapse / exocytosis / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of protein-containing complex assembly / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / phospholipase binding / presynaptic cytosol / phagocytic vesicle / positive regulation of cell adhesion / secretory granule / SNARE binding / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / establishment of localization in cell / trans-Golgi network / sensory perception of sound / cellular response to type II interferon / platelet aggregation / Schaffer collateral - CA1 synapse / long-term synaptic potentiation / terminal bouton / response to estradiol / presynapse / lamellipodium / cellular response to oxidative stress / neuron apoptotic process / basolateral plasma membrane / molecular adaptor activity / dendritic spine / negative regulation of neuron apoptotic process / postsynapse / endosome / protein stabilization / positive regulation of cell migration / axon / protein domain specific binding / positive regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / cell surface / protein-containing complex / extracellular space / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #60 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 2 / Syntaxin Binding Protein 1; Chain A, domain 2 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 3a / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 1 / Sec1-like, domain 1 / Sec1-like protein / Sec1-like, domain 2 / Sec1-like superfamily / Sec1-like, domain 3a ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #60 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 2 / Syntaxin Binding Protein 1; Chain A, domain 2 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 3a / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 1 / Sec1-like, domain 1 / Sec1-like protein / Sec1-like, domain 2 / Sec1-like superfamily / Sec1-like, domain 3a / Sec1 family / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Syntaxin-binding protein 1 / Syntaxin-4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.313 Å
データ登録者Hu, S.-H. / Christie, M.P. / Saez, N.J. / Latham, C.F. / Jarrott, R. / Lua, L.H.L. / Collins, B.M. / Martin, J.L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Possible roles for Munc18-1 domain 3a and Syntaxin1 N-peptide and C-terminal anchor in SNARE complex formation
著者: Hu, S.-H. / Christie, M.P. / Saez, N.J. / Latham, C.F. / Jarrott, R. / Lua, L.H.L. / Collins, B.M. / Martin, J.L.
履歴
登録2010年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年2月12日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Syntaxin-binding protein 1
C: Syntaxin-4 N-terminal peptide
B: Syntaxin-binding protein 1
D: Syntaxin-4 N-terminal peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,0224
ポリマ－138,0224
非ポリマー00
水00
1
A: Syntaxin-binding protein 1
C: Syntaxin-4 N-terminal peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,0112
ポリマ－69,0112
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2760 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area50480 Å2
2
B: Syntaxin-binding protein 1
D: Syntaxin-4 N-terminal peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,0112
ポリマ－69,0112
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)124.505, 124.505, 232.976
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Syntaxin-binding protein 1 / N-Sec1 / Protein unc-18 homolog 1 / Unc18-1 / Protein unc-18 homolog A / Unc-18A / p67 / rbSec1


分子量: 67665.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stxbp1, Unc18a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61765
#2: タンパク質・ペプチド Syntaxin-4 N-terminal peptide


分子量: 1345.531 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 1-10 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized peptide / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P70452

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 60% Tascimate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95369 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月5日
放射モノクロメーター: Saggittally focused Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95369 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. all: 28009 / Num. obs: 26564 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 106.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.125 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 3.3→3.43 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.796 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 2654 / % possible all: 96.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceGuiデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DN1, Chain A

1dn1
PDB 未公開エントリ


解像度: 3.313→43.254 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8097 / SU ML: 0.39 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2576 1343 5.06 %RANDOM
Rwork0.2106 ---
obs0.2129 26560 94.8 %-
all-28009 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 109.111 Å2 / ksol: 0.315 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 484.32 Å2 / Biso mean: 123.7 Å2 / Biso min: 56.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.78 Å / Luzzati d res low obs: 43.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.313→43.254 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8638 0 0 0 8638
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0028789
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.55911870
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.8413364
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0381372
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021501
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
3.3133-3.43170.33181150.29472325244089
3.4317-3.5690.32441390.25012533267297
3.569-3.73140.31121270.22192497262496
3.7314-3.9280.23461380.21242500263896
3.928-4.17390.26531230.20852566268996
4.1739-4.49590.24071500.17582505265596
4.4959-4.94770.20921340.16992523265796
4.9477-5.66230.24161440.18952540268495
5.6623-7.12870.2381510.23112547269895
7.1287-43.25750.22771220.18512676266993
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.32412.22230.57441.7452-0.54592.09710.0097-0.12250.39380.05980.0952-0.1533-0.45660.4243-0.08320.3443-0.1369-0.06740.60230.25841.1638.284244.0769-47.1714
22.7795-1.15530.40670.7414-1.14070.1142-0.22120.0706-0.1612-0.0051-0.1043-0.05590.02270.26530.35640.6411-0.03370.04570.72690.21511.08510.096818.4872-42.3593
32.64310.7934-0.4181.5030.20581.68330.1091-0.126-0.101-0.0524-0.25850.04880.1613-0.93410.08580.4069-0.10510.24520.96190.04721.0676-24.923926.6245-30.2735
43.78081.3115-0.74410.44140.40160.6879-0.19180.51070.242-0.09110.12680.0231-0.2064-0.0390.07210.4232-0.1765-0.00640.54010.19571.1079-12.785932.2892-47.8559
52.2691-1.55230.1111.829-0.34781.27330.03940.08370.28530.48850.2545-0.76960.37660.1571-0.23280.61370.2889-0.25220.5905-0.05131.07855.3852-16.2971-1.053
60.697-0.17941.01080.0011-0.76591.5380.08990.31970.4995-0.02120.0183-0.34070.21810.7678-0.12160.63050.29580.10080.81010.12421.456522.7617-16.0814-25.0655
71.4049-0.5477-0.12542.7552-0.15543.98140.8082-0.3293-0.26430.5166-0.7358-1.41-0.48231.66270.141-0.46610.69490.10180.6107-0.0271.108436.7104-20.3998-24.4328
80.5074-0.4515-0.45050.64460.59992.31030.048-0.13010.0223-0.81260.28690.0471-0.4821-0.2106-0.33210.9354-0.542-0.13121.70270.99830.761216.871553.6756-59.1131
90.753-1.472-0.09373.04560.21590.0376-0.56950.0658-1.6420.87450.36190.68160.2974-0.0741-0.14570.85240.1168-0.43180.61930.17071.83346.9482-29.98986.7628
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 3:211)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 212:357)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 358:478)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 479:590)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN B AND RESID 4:139)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN B AND RESID 140:386)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN B AND RESID 387:591)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN C)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN D)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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