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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3psk | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of the Spt6 Tandem SH2 Domain from Saccharomyces cerevisiae, Form Native Spt6 (1247-1451) | ||||||
![]() | Transcription elongation factor SPT6 | ||||||
![]() | TRANSCRIPTION / Tandem SH2 Domain / Transcription Elongation / Nucleus | ||||||
機能・相同性 | ![]() transcription antitermination factor activity, DNA binding / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / regulation of mRNA 3'-end processing / nucleosome organization / poly(A)+ mRNA export from nucleus / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / cellular response to stress / nucleosome binding / transcription elongation factor complex / transcription antitermination ...transcription antitermination factor activity, DNA binding / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / regulation of mRNA 3'-end processing / nucleosome organization / poly(A)+ mRNA export from nucleus / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / cellular response to stress / nucleosome binding / transcription elongation factor complex / transcription antitermination / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription elongation by RNA polymerase II / euchromatin / G1/S transition of mitotic cell cycle / nucleosome assembly / chromatin organization / histone binding / chromatin remodeling / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Close, D. / Hill, C.P. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structures of the S. cerevisiae Spt6 core and C-terminal tandem SH2 domain. 著者: Close, D. / Johnson, S.J. / Sdano, M.A. / McDonald, S.M. / Robinson, H. / Formosa, T. / Hill, C.P. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 477.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 403.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25065.430 Da / 分子数: 4 / 断片: unp residues 1247-1451 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: S288C / 遺伝子: SPT6, CRE2, SSN20, YGR116W, G6169 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.17 % |
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結晶化 | 温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 詳細: 0.1M Tris pH5.5 25% PEG 3350 0.2M (NH4)2SO4 , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年3月1日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Varimax confocal optic / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.54178 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.1→30 Å / Num. obs: 58489 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Χ2: 0.978 / Net I/σ(I): 15.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() | |||||||||
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Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 3PSJ 解像度: 2.1→28.229 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.03 / SU ML: 0.27 / σ(F): 0 / 位相誤差: 21.26 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.727 Å2 / ksol: 0.423 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 179.27 Å2 / Biso mean: 50.7154 Å2 / Biso min: 19.65 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→28.229 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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