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- PDB-3pse: Structure of a viral OTU domain protease bound to interferon-stim... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pse
タイトルStructure of a viral OTU domain protease bound to interferon-stimulated gene 15 (ISG15)
要素
  • RNA polymerase
  • Ubiquitin-like protein ISG15
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / viral deubiquitinase / 3-aminopropane / intein-mediated ligation / Crimean-Congo Hemorrhagic Fever virus / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ISG15-protein conjugation / positive regulation of protein oligomerization / RNA-templated viral transcription / regulation of type II interferon production / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / protein localization to mitochondrion / response to type I interferon / negative stranded viral RNA replication / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway ...ISG15-protein conjugation / positive regulation of protein oligomerization / RNA-templated viral transcription / regulation of type II interferon production / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / protein localization to mitochondrion / response to type I interferon / negative stranded viral RNA replication / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of viral genome replication / RSV-host interactions / positive regulation of interleukin-10 production / protein deubiquitination / positive regulation of bone mineralization / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of interferon-beta production / positive regulation of erythrocyte differentiation / integrin-mediated signaling pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Termination of translesion DNA synthesis / PKR-mediated signaling / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / response to virus / modification-dependent protein catabolic process / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of type II interferon production / protein tag activity / Interferon alpha/beta signaling / integrin binding / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / defense response to virus / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / defense response to bacterium / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / innate immune response / RNA-directed RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase activity / nucleotide binding / DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / extracellular region / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNA-directed RNA polymerase, nairovirus / : / Cathepsin B; Chain A - #80 / OTU-like cysteine protease / RNA-directed RNA polymerase L, N-terminal / L protein N-terminus / : / OTU domain / OTU domain profile. / RNA-dependent RNA polymerase, bunyaviral ...RNA-directed RNA polymerase, nairovirus / : / Cathepsin B; Chain A - #80 / OTU-like cysteine protease / RNA-directed RNA polymerase L, N-terminal / L protein N-terminus / : / OTU domain / OTU domain profile. / RNA-dependent RNA polymerase, bunyaviral / Bunyavirus RNA dependent RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase, negative-strand RNA virus / RdRp of negative ssRNA viruses with segmented genomes catalytic domain profile. / Cathepsin B; Chain A / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1.7.6 3-bromanylpropan-1-amine / Ubiquitin-like protein ISG15 / RNA-directed RNA polymerase L
類似検索 - 構成要素
生物種Crimean-Congo hemorrhagic fever virus (ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Bacik, J.P. / James, T.W. / Frias-Staheli, N. / Garcia-Sastre, A. / Mark, B.L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structural basis for the removal of ubiquitin and interferon-stimulated gene 15 by a viral ovarian tumor domain-containing protease.
著者: James, T.W. / Frias-Staheli, N. / Bacik, J.P. / Levingston Macleod, J.M. / Khajehpour, M. / Garcia-Sastre, A. / Mark, B.L.
履歴
登録2010年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02023年5月31日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_2 / entity / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA polymerase
B: Ubiquitin-like protein ISG15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8294
ポリマ－36,5982
非ポリマー2302
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2570 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area15010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.740, 69.810, 69.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.62, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 RNA polymerase


分子量: 19480.807 Da / 分子数: 1 / 断片: OTU domain (UNP residues 1-169) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Crimean-Congo hemorrhagic fever virus (ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6TQF5
#2: タンパク質 Ubiquitin-like protein ISG15 / Interferon-induced 15 kDa protein / Interferon-induced 17 kDa protein / IP17 / Ubiquitin cross- ...Interferon-induced 15 kDa protein / Interferon-induced 17 kDa protein / IP17 / Ubiquitin cross-reactive protein / hUCRP


分子量: 17117.611 Da / 分子数: 1 / Mutation: C78S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ISG15, G1P2, UCRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05161
#3: 化合物 ChemComp-4LJ / 1.7.6 3-bromanylpropan-1-amine / 3-ブロモプロピルアミン


分子量: 138.006 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8BrN
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細S83N IS A NATURAL VARIANT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 100 mM MES, 23% PEG6000, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→34.9 Å / Num. all: 14673 / Num. obs: 14495 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2.5 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rsym value: 0.129 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.566 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.68 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxDCデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1Z2M AND 3PT2

1z2m

3pt2


解像度: 2.3→34.671 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 699 5.04 %RANDOM
Rwork0.1635 ---
obs0.1666 13860 93.27 %-
all-14495 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.22 Å2 / ksol: 0.359 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.904 Å20 Å2-1.0195 Å2
2--1.3748 Å2-0 Å2
3---4.5292 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→34.671 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2433 0 10 139 2582
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062501
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9443395
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.604906
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06385
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004439
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.47750.2741330.19952465X-RAY DIFFRACTION88
2.4775-2.72680.26411410.19152558X-RAY DIFFRACTION91
2.7268-3.12110.24011360.17572634X-RAY DIFFRACTION93
3.1211-3.93140.20481400.14452752X-RAY DIFFRACTION97
3.9314-34.67460.2051490.15452752X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.74-0.15880.85262.24240.47852.33080.0072-0.0455-0.24920.23430.1357-0.10140.07860.0977-0.14850.05340.0177-0.02480.0136-0.01530.12157.6836-17.396440.9201
20.13050.1797-0.74381.2736-0.25529.22090.859-0.125-0.1207-0.4849-0.42540.51380.41842.5348-0.42130.9645-0.3062-0.021.0031-0.14020.4229-20.5406-22.2454-2.8176
30.5005-0.1080.22640.4932-0.09460.1809-0.01830.4365-0.21870.2198-0.2105-0.02260.12340.31830.15810.5997-0.1364-0.10590.6977-0.10470.2607-22.2083-17.35335.6786
41.4910.7251-0.12031.6688-0.28620.8207-0.22620.26870.1078-0.30970.2140.1567-0.04260.10310.00570.1335-0.0363-0.03380.12860.00010.1362-1.5852-5.667921.4522
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid -1:162)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 4:19)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 23:78)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 79:156)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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