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- PDB-3pro: ALPHA-LYTIC PROTEASE COMPLEXED WITH C-TERMINAL TRUNCATED PRO REGION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pro
タイトルALPHA-LYTIC PROTEASE COMPLEXED WITH C-TERMINAL TRUNCATED PRO REGION
要素(ALPHA-LYTIC PROTEASE) x 2
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / PRO REGION / FOLDASE / PROTEIN FOLDING / SERINE PROTEASE / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-lytic endopeptidase / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #50 / Alpha-lytic protease prodomain / Streptogrisin prodomain / Peptidase S1A, alpha-lytic prodomain / Alpha-lytic protease prodomain / Peptidase S1A, streptogrisin / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain ...GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #50 / Alpha-lytic protease prodomain / Streptogrisin prodomain / Peptidase S1A, alpha-lytic prodomain / Alpha-lytic protease prodomain / Peptidase S1A, streptogrisin / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-(2-AMINOETHYL)BENZENESULFONYL FLUORIDE / Alpha-lytic protease
類似検索 - 構成要素
生物種Lysobacter enzymogenes (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Sauter, N.K. / Mau, T. / Rader, S.D. / Agard, D.A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Structure of alpha-lytic protease complexed with its pro region.
著者: Sauter, N.K. / Mau, T. / Rader, S.D. / Agard, D.A.
履歴
登録1998年8月26日処理サイト: BNL
改定 1.01999年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年6月6日Group: Non-polymer description
改定 1.42018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-LYTIC PROTEASE
C: ALPHA-LYTIC PROTEASE
B: ALPHA-LYTIC PROTEASE
D: ALPHA-LYTIC PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,7086
ポリマ－75,3024
非ポリマー4062
水5,783321
1
A: ALPHA-LYTIC PROTEASE
C: ALPHA-LYTIC PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8543
ポリマ－37,6512
非ポリマー2031
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3060 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area13900 Å2
手法PISA
2
B: ALPHA-LYTIC PROTEASE
D: ALPHA-LYTIC PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8543
ポリマ－37,6512
非ポリマー2031
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2780 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area14190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.150, 101.000, 72.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.55, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.9972, -0.069044, -0.028735), (0.068494, 0.997457, -0.01972), (0.030023, 0.017697, 0.999392)
ベクター: 15.57713, 50.66458, 12.83321)

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-LYTIC PROTEASE


分子量: 19815.014 Da / 分子数: 2 / 断片: MATURE PROTEASE / 変異: M158A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lysobacter enzymogenes (バクテリア)
細胞株: B834 / プラスミド: PT7PRO-3 / 細胞内の位置 (発現宿主): CULTURE FILTRATE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: P00778
#2: タンパク質 ALPHA-LYTIC PROTEASE


分子量: 17835.881 Da / 分子数: 2 / 断片: PRO REGION / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lysobacter enzymogenes (バクテリア)
解説: T7 EXPRESSION SYSTEM / 細胞株: B834 / プラスミド: PT7PRO-3 / 細胞内の位置 (発現宿主): INCLUSION BODIES / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: P00778
#3: 化合物 ChemComp-AES / 4-(2-AMINOETHYL)BENZENESULFONYL FLUORIDE / AEBSF / AEBSF


分子量: 203.234 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10FNO2S / コメント: プロテアーゼ阻害剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 321 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
解説: STATISTICS INCLUDE 78512 MEASUREMENTS MADE ON ROTATING ANODE SOURCE
結晶化pH: 6.25 / 詳細: pH 6.25
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 7 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: used to seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
19 mg/mlprotein1drop
20.34 Mlithium sulfate1drop
32.3 %glycerol1drop
42 mMdithiothreitol1drop
52.7 mMMES1drop
615 mMcitric acid1reservoirbufferA
730 mMphosphoric acid1reservoirbufferA
826 mMorthoboric acid1reservoirbufferA
90.155 Msodium hydroxide1reservoirbufferA
100.8 Mlithium sulfate1reservoirbufferA
115 %glycerol1reservoirbufferA
12bufferA1drop0.45 times

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年3月5日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→67.4 Å / Num. obs: 255283 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 3.46 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.208 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 95.5
反射
*PLUS
Num. obs: 73741 / Num. measured all: 176771
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.854精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TAL

1tal


解像度: 1.8→67.4 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 -10 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.207 73722 96.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→67.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5018 0 24 321 5363
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.81 Å / Rfactor Rfree: 0.257 / Rfactor Rwork: 0.25 / Total num. of bins used: 50
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.854 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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