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- PDB-3prj: Role of Packing Defects in the Evolution of Allostery and Induced... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3prj
タイトルRole of Packing Defects in the Evolution of Allostery and Induced Fit in Human UDP-Glucose Dehydrogenase.
要素UDP-glucose 6-dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / feedback inhibition / Rossmann fold / nucleotide sugar dehydrogenase / NAD binding / cytosol
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of the active cofactor, UDP-glucuronate / : / UDP-glucose 6-dehydrogenase activity / UDP-glucose 6-dehydrogenase / UDP-glucuronate biosynthetic process / glycosaminoglycan biosynthetic process / heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / gastrulation with mouth forming second / protein hexamerization / neuron development ...Formation of the active cofactor, UDP-glucuronate / : / UDP-glucose 6-dehydrogenase activity / UDP-glucose 6-dehydrogenase / UDP-glucuronate biosynthetic process / glycosaminoglycan biosynthetic process / heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / gastrulation with mouth forming second / protein hexamerization / neuron development / NAD binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
UDP-glucose 6-dehydrogenase, eukaryotic type / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, N-terminal / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, dimerisation / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, C-terminal / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, C-terminal domain superfamily / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, central domain / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, UDP binding domain / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, NAD binding domain / UDP binding domain ...UDP-glucose 6-dehydrogenase, eukaryotic type / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, N-terminal / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, dimerisation / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, C-terminal / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, C-terminal domain superfamily / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, central domain / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, UDP binding domain / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, NAD binding domain / UDP binding domain / Cytochrome c1, transmembrane anchor, C-terminal / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-XYLOPYRANOSE / UDP-glucose 6-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Kadirvelraj, R. / Wood, Z.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: Role of Packing Defects in the Evolution of Allostery and Induced Fit in Human UDP-Glucose Dehydrogenase.
著者: Kadirvelraj, R. / Sennett, N.C. / Polizzi, S.J. / Weitzel, S. / Wood, Z.A.
履歴
登録2010年11月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月24日Group: Structure summary
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-glucose 6-dehydrogenase
B: UDP-glucose 6-dehydrogenase
C: UDP-glucose 6-dehydrogenase
D: UDP-glucose 6-dehydrogenase
E: UDP-glucose 6-dehydrogenase
F: UDP-glucose 6-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)337,77418
ポリマ－330,5646
非ポリマー7,21012
水2,666148
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area34940 Å2
ΔGint-235 kcal/mol
Surface area97460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.790, 160.640, 205.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PHE / Beg label comp-ID: PHE / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE / Refine code: 3 / Auth seq-ID: 2 - 462 / Label seq-ID: 2 - 462

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD
5EE
6FF

-
要素

#1: タンパク質
UDP-glucose 6-dehydrogenase / UDP-Glc dehydrogenase / UDP-GlcDH / UDPGDH


分子量: 55093.938 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UGDH / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta DE3 pLysS / 参照: UniProt: O60701, UDP-glucose 6-dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#3: 化合物
ChemComp-UDX / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-XYLOPYRANOSE / UDP-ALPHA-D-XYLOPYRANOSE / ウリジン5′-二りん酸β-(α-D-キシロピラノシル)


分子量: 536.276 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H22N2O16P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.01 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10% PEG3350, 0.9 M hexanediol, 0.1 M HEPES pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR 300 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月25日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double-crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→48.3 Å / Num. obs: 65825 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 48.517 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 16.97
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
3.1-3.180.3633.8159584582192.5
3.18-3.270.2974.8172904700197.1
3.27-3.360.2515.9172764571197.6
3.36-3.470.1967.2169864458197.2
3.47-3.580.1578.9170814355197.8
3.58-3.710.12211.5163214109195.9
3.71-3.850.10313.5168454092198
3.85-40.09314.9162043894197.4
4-4.180.07717.8159043753198
4.18-4.380.06121.1153603593197.8
4.38-4.620.05424146943438198.2
4.62-4.90.05124.7139773278197.7
4.9-5.240.05224.9131523047198
5.24-5.660.05424124912863197.8
5.66-6.20.05523.7115572656197.9
6.2-6.930.04925.9103762397197.6
6.93-80.03333.990832104196.5
8-9.80.02642.774261792195.6
9.8-13.860.0244557671403195.3
13.86-48.30.02543.22847740185.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 43.13 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.27 Å47 Å
Translation3.27 Å47 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345300データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.1→48.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.905 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.87 / WRfactor Rfree: 0.2372 / WRfactor Rwork: 0.1985 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7989 / SU B: 23.471 / SU ML: 0.392 / SU Rfree: 0.518 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.518 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2727 3314 5 %RANDOM
Rwork0.2279 ---
obs0.2301 65825 96.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 95.03 Å2 / Biso mean: 54.4558 Å2 / Biso min: 3.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å2-0 Å2
2---0 Å20 Å2
3----0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.518 Å0.392 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→48.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21569 0 468 148 22185
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02222485
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4011.98930508
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.24652741
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.64724.303990
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.809153929
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.08115150
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.23514
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02116602
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4691.513697
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.933222193
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.30938788
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4524.58315
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1816TIGHT POSITIONAL0.060.05
2B1816TIGHT POSITIONAL0.050.05
3C1816TIGHT POSITIONAL0.050.05
4D1816TIGHT POSITIONAL0.040.05
5E1816TIGHT POSITIONAL0.050.05
6F1816TIGHT POSITIONAL0.050.05
1A1747LOOSE POSITIONAL0.065
2B1747LOOSE POSITIONAL0.055
3C1747LOOSE POSITIONAL0.065
4D1747LOOSE POSITIONAL0.055
5E1747LOOSE POSITIONAL0.055
6F1747LOOSE POSITIONAL0.055
1A1816TIGHT THERMAL0.070.5
2B1816TIGHT THERMAL0.080.5
3C1816TIGHT THERMAL0.080.5
4D1816TIGHT THERMAL0.070.5
5E1816TIGHT THERMAL0.10.5
6F1816TIGHT THERMAL0.070.5
1A1747LOOSE THERMAL0.0910
2B1747LOOSE THERMAL0.0810
3C1747LOOSE THERMAL0.0910
4D1747LOOSE THERMAL0.0810
5E1747LOOSE THERMAL0.110
6F1747LOOSE THERMAL0.0810
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.391 221 -
Rwork0.34 4344 -
all-4565 -
obs-4582 92.47 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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