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- PDB-3prb: Structural analysis of protein folding by the Methanococcus janna... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3prb
タイトルStructural analysis of protein folding by the Methanococcus jannaschii chaperone FKBP26
要素FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
キーワードChaperone / Isomerase / FKBP
機能・相同性
機能・相同性情報


biosynthetic process / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity
類似検索 - 分子機能
Alpha-Beta Plaits - #2210 / FKBP26, C-terminal / FKBP26_C-terminal / Thrombin, subunit H - #330 / : / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase ...Alpha-Beta Plaits - #2210 / FKBP26, C-terminal / FKBP26_C-terminal / Thrombin, subunit H - #330 / : / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Thrombin, subunit H / Alpha-Beta Plaits / Roll / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Long-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Martinez-Hackert, E. / Hendrickson, W.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural Analysis of Protein Folding by the Long-Chain Archaeal Chaperone FKBP26.
著者: Martinez-Hackert, E. / Hendrickson, W.A.
履歴
登録2010年11月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
B: FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9752
ポリマ－51,9752
非ポリマー00
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1910 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area24840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.532, 65.199, 148.616
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細dimer

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要素

#1: タンパク質 FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / PPIase / Rotamase / Long-type FKBP


分子量: 25987.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
遺伝子: MJ0825 / プラスミド: pET24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q58235, peptidylprolyl isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.48 %
結晶化温度: 298 K / 手法: ハンギングドロップ法
詳細: 15% PMME550, 100NaCl, pH 100 mM BICINE, pH 9.0, hanging drop, temperature 298K
PH範囲: 100 mM BICINE, pH 9.0

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID
シンクロトロンNSLS X4A1
シンクロトロンNSLS X4A2
検出器検出器: CCD / 日付: 2000年7月1日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1MADMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長相対比: 1
Reflection数: 57031 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Χ2: 1.14 / D res high: 2.8 Å / D res low: 20 Å / Num. obs: 11712 / % possible obs: 84.2
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squared
2.82.981.710.3940.978
2.93.0283.510.2861.008
3.023.1582.110.2031.011
3.153.3282.910.1451.059
3.323.5283.510.1081.142
3.523.7984.610.0791.255
3.794.1785.310.0621.271
4.174.7786.410.0511.187
4.775.9887.310.0441.21
5.982084.210.0341.326
反射解像度: 2.2→19.84 Å / Num. obs: 25822

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing set
ID
1
2
3
Phasing MAD set
Clust-IDExpt-IDSet-ID波長 (Å)F double prime refinedF prime refined
3 wavelength110.97924.31-8.79
3 wavelength120.9794.49-7.02
3 wavelength130.96863.28-2.98
Phasing dmFOM : 0.58 / FOM acentric: 0.58 / FOM centric: 0.58 / 反射: 10632 / Reflection acentric: 9278 / Reflection centric: 1354
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
8.3-19.9660.930.930.92465331134
5.2-8.30.870.880.8215201252268
4.1-5.20.810.830.7118751619256
3.6-4.10.670.690.5418091593216
3.1-3.60.450.450.3731042795309
2.9-3.10.130.130.1218591688171

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE2.02位相決定
RESOLVE2.02位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→19.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / WRfactor Rfree: 0.2803 / WRfactor Rwork: 0.2276 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7942 / SU B: 6.672 / SU ML: 0.172 / SU R Cruickshank DPI: 0.3122 / SU Rfree: 0.2378 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.238 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2736 1314 5.1 %RANDOM
Rwork0.2265 ---
obs0.2289 24476 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 83.47 Å2 / Biso mean: 43.025 Å2 / Biso min: 18.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.1 Å20 Å20 Å2
2---0.49 Å20 Å2
3----1.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3507 0 0 179 3686
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0223565
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2832.0054801
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4985445
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.95225.211142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.19715706
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.0781518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2553
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212584
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7841.52227
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.48823633
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.13131338
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7054.51168
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 79 -
Rwork0.258 1353 -
all-1432 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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