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Yorodumi- PDB-3pra: Structural analysis of protein folding by the Methanococcus janna... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3pra | ||||||
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Title | Structural analysis of protein folding by the Methanococcus jannaschii chaperone FKBP26 | ||||||
Components | FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase | ||||||
Keywords | Chaperone / Isomerase / FKBP | ||||||
Function / homology | Function and homology information organic substance metabolic process / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Methanocaldococcus jannaschii (archaea) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.4 Å | ||||||
Authors | Martinez-Hackert, E. / Hendrickson, W.A. | ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2011 Title: Structural Analysis of Protein Folding by the Long-Chain Archaeal Chaperone FKBP26. Authors: Martinez-Hackert, E. / Hendrickson, W.A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3pra.cif.gz | 130.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3pra.ent.gz | 103.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3pra.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pr/3pra ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pr/3pra | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Details | monomer |
-Components
#1: Protein | Mass: 17511.312 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: truncation of C-terminal domain at residue 150 Source: (gene. exp.) Methanocaldococcus jannaschii (archaea) Gene: MJ0825 / Plasmid: pET24 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q58235, peptidylprolyl isomerase #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.42 Å3/Da / Density % sol: 49.11 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: hanging drop Details: 6% PMME2K, 0.2 M (NH4)2SO4, pH 100 mM HEPES, pH 7.25, hanging drop, temperature 298K PH range: 100 mM HEPES, pH 7.25 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X4A | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Detector: CCD / Date: Oct 1, 2000 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.4→30 Å / Num. obs: 13060 / % possible obs: 99.4 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Χ2: 1.242 / Net I/σ(I): 25.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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Phasing MR | Method rotation: fast direct / Method translation: &STRIP%trans_method |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.4→19.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 19.248 / SU ML: 0.238 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.318 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 84.34 Å2 / Biso mean: 53.662 Å2 / Biso min: 20.27 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→19.76 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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