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- PDB-3ppm: Crystal Structure of a Noncovalently Bound alpha-Ketoheterocycle ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3ppm | ||||||
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Title | Crystal Structure of a Noncovalently Bound alpha-Ketoheterocycle Inhibitor (Phenhexyl/Oxadiazole/Pyridine) to a Humanized Variant of Fatty Acid Amide Hydrolase | ||||||
![]() | Fatty-acid amide hydrolase 1 | ||||||
![]() | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / protein-inhibitor complex / FAAH / oxazole / oxadiazole / endocannabinoid degradation / membrane protein / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | ![]() Arachidonic acid metabolism / fatty acid amide hydrolase / fatty acid amide hydrolase activity / monoacylglycerol catabolic process / monoacylglycerol lipase activity / amidase activity / fatty acid catabolic process / Hydrolases; Acting on ester bonds; Carboxylic-ester hydrolases / hydrolase activity, acting on ester bonds / organelle membrane ...Arachidonic acid metabolism / fatty acid amide hydrolase / fatty acid amide hydrolase activity / monoacylglycerol catabolic process / monoacylglycerol lipase activity / amidase activity / fatty acid catabolic process / Hydrolases; Acting on ester bonds; Carboxylic-ester hydrolases / hydrolase activity, acting on ester bonds / organelle membrane / positive regulation of vasoconstriction / fatty acid metabolic process / phospholipid binding / Golgi membrane / lipid binding / endoplasmic reticulum membrane / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Mileni, M. / Han, G.W. / Boger, D.L. / Stevens, R.C. | ||||||
![]() | ![]() Title: Fluoride-mediated capture of a noncovalent bound state of a reversible covalent enzyme inhibitor: X-ray crystallographic analysis of an exceptionally potent alpha-ketoheterocycle inhibitor of ...Title: Fluoride-mediated capture of a noncovalent bound state of a reversible covalent enzyme inhibitor: X-ray crystallographic analysis of an exceptionally potent alpha-ketoheterocycle inhibitor of fatty acid amide hydrolase. Authors: Mileni, M. / Garfunkle, J. / Ezzili, C. / Cravatt, B.F. / Stevens, R.C. / Boger, D.L. | ||||||
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 948 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 49.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 75.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3pr0C ![]() 2wj1S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 63111.664 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: deltaTM-FAAH, UNP residues 30-579 / Mutation: L192F, F194Y, A377T, S435N, I491V, V495M Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 6 types, 1066 molecules ![](data/chem/img/JG1.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/F.gif)
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![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/F.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/1DO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-PEG / #6: Chemical | ChemComp-1DO / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.13 Å3/Da / Density % sol: 60.72 % |
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Crystal grow | Temperature: 287 K / Method: vapor diffusion / pH: 5.5 Details: 30% PEG400, 100 mM Mes pH 5.5, 100 mM KCl, 200 mM NaCl, 100 mM NaF, and 8% polypropylene glycol-P400, VAPOR DIFFUSION, temperature 287K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 325 mm CCD / Detector: CCD / Date: Nov 21, 2008 |
Radiation | Monochromator: Side scattering bent cube-root I-beam single crystal; asymmetric cut 4.965 degs Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97945 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.78→33.94 Å / Num. all: 152465 / Num. obs: 151855 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 22.4 Å2 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 20 |
Reflection shell | Resolution: 1.78→1.81 Å / Redundancy: 2.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 7439 / Rsym value: 0.454 / % possible all: 99 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 2WJ1 Resolution: 1.78→33.94 Å / SU ML: 0.2 Isotropic thermal model: isotropic + 16 groups tls (8 each monomer) Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.83 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.846 Å2 / ksol: 0.338 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 25.5 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.78→33.94 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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