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- PDB-3pow: Crystal structure of the globular domain of human calreticulin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pow
タイトルCrystal structure of the globular domain of human calreticulin
要素calreticulin
キーワードCHAPERONE / legume lectin fold / CNX/CRT family / multi-functional / Carbohydrate binding / Peptide Binding / multi-compartmental
機能・相同性
機能・相同性情報


Calnexin/calreticulin cycle / cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / cortical granule / Assembly of Viral Components at the Budding Site / negative regulation of trophoblast cell migration / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / cellular response to electrical stimulus / endoplasmic reticulum quality control compartment ...Calnexin/calreticulin cycle / cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / cortical granule / Assembly of Viral Components at the Budding Site / negative regulation of trophoblast cell migration / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / cellular response to electrical stimulus / endoplasmic reticulum quality control compartment / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / regulation of meiotic nuclear division / complement component C1q complex binding / sequestering of calcium ion / response to glycoside / sarcoplasmic reticulum lumen / protein folding in endoplasmic reticulum / nuclear export signal receptor activity / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / hormone binding / cardiac muscle cell differentiation / molecular sequestering activity / protein maturation by protein folding / Scavenging by Class F Receptors / Scavenging by Class A Receptors / cortical actin cytoskeleton organization / nuclear androgen receptor binding / cellular response to lithium ion / response to testosterone / protein localization to nucleus / negative regulation of neuron differentiation / smooth endoplasmic reticulum / positive regulation of cell cycle / ERAD pathway / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / protein folding chaperone / positive regulation of phagocytosis / endocytic vesicle lumen / protein export from nucleus / positive regulation of endothelial cell migration / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / acrosomal vesicle / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide binding / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / MHC class I peptide loading complex / cellular response to virus / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / phagocytic vesicle membrane / cellular senescence / unfolded protein binding / integrin binding / protein folding / response to estradiol / nuclear envelope / ER-Phagosome pathway / protein-folding chaperone binding / carbohydrate binding / spermatogenesis / regulation of apoptotic process / collagen-containing extracellular matrix / protein stabilization / negative regulation of translation / ribosome / response to xenobiotic stimulus / iron ion binding / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / endoplasmic reticulum / DNA binding / RNA binding / extracellular space / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Calreticulin / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Jelly Rolls - #200 ...Calreticulin / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Gaboriaud, C.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: X-ray structure of the human calreticulin globular domain reveals a Peptide-binding area and suggests a multi-molecular mechanism
著者: Chouquet, A. / Paidassi, H. / Ling, W.L. / Frachet, P. / Houen, G. / Arlaud, G.J. / Gaboriaud, C.
履歴
登録2010年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月9日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_detector / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: calreticulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1862
ポリマ－30,1461
非ポリマー401
水6,017334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.890, 70.390, 91.820
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 calreticulin / CRP55 / Calregulin / Endoplasmic reticulum resident protein 60 / ERp60 / HACBP / grp60


分子量: 30146.271 Da / 分子数: 1
断片: Globular domain, UNP residues 18-204 and 302-368 linked with GSG
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALR, CRTC / プラスミド: pHFX-CRT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3) / 参照: UniProt: P27797
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 334 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.49 %
結晶化温度: 277.1 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: 30% PEG 4000, 0.2M ammonium acetate, 10mM magnesium acetate, and either 0.05M MES (pH 5.7 or 6.0), or 0.05M HEPES (pH 7.0), VAPOR DIFFUSION, temperature 277.1K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月24日
放射モノクロメーター: horizontally side diffracting Silicon 111 crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
Reflection数: 6705 / D res high: 1.54 Å / Num. obs: 6705 / % possible obs: 2.1
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)ID
1.541.648471.51
1.641.7511022.31
1.751.8910402.31
1.892.077851.91
2.072.3174421
2.312.667812.41
2.663.256772.41
3.254.5543021
4.55202992.41
反射解像度: 1.54→20 Å / Num. all: 39833 / Num. obs: 39833 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 20.093 Å2 / Rsym value: 0.07
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Num. measured obsNum. possibleNum. unique obs% possible all
1.54-1.64847555088471.5
1.64-1.7511024718411022.3
1.75-1.8910404545810402.3
1.89-2.07785417367851.9
2.07-2.31744371647442
2.31-2.66781329927812.4
2.66-3.25677282466772.4
3.25-4.55430218524302
4.55299125442992.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
BUSTER-TNTBUSTER 2.8.0精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3POS

3pos


解像度: 1.55→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9472 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9465 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1906 2009 5.04 %RANDOM
Rwork0.1762 ---
all0.1769 39833 --
obs0.1769 39833 --
原子変位パラメータBiso max: 78.04 Å2 / Biso mean: 16.0774 Å2 / Biso min: 5.52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.6946 Å20 Å20 Å2
2--0.4492 Å20 Å2
3---2.2454 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.187 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2027 0 1 334 2362
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d732SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes69HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes298HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2085HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion256SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2497SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2085HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2813HARMONIC20.99
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.42
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.33
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2004 150 4.98 %
Rwork0.1833 2864 -
all0.1841 3014 -
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.1858 Å / Origin y: 10.1515 Å / Origin z: 15.0518 Å
111213212223313233
T-0.0257 Å2-0.0005 Å20.0079 Å2--0.0436 Å20.0068 Å2---0.0181 Å2
L0.3666 °2-0.0684 °2-0.1035 °2-0.4362 °20.0827 °2--0.7258 °2
S-0.0184 Å °-0.0322 Å °0.0004 Å °0.0495 Å °-0.0019 Å °0.0089 Å °0.0399 Å °0.0497 Å °0.0203 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A 16 - A 202, A 304 - A 367, A 900 - A 900A16 - 202
2X-RAY DIFFRACTION1A 16 - A 202, A 304 - A 367, A 900 - A 900A304 - 367
3X-RAY DIFFRACTION1A 16 - A 202, A 304 - A 367, A 900 - A 900A900

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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