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- PDB-3pnl: Crystal Structure of E.coli Dha kinase DhaK-DhaL complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pnl
タイトルCrystal Structure of E.coli Dha kinase DhaK-DhaL complex
要素(PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, ...) x 2
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative / BSGI / Dha kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


monosaccharide catabolic process / glycerol to glycerone phosphate metabolic process / phosphoenolpyruvate-glycerone phosphotransferase / phosphoenolpyruvate-glycerone phosphotransferase activity / ketone catabolic process / glycerone kinase activity / transferase complex / carbohydrate phosphorylation / glycerol catabolic process / pyruvate metabolic process ...monosaccharide catabolic process / glycerol to glycerone phosphate metabolic process / phosphoenolpyruvate-glycerone phosphotransferase / phosphoenolpyruvate-glycerone phosphotransferase activity / ketone catabolic process / glycerone kinase activity / transferase complex / carbohydrate phosphorylation / glycerol catabolic process / pyruvate metabolic process / ADP binding / DNA damage response / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydroxyacetone kinase, subunit L / DhaL domain / Dihydroxyacetone kinase DhaK, subunit 1 / Dihydroxyacetone kinase; domain 2 / DhaL domain / DhaL domain superfamily / DAK2 domain / DhaL domain profile. / Dak2 / DhaK domain ...Dihydroxyacetone kinase, subunit L / DhaL domain / Dihydroxyacetone kinase DhaK, subunit 1 / Dihydroxyacetone kinase; domain 2 / DhaL domain / DhaL domain superfamily / DAK2 domain / DhaL domain profile. / Dak2 / DhaK domain / Dak1 domain / DhaK domain profile. / : / Dihydroxyacetone kinase; domain 1 / Hypothetical Protein Tm841; Chain: A;domain 3 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PEP-dependent dihydroxyacetone kinase, ADP-binding subunit DhaL / PEP-dependent dihydroxyacetone kinase, dihydroxyacetone-binding subunit DhaK
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Shi, R. / McDonald, L. / Matte, A. / Cygler, M. / Ekiel, I. / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative (BSGI)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structural and mechanistic insight into covalent substrate binding by Escherichia coli dihydroxyacetone kinase.
著者: Shi, R. / McDonald, L. / Cui, Q. / Matte, A. / Cygler, M. / Ekiel, I.
履歴
登録2010年11月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, dihydroxyacetone-binding subunit dhaK
B: PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, ADP-binding subunit dhaL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,4996
ポリマ－60,9312
非ポリマー5684
水3,531196
1
A: PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, dihydroxyacetone-binding subunit dhaK
B: PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, ADP-binding subunit dhaL
ヘテロ分子

A: PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, dihydroxyacetone-binding subunit dhaK
B: PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, ADP-binding subunit dhaL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,99712
ポリマ－121,8614
非ポリマー1,1368
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area11670 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area36820 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3810 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area20430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.572, 74.572, 268.779
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細y, x, -z

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要素

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PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, dihydroxyacetone-binding subunit dhaK


分子量: 38263.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b1200, dhaK, JW5187, ycgT / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P76015, 転移酵素; リンを含む基を移すもの
#2: タンパク質 PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, ADP-binding subunit dhaL


分子量: 22666.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b1199, dhaL, JW5186, ycgS / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P76014, 転移酵素; リンを含む基を移すもの

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非ポリマー , 4種, 200分子

#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.89 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 3.5 M Sodium Formate, 0.1M Hepes pH 7.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2009年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→49.92 Å / Num. obs: 38172 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 12.8 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Χ2: 0.997 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.2-2.287.50.59729210.942175.6
2.28-2.3790.53434970.965190.6
2.37-2.4811.70.52238910.992199.6
2.48-2.6114.20.44638811.0051100
2.61-2.7714.50.314394711100
2.77-2.9914.50.20639101.0041100
2.99-3.2914.40.12439400.999199.9
3.29-3.7614.10.08339750.999199.5
3.76-4.7413.60.06139551.005198.1
4.74-5012.60.04242551.005198.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→49.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / WRfactor Rfree: 0.235 / WRfactor Rwork: 0.2044 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8206 / SU B: 11.148 / SU ML: 0.142 / SU R Cruickshank DPI: 0.238 / SU Rfree: 0.1918 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.18 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2248 1912 5 %RANDOM
Rwork0.1893 ---
obs0.1911 38041 96.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 88.42 Å2 / Biso mean: 46.2274 Å2 / Biso min: 25.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.86 Å20 Å20 Å2
2--0.86 Å20 Å2
3----1.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→49.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4255 0 35 196 4486
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0224366
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6191.9735924
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2685567
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.39224.811185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.88515723
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6191525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2678
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213281
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.741.52799
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3824476
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.39631567
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8724.51447
LS精密化 シェル解像度: 2.202→2.259 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 109 -
Rwork0.299 2005 -
all-2114 -
obs--73.3 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2091-0.414-0.08480.82580.07031.66940.1154-0.08450.0139-0.10630.1311-0.0261-0.14090.2505-0.2465-0.0664-0.08270.0775-0.0216-0.0974-0.074316.17661.9836-12.811
20.57420.04820.25951.2840.45442.40770.0270.09720.0109-0.0912-0.06930.0713-0.0361-0.1670.0423-0.07590.0057-0.0058-0.0441-0.0657-0.09150.2283-9.2837-37.9329
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 356
2X-RAY DIFFRACTION2B0 - 1213

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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