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- PDB-3pnk: Crystal Structure of E.coli Dha kinase DhaK -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pnk
タイトルCrystal Structure of E.coli Dha kinase DhaK
要素PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, dihydroxyacetone-binding subunit dhaK
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative / BSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


monosaccharide catabolic process / glycerol to glycerone phosphate metabolic process / phosphoenolpyruvate-glycerone phosphotransferase / phosphoenolpyruvate-glycerone phosphotransferase activity / ketone catabolic process / glycerone kinase activity / transferase complex / carbohydrate phosphorylation / glycerol catabolic process / pyruvate metabolic process ...monosaccharide catabolic process / glycerol to glycerone phosphate metabolic process / phosphoenolpyruvate-glycerone phosphotransferase / phosphoenolpyruvate-glycerone phosphotransferase activity / ketone catabolic process / glycerone kinase activity / transferase complex / carbohydrate phosphorylation / glycerol catabolic process / pyruvate metabolic process / DNA damage response / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydroxyacetone kinase DhaK, subunit 1 / Dihydroxyacetone kinase; domain 2 / DhaK domain / Dak1 domain / DhaK domain profile. / : / Dihydroxyacetone kinase; domain 1 / Hypothetical Protein Tm841; Chain: A;domain 3 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich ...Dihydroxyacetone kinase DhaK, subunit 1 / Dihydroxyacetone kinase; domain 2 / DhaK domain / Dak1 domain / DhaK domain profile. / : / Dihydroxyacetone kinase; domain 1 / Hypothetical Protein Tm841; Chain: A;domain 3 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PEP-dependent dihydroxyacetone kinase, dihydroxyacetone-binding subunit DhaK
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Shi, R. / McDonald, L. / Matte, A. / Cygler, M. / Ekiel, I. / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative (BSGI)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structural and mechanistic insight into covalent substrate binding by Escherichia coli dihydroxyacetone kinase.
著者: Shi, R. / McDonald, L. / Cui, Q. / Matte, A. / Cygler, M. / Ekiel, I.
履歴
登録2010年11月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, dihydroxyacetone-binding subunit dhaK
B: PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, dihydroxyacetone-binding subunit dhaK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,7124
ポリマ－76,5282
非ポリマー1842
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4330 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area24810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.833, 91.507, 73.232
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 89.960, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, dihydroxyacetone-binding subunit dhaK


分子量: 38263.992 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b1200, dhaK, JW5187, ycgT / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P76015, 転移酵素; リンを含む基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.62 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 20% PEG 8000, 0.1M Sodium Citrate pH 5.6, vapor diffusion, sitting drop, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2008年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.21→49.83 Å / Num. obs: 30618 / % possible obs: 93.3 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.122 / Χ2: 0.993 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.21-2.292.70.45726340.945181.1
2.29-2.383.20.40128830.919188.4
2.38-2.494.10.42630260.999192
2.49-2.6250.38230190.999192.4
2.62-2.785.80.31229921.001192.2
2.78-360.22130170.999192.5
3-3.35.90.14931301195.2
3.3-3.7860.11232620.998199.4
3.78-4.766.40.08532980.998199.9
4.76-506.40.07333571199.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1OI2

1oi2


解像度: 2.21→49.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / WRfactor Rfree: 0.1982 / WRfactor Rwork: 0.1937 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8636 / SU B: 11.435 / SU ML: 0.14 / SU R Cruickshank DPI: 0.3879 / SU Rfree: 0.1939 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.21 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2099 1561 5.1 %RANDOM
Rwork0.1719 ---
obs0.1738 30579 93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 58.98 Å2 / Biso mean: 30.6636 Å2 / Biso min: 15.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.19 Å20 Å2-0.01 Å2
2---0.56 Å20 Å2
3---0.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→49.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5308 0 12 165 5485
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0225423
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3541.9667374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3515708
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.5925.043230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.70915872
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.7421526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2852
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024104
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.22423
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.23737
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1620.2273
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2410.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1230.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6351.53579
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.08125598
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7832066
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8394.51775
LS精密化 シェル解像度: 2.212→2.269 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 92 -
Rwork0.219 1742 -
all-1834 -
obs--76.45 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1258-0.10240.16110.8764-0.13620.82090.0142-0.01740.05930.007-0.017-0.0317-0.02930.02630.0028-0.075-0.0005-0.0121-0.0613-0.0089-0.02914.3756-0.343824.8006
20.09360.0077-0.16770.7723-0.1570.80950.01210.0268-0.0649-0.0146-0.0073-0.02950.01810.0278-0.0048-0.0692-0.0081-0.0155-0.058-0.014-0.028414.3207-30.433611.7791
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A12 - 366
2X-RAY DIFFRACTION2B12 - 366

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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