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万見
- PDB-3pn9: Crystal structure of a proline dipeptidase from streptococcus pne... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pn9
タイトルCrystal structure of a proline dipeptidase from streptococcus pneumoniae tigr4
要素Proline dipeptidaseX-Pro dipeptidase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


Xaa-Pro dipeptidase / proline dipeptidase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Creatinase, N-terminal / Creatinase/Prolidase N-terminal domain / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 ...Creatinase, N-terminal / Creatinase/Prolidase N-terminal domain / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proline dipeptidase / Proline dipeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Joachimiak, A. / Duke, N.E.C. / Chhor, G. / Clancy, S. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of a proline dipeptidase from streptococcus pneumoniae tigr4
著者: Joachimiak, A. / Duke, N.E.C. / Chhor, G. / Clancy, S. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
履歴
登録2010年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年9月26日Group: Structure summary

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proline dipeptidase
B: Proline dipeptidase
C: Proline dipeptidase
D: Proline dipeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5808
ポリマ－64,1964
非ポリマー3844
水8,791488
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)118.073, 118.073, 185.348
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質
Proline dipeptidase / X-Pro dipeptidase


分子量: 16048.922 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
遺伝子: pepQ, SP_1591 / プラスミド: pMCSG19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q97PL5, UniProt: A0A0H2UR67*PLUS, Xaa-Pro dipeptidase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 488 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.55 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Tris(0.1M, PH=8.5), LITHIUM SULFATE (0.2M, PH=N/A), AMMONIUM SULFATE (2M, PH=N/A), TEMPERATURE 277K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97940, 0.97937
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月31日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI-111 CHANNEL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97941
20.979371
反射解像度: 2→99.58 Å / Num. obs: 168476 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 38.209
反射 シェル解像度: 2→2.02 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Rsym value: 0.8 / % possible all: 94.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000位相決定
MLPHARE位相決定
直接法モデル構築
SHELXD位相決定
RESOLVEモデル構築
ARP/wARPモデル構築
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
直接法位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→99.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 2.296 / SU ML: 0.064 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.103 / ESU R Free: 0.101 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 4442 5 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.184 88411 99.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.35 Å20 Å20 Å2
2---0.35 Å20 Å2
3---0.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→99.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4440 0 20 488 4948
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0370.0224560
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.4931.9796201
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5165540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.08624.366213
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.68615798
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8881524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2280.2712
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.0213416
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8841.52740
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.24224490
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.56931820
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.234.51711
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.377 289 -
Rwork0.304 5780 -
obs--94.09 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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