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- PDB-3pif: Crystal structure of the 5'->3' exoribonuclease Xrn1, E178Q mutan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pif
タイトルCrystal structure of the 5'->3' exoribonuclease Xrn1, E178Q mutant in Complex with Manganese
要素5'->3' EXORIBONUCLEASE (xrn1)
キーワードHYDROLASE / Beta berrel / Tudor domain / Chromo domain / mRNA turnover / rRNA processing / RNA binding / DNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


5'-3' RNA exonuclease activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / rRNA processing / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / RNA binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1110 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #1050 / paz domain - #40 / SH3 type barrels. - #750 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 - #250 / Rossmann fold - #12390 / Helix Hairpins - #950 / : / : / : ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1110 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #1050 / paz domain - #40 / SH3 type barrels. - #750 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 - #250 / Rossmann fold - #12390 / Helix Hairpins - #950 / : / : / : / 5'-3' exoribonuclease 1 / Xrn1, D1 domain / Exoribonuclease Xrn1, D2/D3 domain / 5'-3' exoribonuclease 1, SH3-like domain / Xrn1 SH3-like domain / Exoribonuclease Xrn1 D1 domain / Exoribonuclease Xrn1 D2/D3 domain / Xrn1, N-terminal / 5'-3' exoribonuclease / Xrn1, helical domain / XRN 5'-3' exonuclease N-terminus / Xrn1 helical domain / paz domain / SH3 type barrels. - #30 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / Helix Hairpins / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Beta Complex / Helix non-globular / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Special / SH3 type barrels. / Alpha Horseshoe / Ribosomal protein L2, domain 2 / Roll / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 5'-3' exoribonuclease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Kluyveromyces lactis (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.92 Å
データ登録者Chang, J.H. / Xiang, S. / Tong, L.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural and biochemical studies of the 5' -> 3' exoribonuclease Xrn1.
著者: Chang, J.H. / Xiang, S. / Xiang, K. / Manley, J.L. / Tong, L.
履歴
登録2010年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年6月19日Group: Database references
改定 1.32017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5'->3' EXORIBONUCLEASE (xrn1)
B: 5'->3' EXORIBONUCLEASE (xrn1)
C: 5'->3' EXORIBONUCLEASE (xrn1)
D: 5'->3' EXORIBONUCLEASE (xrn1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)529,5998
ポリマ－529,3794
非ポリマー2204
水00
1
A: 5'->3' EXORIBONUCLEASE (xrn1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,4002
ポリマ－132,3451
非ポリマー551
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: 5'->3' EXORIBONUCLEASE (xrn1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,4002
ポリマ－132,3451
非ポリマー551
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: 5'->3' EXORIBONUCLEASE (xrn1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,4002
ポリマ－132,3451
非ポリマー551
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: 5'->3' EXORIBONUCLEASE (xrn1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,4002
ポリマ－132,3451
非ポリマー551
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.267, 132.581, 144.066
Angle α, β, γ (deg.)109.92, 105.81, 104.00
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
5'->3' EXORIBONUCLEASE (xrn1)


分子量: 132344.812 Da / 分子数: 4 / 変異: E178Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (酵母) / 遺伝子: KLLA0F22385g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6CJ09
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
配列の詳細E178Q IS AN ACTIVE SITE MUTATION. AMINO ACID SEQUENCE CORRESPONDING TO RESIDUES 1-1245 IN UNIPROT ...E178Q IS AN ACTIVE SITE MUTATION. AMINO ACID SEQUENCE CORRESPONDING TO RESIDUES 1-1245 IN UNIPROT DATABASE ENTRY Q6CJ09, PLUS A C-TERMINAL EXPRESSION TAG (RESIDUES 1246-1253), WAS USED FOR CRYSTALLIZATION. MOST OF THE RESIDUES FROM RESIDUE 463 TO 503, AND FROM RESIDUE 984 TO 1082 WERE MISSING IN THE COORDINATES DUE TO LACK OF ELECTRON DENSITY. SEVERAL RESIDUES WITHIN THESE RANGES WERE MODELED AS POLY-ALA SEGMENTS, AND ARE REPRESENTED AS UNK RESIDUES 469-487 AND 1038-1052 OF CHAIN A, UNK RESIDUES 469-487 AND 1036-1052 OF CHAIN B, UNK RESIDUES 469-487 AND 1038-1054 OF CHAIN C, AND UNK RESIDUES 469-487 OF CHAIN D. THESE RESIDUE NUMBERS ARE ARBITRARILY ASSIGNED. IT IS EXPECTED THAT RESIDUES 469-487 BELONG TO THE 463-503 SEGMENT, AND RESIDUES 1036-1054 BELONG TO THE 984-1082 SEGMENT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.11 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris, 0.9M LiCl, 13.5% PEG 6000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月14日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. all: 156403 / Num. obs: 150992 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.92→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.91 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.885 / SU B: 42.627 / SU ML: 0.357 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.417 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2843 7614 5 %RANDOM
Rwork0.24754 ---
obs0.24942 143344 96.11 %-
all-149146 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 79.977 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.17 Å24.1 Å23.6 Å2
2--2.17 Å23.35 Å2
3---1.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.92→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数34009 0 4 0 34013
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.02234786
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7531.96346933
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.14154151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.80624.1181673
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.009156238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.99615199
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.25121
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02126170
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9961.520930
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.836233714
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.533313856
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2014.513219
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.282334637
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.92→3.075 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.389 1084 -
Rwork0.338 20367 -
obs--93.99 %
精密化 TLS

L11: 0 °2 / L12: 0 °2 / L13: 0 °2 / L22: 0 °2 / L23: 0 °2 / L33: 0 °2 / S11: 0 Å ° / S12: 0 Å ° / S13: 0 Å ° / S21: 0 Å ° / S22: 0 Å ° / S23: 0 Å ° / S31: 0 Å ° / S32: 0 Å ° / S33: 0 Å ° / T11: 0 Å2 / T12: 0 Å2 / T13: 0 Å2 / T22: 0 Å2 / T23: 0 Å2 / T33: 0 Å2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDOrigin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
159.0672.541125.9782
216.5322-22.344184.5889
399.244544.004430.349
467.8521-48.602685.0422
560.4642-6.43956.518
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 1240
2X-RAY DIFFRACTION2B3 - 1240
3X-RAY DIFFRACTION3C3 - 1240
4X-RAY DIFFRACTION4D3 - 1240
5X-RAY DIFFRACTION5A - D1254

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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