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万見
- PDB-3pha: The crystal structure of the W169Y mutant of alpha-glucosidase (g... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pha
タイトルThe crystal structure of the W169Y mutant of alpha-glucosidase (gh31 family) from Ruminococcus obeum atcc 29174 in complex with acarbose
要素alpha-glucosidase
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / STRUCTURAL GENOMICS / PSI-2 / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / STRUCTURALCOMPLEX / MCSG / MIDWEST CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / HYDROLASE / (beta/alpha)8-barrel / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #4040 / Glycosyl hydrolases family 31, active site / Glycosyl hydrolases family 31 active site. / glycosyl hydrolase (family 31) / Glycoside hydrolase family 31, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase 31 N-terminal galactose mutarotase-like domain / : / Glycosyl hydrolase family 31 C-terminal domain / Glycoside hydrolase family 31 / Glycosyl hydrolases family 31 TIM-barrel domain ...Immunoglobulin-like - #4040 / Glycosyl hydrolases family 31, active site / Glycosyl hydrolases family 31 active site. / glycosyl hydrolase (family 31) / Glycoside hydrolase family 31, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase 31 N-terminal galactose mutarotase-like domain / : / Glycosyl hydrolase family 31 C-terminal domain / Glycoside hydrolase family 31 / Glycosyl hydrolases family 31 TIM-barrel domain / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-acarbose / Glycosyl hydrolase, family 31
類似検索 - 構成要素
生物種Blautia obeum ATCC 29174 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.173 Å
データ登録者Tan, K. / Tesar, C. / Keigher, L. / Babnigg, G. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The crystal structure of the W169Y mutant of alpha-glucosidase (gh31 family) from Ruminococcus obeum atcc 29174 in complex with acarbose
著者: Tan, K. / Tesar, C. / Keigher, L. / Babnigg, G. / Joachimiak, A.
履歴
登録2010年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2010年11月24日ID: 3NXM
改定 1.02010年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02017年7月19日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_poly ...entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.formula_weight / _entity.pdbx_ec ..._entity.formula_weight / _entity.pdbx_ec / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type
改定 3.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: alpha-glucosidase
B: alpha-glucosidase
C: alpha-glucosidase
D: alpha-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)312,2888
ポリマ－309,7064
非ポリマー2,5824
水10,827601
1
A: alpha-glucosidase
B: alpha-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,1444
ポリマ－154,8532
非ポリマー1,2912
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7100 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area44330 Å2
手法PISA
2
C: alpha-glucosidase
D: alpha-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,1444
ポリマ－154,8532
非ポリマー1,2912
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7070 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area44240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.032, 125.955, 133.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.72, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The chains A and B, C and D form dimers respectively.

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要素

#1: タンパク質
alpha-glucosidase


分子量: 77426.430 Da / 分子数: 4 / 変異: W169Y / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Blautia obeum ATCC 29174 (バクテリア)
遺伝子: RUMOBE_03919 / プラスミド: PMCSG19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PPK1037
参照: UniProt: A5ZY13, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素
#2: 多糖
4,6-dideoxy-4-{[(1S,4R,5S,6S)-4,5,6-trihydroxy-3-(hydroxymethyl)cyclohex-2-en-1-yl]amino}-alpha-D- ...4,6-dideoxy-4-{[(1S,4R,5S,6S)-4,5,6-trihydroxy-3-(hydroxymethyl)cyclohex-2-en-1-yl]amino}-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-acarbose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 645.606 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-acarbose
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1a_1-5][a2122m-1a_1-5_4*NC^SC^SC^SC^RCCO/7=^ZC$3/6O/5O/4O]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-6-deoxy-Glcp4N]{[(4+1)][<C7O4>]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 601 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.56 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1M BIS-TRIS, 25% PEG3350, 10% ACARBOSE, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97929 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月22日 / 詳細: Mirror
放射モノクロメーター: Si 111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97929 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.173→42.5 Å / Num. all: 143009 / Num. obs: 143009 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.18→2.22 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique all: 6648 / % possible all: 91.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3N04

3n04


解像度: 2.173→42.415 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 0.09 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2653 6586 4.99 %random
Rwork0.1995 ---
all0.2029 131921 --
obs0.2029 131921 90.42 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 30.064 Å2 / ksol: 0.289 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.3062 Å20 Å2-2.6081 Å2
2--1.3975 Å2-0 Å2
3---9.9087 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.173→42.415 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21770 0 176 601 22547
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00822556
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.08630451
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.9698477
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0733031
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043964
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.173-2.25060.37245200.30559656X-RAY DIFFRACTION70
2.2506-2.34070.34786000.275611372X-RAY DIFFRACTION82
2.3407-2.44730.33096390.253512047X-RAY DIFFRACTION87
2.4473-2.57630.33046110.250212425X-RAY DIFFRACTION90
2.5763-2.73760.34296740.250112778X-RAY DIFFRACTION92
2.7376-2.9490.28777040.229113118X-RAY DIFFRACTION95
2.949-3.24560.28497330.219313382X-RAY DIFFRACTION97
3.2456-3.71510.26226730.188813661X-RAY DIFFRACTION98
3.7151-4.67960.21277040.148413444X-RAY DIFFRACTION97
4.6796-42.42310.19917280.149113452X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4637-0.16580.23960.14420.110.31770.06010.0923-0.1446-0.03510.04960.2835-0.0710.0209-0.08290.04010.0184-0.07840.0692-0.02960.48116.6519-1.639438.2881
21.34120.04190.29450.1263-0.01040.20330.00540.076-0.063-0.03560.0614-0.079-0.00830.1594-0.07110.0977-0.0221-0.0410.2109-0.09840.444645.18312.900649.4677
30.7768-0.1046-0.10780.29070.07140.0840.04060.0534-0.0097-0.15430.00010.0652-0.0460.009-0.03190.14210.00280.00690.0799-0.0240.0794-13.505-1.8537101.1852
40.91710.17520.25280.2970.24080.1330.00860.0158-0.2326-0.05420.0235-0.0446-0.05930.0503-0.03110.14790.00010.03240.07330.03620.128525.00252.4046112.6774
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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