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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nsx
タイトルThe crystal structure of the The crystal structure of the D420A mutant of the alpha-glucosidase (FAMILY 31) from Ruminococcus obeum ATCC 29174
要素alpha-glucosidase
キーワードHYDROLASE / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG / Acarbose / alpha-glucose / STRUCTURAL COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #4040 / Glycosyl hydrolases family 31, active site / Glycosyl hydrolases family 31 active site. / glycosyl hydrolase (family 31) / Glycoside hydrolase family 31, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase 31 N-terminal galactose mutarotase-like domain / : / Glycosyl hydrolase family 31 C-terminal domain / Glycoside hydrolase family 31 / Glycosyl hydrolases family 31 TIM-barrel domain ...Immunoglobulin-like - #4040 / Glycosyl hydrolases family 31, active site / Glycosyl hydrolases family 31 active site. / glycosyl hydrolase (family 31) / Glycoside hydrolase family 31, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase 31 N-terminal galactose mutarotase-like domain / : / Glycosyl hydrolase family 31 C-terminal domain / Glycoside hydrolase family 31 / Glycosyl hydrolases family 31 TIM-barrel domain / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycosyl hydrolase, family 31
類似検索 - 構成要素
生物種Ruminococcus obeum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.569 Å
データ登録者Tan, K. / Tesar, C. / Wilton, R. / Keigher, L. / Babnigg, G. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The crystal structure of the The crystal structure of the D420A mutant of the alpha-glucosidase (FAMILY 31) from Ruminococcus obeum ATCC 29174
著者: Tan, K. / Tesar, C. / Wilton, R. / Keigher, L. / Babnigg, G. / Joachimiak, A.
履歴
登録2010年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月6日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: alpha-glucosidase
B: alpha-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,1775
ポリマ－154,8112
非ポリマー3663
水25,6171422
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5570 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area45490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.827, 120.021, 88.247
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 alpha-glucosidase


分子量: 77405.453 Da / 分子数: 2 / 変異: D420A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ruminococcus obeum (バクテリア) / 株: ATCC 29174 / 遺伝子: RUMOBE_03919 / プラスミド: PMCSG19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): pPK1037 / 参照: UniProt: A5ZY13
#2: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1422 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.28 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1M BIS-TRIS, 25% PEG3350, 10% isomaltose, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97929 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月26日 / 詳細: Mirror
放射モノクロメーター: Si 111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97929 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.569→40 Å / Num. all: 193344 / Num. obs: 193344 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 29.6
反射 シェル解像度: 1.57→1.6 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.483 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 9225 / % possible all: 96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3N04

3n04


解像度: 1.569→39.735 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 0.16 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1787 9341 5.04 %random
Rwork0.1535 ---
all0.1548 185405 --
obs0.1548 185405 95.5 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.276 Å2 / ksol: 0.343 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.8235 Å20 Å2-3.3949 Å2
2---3.2671 Å20 Å2
3----1.5564 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.569→39.735 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10894 0 24 1422 12340
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00611487
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.06715556
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.6514297
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0791565
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052049
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5687-1.62480.22958660.202415325X-RAY DIFFRACTION84
1.6248-1.68990.22068810.178116640X-RAY DIFFRACTION90
1.6899-1.76680.20059460.161117056X-RAY DIFFRACTION93
1.7668-1.85990.19459000.153117565X-RAY DIFFRACTION95
1.8599-1.97640.18549470.149217816X-RAY DIFFRACTION97
1.9764-2.1290.17179580.143318118X-RAY DIFFRACTION98
2.129-2.34330.17739450.146118259X-RAY DIFFRACTION99
2.3433-2.68230.18259670.153718319X-RAY DIFFRACTION99
2.6823-3.37910.17819780.155318441X-RAY DIFFRACTION100
3.3791-39.74740.14719530.13518525X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.32960.2093-0.0220.4206-0.09190.28960.02810.0511-0.0087-0.01830.00420.032-0.019-0.034-0.0270.03340.0166-0.0050.0482-0.0160.02223.0144-7.14089.2583
20.3563-0.044-0.05060.23520.02290.267-0.0075-0.0165-0.00640.04950.0091-0.0443-0.0133-0.0123-0.00110.0174-0.0039-0.00710.0115-0.01570.016918.7756.682344.6558
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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