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- PDB-3pgd: Crystal Structure of HLA-DR1 with CLIP106-120, canonical peptide ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pgd
タイトルCrystal Structure of HLA-DR1 with CLIP106-120, canonical peptide orientation
要素
  • HLA class II histocompatibility antigen gamma chain
  • HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
  • HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-1 beta chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / MHC class II / MHC II / self antigen / invariant chain / CLIP
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of peptide secretion / macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / NOS2-CD74 complex / MHC class II protein binding, via antigen binding groove / antigen processing and presentation of endogenous antigen / positive regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of T cell differentiation / macrophage migration inhibitory factor binding / positive regulation of macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / protein trimerization ...negative regulation of peptide secretion / macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / NOS2-CD74 complex / MHC class II protein binding, via antigen binding groove / antigen processing and presentation of endogenous antigen / positive regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of T cell differentiation / macrophage migration inhibitory factor binding / positive regulation of macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / protein trimerization / macrophage migration inhibitory factor receptor complex / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / T cell activation involved in immune response / autolysosome membrane / positive regulation of type 2 immune response / positive regulation of prostaglandin biosynthetic process / regulation of T-helper cell differentiation / T cell selection / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / negative thymic T cell selection / negative regulation of viral entry into host cell / MHC class II receptor activity / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / MHC class II protein binding / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / negative regulation of mature B cell apoptotic process / positive regulation of memory T cell differentiation / positive thymic T cell selection / CD4 receptor binding / positive regulation of monocyte differentiation / positive regulation of kinase activity / inflammatory response to antigenic stimulus / vacuole / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / positive regulation of neutrophil chemotaxis / cytokine receptor activity / prostaglandin biosynthetic process / positive regulation of macrophage cytokine production / positive regulation of T cell differentiation / intermediate filament / T-helper 1 type immune response / regulation of macrophage activation / polysaccharide binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / transport vesicle membrane / nitric-oxide synthase binding / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / cytokine binding / response to type II interferon / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / antigen processing and presentation / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / chaperone cofactor-dependent protein refolding / humoral immune response / macrophage differentiation / negative regulation of type II interferon production / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / PD-1 signaling / epidermis development / immunoglobulin mediated immune response / T cell receptor binding / negative regulation of T cell proliferation / detection of bacterium / positive regulation of B cell proliferation / positive regulation of chemokine production / protein folding chaperone / MHC class II antigen presentation / multivesicular body / lysosomal lumen / trans-Golgi network membrane / negative regulation of cell migration / positive regulation of interleukin-8 production / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Cell surface interactions at the vascular wall / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / intracellular protein transport / protein tetramerization / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / structural constituent of cytoskeleton / cognition / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of immune response / Interferon gamma signaling / positive regulation of fibroblast proliferation / endocytic vesicle membrane / positive regulation of T cell activation
類似検索 - 分子機能
MHC class II-associated invariant chain, trimerisation / MHC class II-associated invariant chain/CLIP, MHC II-interacting / MHC class II-associated invariant chain / MHC class II-associated invariant chain, trimerisation domain superfamily / HLA class II histocompatibility antigen, gamma subunit / Class II MHC-associated invariant chain trimerisation domain / CLIP, MHC2 interacting / : / Thyroglobulin type-1 repeat signature. / Thyroglobulin type-1 ...MHC class II-associated invariant chain, trimerisation / MHC class II-associated invariant chain/CLIP, MHC II-interacting / MHC class II-associated invariant chain / MHC class II-associated invariant chain, trimerisation domain superfamily / HLA class II histocompatibility antigen, gamma subunit / Class II MHC-associated invariant chain trimerisation domain / CLIP, MHC2 interacting / : / Thyroglobulin type-1 repeat signature. / Thyroglobulin type-1 / Thyroglobulin type-1 superfamily / Thyroglobulin type-1 repeat / Thyroglobulin type-1 domain profile. / Thyroglobulin type I repeats. / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain / HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain / HLA class II histocompatibility antigen gamma chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.72 Å
データ登録者Gunther, S. / Schlundt, A. / Sticht, J. / Roske, Y. / Heinemann, U. / Wiesmuller, K.-H. / Jung, G. / Falk, K. / Rotzschke, O. / Freund, C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Bidirectional binding of invariant chain peptides to an MHC class II molecule.
著者: Gunther, S. / Schlundt, A. / Sticht, J. / Roske, Y. / Heinemann, U. / Wiesmuller, K.H. / Jung, G. / Falk, K. / Rotzschke, O. / Freund, C.
履歴
登録2010年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
B: HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-1 beta chain
C: HLA class II histocompatibility antigen gamma chain
D: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
E: HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-1 beta chain
F: HLA class II histocompatibility antigen gamma chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,3516
ポリマ－94,3516
非ポリマー00
水3,117173
1
A: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
B: HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-1 beta chain
C: HLA class II histocompatibility antigen gamma chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1753
ポリマ－47,1753
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
E: HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-1 beta chain
F: HLA class II histocompatibility antigen gamma chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1753
ポリマ－47,1753
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.449, 94.449, 275.535
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21E
12A
22D
13C
23F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain B and (resseq 0:106 or resseq 113:190 ) and (not element H) and (not element D)B0 - 106
121chain B and (resseq 0:106 or resseq 113:190 ) and (not element H) and (not element D)B113 - 190
211chain E and (resseq 0:106 or resseq 113:190 ) and (not element H) and (not element D)E0 - 106
221chain E and (resseq 0:106 or resseq 113:190 ) and (not element H) and (not element D)E113 - 190
112chain A and (resseq 4:44 or resseq 52:181 ) and (not element H) and (not element D)A4 - 44
122chain A and (resseq 4:44 or resseq 52:181 ) and (not element H) and (not element D)A52 - 181
212chain D and (resseq 4:44 or resseq 52:181 ) and (not element H) and (not element D)D4 - 44
222chain D and (resseq 4:44 or resseq 52:181 ) and (not element H) and (not element D)D52 - 181
113chain C and (resseq 106:120 ) and (not element H) and (not element D)C0
213chain F and (resseq 106:120 ) and (not element H) and (not element D)F0

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.999877, 0.012198, -0.009866), (0.011905, -0.999503, -0.029205), (-0.010217, 0.029084, -0.999525)2.27236, -93.242401, 70.976097
2given(0.999856, 0.009774, -0.013877), (0.009425, -0.999642, -0.025046), (-0.014117, 0.024911, -0.99959)2.3906, -93.574402, 70.697998
3given(0.999552, 0.020355, -0.021926), (0.019915, -0.999599, -0.020116), (-0.022327, 0.019671, -0.999557)3.38751, -93.802498, 70.395302

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要素

#1: タンパク質 HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / MHC class II antigen DRA


分子量: 22353.223 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 26-217 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DRA, HLA-DRA1 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01903
#2: タンパク質 HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-1 beta chain / MHC class II antigen DRB1*1 / DR-1 / DR1


分子量: 23087.791 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 30-227 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DRB1 / プラスミド: pET24d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04229, UniProt: P01911*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド HLA class II histocompatibility antigen gamma chain / HLA-DR antigens-associated invariant chain / Ia antigen-associated invariant chain / Ii / p33


分子量: 1734.263 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 106-120 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04233
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 3350, NaCitrate, BisTris propane, pH 6.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: Rayonix / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月9日
放射モノクロメーター: SILICON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.72→35 Å / Num. all: 34529 / Num. obs: 34493 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 45.618 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Net I/σ(I): 12.19
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.72-2.790.8732.2171012513100
2.79-2.870.7082.8167932421100
2.87-2.950.583.3168412383100
2.95-3.040.5043.9166852308100
3.04-3.140.4075163482224100
3.14-3.250.2926.9162602189100
3.25-3.370.2288.6157422095100
3.37-3.510.17210.9154402024100
3.51-3.670.14412.9148361923100
3.67-3.850.12914.3145491867100
3.85-4.050.10716.9141641789100
4.05-4.30.08819.513610170099.9
4.3-4.60.07423.3128101581100
4.6-4.970.06924.9124121510100
4.97-5.440.07122.6113731366100
5.44-6.080.07221107101277100
6.08-7.020.06820.49461112099.9
7.02-8.60.053247993979100
8.6-12.160.041285988777100
12.16-350.03822.1291644793.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 57.7 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.72 Å33.52 Å
Translation2.72 Å33.52 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX1.6.2_432精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MxCuBEデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.72→33.393 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.34 / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2416 1725 5.01 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.1983 34451 99.86 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 29.656 Å2 / ksol: 0.326 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 121.92 Å2 / Biso mean: 44.5183 Å2 / Biso min: 10.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.4245 Å20 Å2-0 Å2
2--3.4245 Å2-0 Å2
3----6.8491 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.72→33.393 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6151 0 0 173 6324
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096321
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1328588
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07931
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051118
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1412304
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11B1503X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.153
12E1503X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.153
21A1387X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.131
22D1387X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.131
31C116X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.069
32F116X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.069
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.72-2.81720.37331680.278431913359100
2.8172-2.930.30041690.265432163385100
2.93-3.06320.2971700.235332323402100
3.0632-3.22460.31261690.225732053374100
3.2246-3.42650.26041700.210232283398100
3.4265-3.69070.24271710.196632543425100
3.6907-4.06150.21661720.178632603432100
4.0615-4.64790.20221730.146932813454100
4.6479-5.85080.21121770.164433583535100
5.8508-33.3930.20861860.20313501368799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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