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万見
- PDB-3pep: REVISED 2.3 ANGSTROMS STRUCTURE OF PORCINE PEPSIN. EVIDENCE FOR A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pep
タイトルREVISED 2.3 ANGSTROMS STRUCTURE OF PORCINE PEPSIN. EVIDENCE FOR A FLEXIBLE SUBDOMAIN
要素PEPSIN
キーワードHYDROLASE (ACID PROTEINASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


Surfactant metabolism / pepsin A / digestion / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Pepsin catalytic domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Pepsin catalytic domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ETHANOL / Pepsin A
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Abad-Zapatero, C. / Erickson, J.W.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 1990
タイトル: Revised 2.3 A structure of porcine pepsin: evidence for a flexible subdomain
著者: Abad-Zapatero, C. / Rydel, T.J. / Erickson, J.
履歴
登録1989年10月24日処理サイト: BNL
改定 1.01990年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET SHEET VI CORRESPONDS TO SHEET C2 (POSSIBLY FOR PSI2) OF PROTEIN DATA BANK ENTRY *2APR* ...SHEET SHEET VI CORRESPONDS TO SHEET C2 (POSSIBLY FOR PSI2) OF PROTEIN DATA BANK ENTRY *2APR* (RHIZOPUSPEPSIN, A SIMILAR ASPARTYL PROTEINASE). IN PEPSIN THIS SHEET HAS ONE MORE STRAND. THE EXTENDED SHEET VII CORRESPONDS TO SHEETS C1 (POSSIBLY BECAUSE OF PSI1) AND BIFURCATED SHEET 4A OF *2APR**. THE EXTENDED SHEET DESCRIPTION WAS USED IN THIS ENTRY BECAUSE THERE ARE THREE GOOD HYDROGEN BONDS BETWEEN STRANDS 3 AND 4. THE OVERALL STRUCTURE IS WELL CONSERVED BETWEEN THE TWO ENZYMES AS WELL AS AMONG OTHER FUNGAL PROTEINASES (PENNICILLOPEPSIN AND ENDOTHIAPEPSIN).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6073
ポリマ－34,5141
非ポリマー922
水3,711206
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.270, 73.820, 36.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 103.38
Int Tables number4
Space group name H-MP1121
Atom site foot note1: THE ELECTRON DENSITY FOR RESIDUES 292 - 296 IS WEAK IN THE FINAL MAP, INDICATING HIGH MOBILITY AND/OR DISORDER. THE CONFORMATION FOR THESE RESIDUES SHOULD BE CONSIDERED AS TENTATIVE. THE ELECTRON ...1: THE ELECTRON DENSITY FOR RESIDUES 292 - 296 IS WEAK IN THE FINAL MAP, INDICATING HIGH MOBILITY AND/OR DISORDER. THE CONFORMATION FOR THESE RESIDUES SHOULD BE CONSIDERED AS TENTATIVE. THE ELECTRON DENSITY IS ALSO WEAK FOR RESIDUES IN THE TURN ASP 278 - SER 281.
2: RESIDUE PRO 23 IS A CIS PROLINE.

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要素

#1: タンパク質 PEPSIN


分子量: 34514.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P00791, pepsin A
#2: 化合物 ChemComp-EOH / ETHANOL / エタノ-ル


分子量: 46.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.27 %
結晶化
*PLUS
pH: 2 / 手法: unknown
詳細: Andreeva, N.S. et al (1984). J. Biol. Chem., 259, 11353-11365.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 %enzyme11
220 %ethanol11
32.5 Msulfuric acid11

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 5 Å / Num. obs: 8742 / % possible obs: 77 % / Rmerge(I) obs: 0.145

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.3→5 Å
詳細: THE DENSITY FOR HOH 757 IS ELONGATED AND ITS SHAPE COULD VERY WELL CORRESPOND TO AN ETHANOL MOLECULE (EOH 901). THE SAME IS TRUE FOR HOH 694 (EOH 902). THUS THIS ENTRY CONTAINS TENTATIVE ...詳細: THE DENSITY FOR HOH 757 IS ELONGATED AND ITS SHAPE COULD VERY WELL CORRESPOND TO AN ETHANOL MOLECULE (EOH 901). THE SAME IS TRUE FOR HOH 694 (EOH 902). THUS THIS ENTRY CONTAINS TENTATIVE COORDINATES FOR TWO WELL-DEFINED ETHANOL MOLECULES IN THE VICINITY OF THE ACTIVE SITE (CORRESPONDING TO THESE TWO WATER MOLECULES). A THIRD, WEAKER, ETHANOL COULD BE HYDROGEN BONDED TO ASP 32 BUT THE DENSITY IS NOT UNEQUIVOCAL. THIS ETHANOL WOULD COMPRISE WATERS 452, 752, AND 756. APPROXIMATELY 10 PER CENT OF THE SOLVENT MOLECULES ARE PROBABLY ETHANOL MOLECULES. THE SPACE GROUP SETTING USED IN THIS ANALYSIS IS THE FIRST SETTING FOR MONOCLINIC SPACE GROUPS, WITH THE Z AXIS AS THE UNIQUE AXIS. FOR DETAILS PLEASE CONSULT THE INTERNATIONAL TABLES FOR X-RAY CRYSTALLOGRAPHY. THE ELECTRON DENSITY FOR RESIDUES 292 - 296 IS WEAK IN THE FINAL MAP, INDICATING HIGH MOBILITY AND/OR DISORDER. THE CONFORMATION FOR THESE RESIDUES SHOULD BE CONSIDERED AS TENTATIVE. THE ELECTRON DENSITY IS ALSO WEAK FOR RESIDUES IN THE TURN ASP 278 - SER 281.
Rfactor反射数
obs0.171 8742
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2429 0 0 212 2641
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0180.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0520.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0640.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.41
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.91.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.81.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.22
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0180.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1650.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.1060.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor5.53
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor19.215
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor19.520
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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