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- PDB-3peh: Crystal Structure of the N-terminal domain of an HSP90 from Plasm... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3peh
タイトルCrystal Structure of the N-terminal domain of an HSP90 from Plasmodium Falciparum, PFL1070c in the presence of a thienopyrimidine derivative
要素Endoplasmin homolog
キーワードCHAPERONE / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / heat shock protein / ATP binding
機能・相同性
機能・相同性情報


eNOS activation / VEGFR2 mediated vascular permeability / Extra-nuclear estrogen signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Neutrophil degranulation / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / cellular response to heat ...eNOS activation / VEGFR2 mediated vascular permeability / Extra-nuclear estrogen signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Neutrophil degranulation / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / cellular response to heat / response to heat / protein stabilization / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alpha-Beta Plaits - #2140 / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 ...Alpha-Beta Plaits - #2140 / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IBD / Endoplasmin, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Wernimont, A.K. / Tempel, W. / Hutchinson, A. / Weadge, J. / Cossar, D. / MacKenzie, F. / Vedadi, M. / Senisterra, G. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. ...Wernimont, A.K. / Tempel, W. / Hutchinson, A. / Weadge, J. / Cossar, D. / MacKenzie, F. / Vedadi, M. / Senisterra, G. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Wyatt, P.G. / Fairlamb, A.H. / MacKenzie, C. / Ferguson, M.A.J. / Hui, R. / Pizarro, J.C. / Hills, T. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the N-terminal domain of an HSP90 from Plasmodium Falciparum, PFL1070c in the presence of a thienopyrimidine derivative
著者: Wernimont, A.K. / Tempel, W. / Hutchinson, A. / Weadge, J. / Cossar, D. / MacKenzie, F. / Vedadi, M. / Senisterra, G. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Wyatt, P. ...著者: Wernimont, A.K. / Tempel, W. / Hutchinson, A. / Weadge, J. / Cossar, D. / MacKenzie, F. / Vedadi, M. / Senisterra, G. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Wyatt, P.G. / Fairlamb, A.H. / MacKenzie, C. / Ferguson, M.A.J. / Hui, R. / Pizarro, J.C. / Hills, T.
履歴
登録2010年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endoplasmin homolog
B: Endoplasmin homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,2886
ポリマ－64,1312
非ポリマー1,1574
水00
1
A: Endoplasmin homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6443
ポリマ－32,0651
非ポリマー5782
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Endoplasmin homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6443
ポリマ－32,0651
非ポリマー5782
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Endoplasmin homolog
ヘテロ分子

B: Endoplasmin homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,2886
ポリマ－64,1312
非ポリマー1,1574
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area1540 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area25200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.927, 91.927, 162.884
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 Endoplasmin homolog


分子量: 32065.299 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
遺伝子: PFL1070c / プラスミド: pet15mlh / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q8I0V4
#2: 化合物 ChemComp-IBD / 2-amino-4-{2,4-dichloro-5-[2-(diethylamino)ethoxy]phenyl}-N-ethylthieno[2,3-d]pyrimidine-6-carboxamide


分子量: 482.427 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H25Cl2N5O2S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30 % PEG 5k MME 0.2 M Ammonium sulfate 0.1 M MES pH 6.5 1 mM DDU compound 4 mM MgCl2 2 mM TCEP glycerol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97926 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→35 Å / Num. all: 18810 / Num. obs: 18792 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.5 % / Biso Wilson estimate: 73.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Χ2: 1.707 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.75-2.89.60.9392.959181.349100
2.8-2.859.70.7653.629141.31999.9
2.85-2.99.70.6494.299031.243100
2.9-2.969.70.5739391.233100
2.96-3.039.80.4289111.249100
3.03-3.19.90.3869091.286100
3.1-3.179.90.3189271.311100
3.17-3.269.80.2789331.30999.9
3.26-3.369.90.2179141.331100
3.36-3.469.70.1899241.601100
3.46-3.599.80.1299341.428100
3.59-3.739.60.1399272.074100
3.73-3.99.70.1019311.933100
3.9-4.119.70.0799371.81399.9
4.11-4.369.60.0679531.906100
4.36-4.79.40.069342.257100
4.7-5.179.30.0659582.497100
5.17-5.929.20.0739732.426100
5.92-7.4490.0569882.208100
7.44-3580.04110652.46799.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
BUSTER2.8.0精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-3000データ収集
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1zw9

1zw9


解像度: 2.75→24.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9446 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9403 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2633 969 5.18 %RANDOM
Rwork0.2215 ---
all0.2237 18834 --
obs0.2237 18705 99.31 %-
原子変位パラメータBiso max: 144.05 Å2 / Biso mean: 63.6199 Å2 / Biso min: 33.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1721 Å20 Å20 Å2
2---0.1721 Å20 Å2
3---0.3442 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.361 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→24.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3940 0 72 0 4012
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.15
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.01
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.823 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2582 79 5.51 %
Rwork0.2367 2712 -
all0.238 2870 -
obs-1220 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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