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- PDB-3pe3: Structure of human O-GlcNAc transferase and its complex with a pe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pe3
タイトルStructure of human O-GlcNAc transferase and its complex with a peptide substrate
要素UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
キーワードTRANSFERASE / GT-B / glycosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction ...negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / NSL complex / regulation of glycolytic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of gluconeogenesis / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / regulation of synapse assembly / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Sin3-type complex / positive regulation of stem cell population maintenance / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / hemopoiesis / positive regulation of proteolysis / histone acetyltransferase complex / positive regulation of lipid biosynthetic process / mitophagy / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / response to nutrient / negative regulation of cell migration / positive regulation of translation / cell projection / response to insulin / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / mitochondrial membrane / cellular response to glucose stimulus / protein processing / chromatin DNA binding / Regulation of necroptotic cell death / UCH proteinases / chromatin organization / HATs acetylate histones / positive regulation of cold-induced thermogenesis / apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain ...Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / Glycogen Phosphorylase B; / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.78 Å
データ登録者Lazarus, M.B. / Nam, Y. / Jiang, J. / Sliz, P. / Walker, S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: Structure of human O-GlcNAc transferase and its complex with a peptide substrate.
著者: Lazarus, M.B. / Nam, Y. / Jiang, J. / Sliz, P. / Walker, S.
履歴
登録2010年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年7月21日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id ..._struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
B: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
D: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)325,5158
ポリマ－323,8984
非ポリマー1,6174
水4,774265
1
A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,3792
ポリマ－80,9751
非ポリマー4041
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,3792
ポリマ－80,9751
非ポリマー4041
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,3792
ポリマ－80,9751
非ポリマー4041
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,3792
ポリマ－80,9751
非ポリマー4041
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)273.4, 273.4, 142.8
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 120.0
Int Tables number150
Space group name H-MP321

-
要素

#1: タンパク質
UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / O-GlcNAc transferase subunit p110 / O-linked N-acetylglucosamine transferase 110 kDa subunit


分子量: 80974.508 Da / 分子数: 4 / 断片: hOGT4.5, UNP residues 323-1041 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OGT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O15294, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 265 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.45 M Potassium Phosphate Dibasic, 8 mM EDTA, 1% xylitol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0809 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月8日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.78→50 Å / Num. all: 157058 / Num. obs: 154231 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.3 % / Rsym value: 0.116 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.78→2.93 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.425 / % possible all: 95.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.78→48.583 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2177 2024 1.34 %RANDOM
Rwork0.1847 ---
obs0.1852 151013 97.82 %-
all-154378 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 19.964 Å2 / ksol: 0.322 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.749 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2264 Å20 Å2-0 Å2
2---0.2264 Å2-0 Å2
3----16.1612 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.78→48.583 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22136 0 100 265 22501
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00322748
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.70730864
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7468524
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0483408
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0034004
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.78-2.84480.31731120.27719874X-RAY DIFFRACTION91
2.8448-2.92170.31281330.257410428X-RAY DIFFRACTION96
2.9217-3.00770.27671380.248210533X-RAY DIFFRACTION97
3.0077-3.10470.25621500.245710584X-RAY DIFFRACTION98
3.1047-3.21570.27221230.235510688X-RAY DIFFRACTION98
3.2157-3.34440.26311700.218510604X-RAY DIFFRACTION98
3.3444-3.49660.24581470.198510642X-RAY DIFFRACTION98
3.4966-3.68080.21631610.174210697X-RAY DIFFRACTION99
3.6808-3.91140.19031430.157410747X-RAY DIFFRACTION99
3.9114-4.21320.19681400.142810777X-RAY DIFFRACTION99
4.2132-4.63690.1761440.134110797X-RAY DIFFRACTION99
4.6369-5.30720.18231460.127610782X-RAY DIFFRACTION99
5.3072-6.68370.16951570.145110848X-RAY DIFFRACTION99
6.6837-48.59070.17051600.171210988X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0651-0.00620.05910.04580.02740.31110.0538-0.286-0.1075-0.0997-0.0104-0.0519-0.0722-0.3761-0.00390.623-0.2369-0.06620.60950.21940.4765-31.6118173.344934.484
20.41470.15720.25150.23190.03770.3366-0.0943-0.1319-0.1224-0.23810.0867-0.0088-0.0476-0.17940.01070.45670.0210.02750.10420.03530.1271-24.2276197.461730.0609
30.32440.26090.29510.59840.14460.15880.0211-0.36190.06790.17110.3064-0.18270.02310.233-0.04750.37440.2268-0.0352-1.25940.37990.01332.9268195.916241.6818
40.1505-0.0068-0.08360.38170.02380.2080.02290.20740.1534-0.04960.0907-0.2696-0.26310.1618-0.06110.48930.03660.0499-0.11750.01120.24787.3961227.258228.0607
50.07320.26870.18850.232-0.01160.2195-0.0634-0.03390.11710.06720.0772-0.0911-0.2137-0.0108-0.03050.50690.1272-0.01070.0331-0.02570.17680.9013217.864344.134
60.0350.02670.01650.2252-0.17660.22680.189-0.08080.14930.09680.125-0.019-0.24310.3414-0.01850.7044-0.2824-0.05390.45380.02120.32132.0272210.56376.6214
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80.27830.04910.00550.1652-0.03370.42680.0675-0.0290.06630.1262-0.04690.0768-0.2044-0.0404-0.02030.3233-0.01340.022-0.00780.01320.1291-17.2012212.486-30.4668
90.25970.027-0.0910.54420.17190.3140.06280.0632-0.02760.1042-0.05280.1216-0.1234-0.2623-0.03430.26560.12380.04970.21620.00970.1481-51.515210.8147-33.4267
100.18410.0363-0.12780.0272-0.26130.1080.0523-0.00330.2055-0.0120.0034-0.0227-0.3029-0.2652-0.08070.45350.12170.11210.02410.01530.1867-36.4567223.42-31.7281
110.18050.04050.05090.0767-0.00220.0226-0.05590.17380.055-0.37290.12310.19460.11250.07210.01480.6721-0.1392-0.15910.61860.19170.4592-44.1409188.2599-19.4806
120.250.18070.03950.3517-0.29030.82210.06840.04420.1721-0.19080.13370.2706-0.10510.0365-0.17130.38120.0103-0.03260.19480.06090.3083-48.2266190.53425.5898
130.11750.10060.12290.4845-0.06260.3403-0.1027-0.00580.0775-0.12750.13520.18320.0448-0.1846-0.04270.1159-0.1256-0.07230.18720.07330.1309-59.4967163.653710.5273
140.3282-0.15440.07770.2175-0.07510.40250.0362-0.13810.15740.1449-0.0562-0.0102-0.1645-0.14330.00350.3907-0.07050.13820.292-0.04250.2934-57.4335172.296643.8825
150.2696-0.0224-0.22870.3447-0.06930.68710.0004-0.14460.05920.07380.10360.3865-0.0996-0.2987-0.08910.26060.01110.08340.3006-0.00740.5152-69.1732173.258628.036
160.5515-0.12820.07660.0714-0.00760.068-0.13460.2342-0.21640.1617-0.18480.5144-0.0094-0.05610.08210.2565-0.085-0.01470.4295-0.10590.9055-26.817138.360492.6763
170.0906-0.0389-0.04090.6209-0.23130.14580.0324-0.0123-0.0696-0.1143-0.12140.03650.0734-0.05040.07320.2004-0.0896-0.00480.1398-0.01990.1711-20.0943159.434280.3339
180.2579-0.1589-0.050.14870.0750.2847-0.07190.0305-0.03460.10260.00050.06640.0538-0.11420.00860.1881-0.12530.06870.1234-0.00840.1316-39.5318178.357492.2136
190.22450.13880.13130.05820.17610.2354-0.01610.02770.00350.09850.042-0.0282-0.2767-0.0234-0.01410.36990.00040.03180.06420.02970.1052-21.4967202.461475.3978
200.35640.0119-0.03210.3778-0.04960.6150.01410.15260.0171-0.1701-0.01390.0034-0.0923-0.29650.00920.1648-0.0133-0.00090.1914-0.00870.0667-36.5528189.91973.4514
精密化 TLSグループ
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14X-RAY DIFFRACTION14(chain C and resid 715:875)
15X-RAY DIFFRACTION15(chain C and resid 876:1028)
16X-RAY DIFFRACTION16(chain D and resid 309:349)
17X-RAY DIFFRACTION17(chain D and resid 350:514)
18X-RAY DIFFRACTION18(chain D and resid 515:714)
19X-RAY DIFFRACTION19(chain D and resid 715:875)
20X-RAY DIFFRACTION20(chain D and resid 876:1028)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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