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- PDB-3pe0: Structure of the central region of the plakin domain of plectin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pe0
タイトルStructure of the central region of the plakin domain of plectin
要素Plectin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / cytoskeleton / plakin / spectrin repeat / SH3 / intermediate filament / crosslinking
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / skeletal myofibril assembly / tight junction organization / Type I hemidesmosome assembly / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / leukocyte migration involved in immune response / intermediate filament organization / : ...protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / skeletal myofibril assembly / tight junction organization / Type I hemidesmosome assembly / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / leukocyte migration involved in immune response / intermediate filament organization / : / regulation of vascular permeability / intermediate filament cytoskeleton organization / dystroglycan binding / cellular response to hydrostatic pressure / fibroblast migration / costamere / T cell chemotaxis / cellular response to fluid shear stress / peripheral nervous system myelin maintenance / cardiac muscle cell development / myoblast differentiation / adherens junction organization / intermediate filament cytoskeleton / response to food / structural constituent of muscle / ankyrin binding / intermediate filament / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / sarcomere organization / nucleus organization / keratinocyte development / transmission of nerve impulse / brush border / sarcoplasm / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / establishment of skin barrier / skeletal muscle fiber development / respiratory electron transport chain / mitochondrion organization / wound healing / cell morphogenesis / protein localization / multicellular organism growth / structural constituent of cytoskeleton / sarcolemma / Z disc / cellular response to mechanical stimulus / : / actin filament binding / myelin sheath / gene expression / mitochondrial outer membrane / cadherin binding / axon / focal adhesion / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / RNA binding / extracellular exosome / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Spectrin-like repeat / Spectrin repeat / Spectrin-like repeat / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily ...: / Spectrin-like repeat / Spectrin repeat / Spectrin-like repeat / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain / SH3 domain / Plectin repeat / Plakin / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / SH3 Domains / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / SH3 type barrels. / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Ortega, E. / de Pereda, J.M.
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2011
タイトル: The structure of the plakin domain of plectin reveals a non-canonical SH3 domain interacting with its fourth spectrin repeat.
著者: Esther Ortega / Rubén M Buey / Arnoud Sonnenberg / José M de Pereda /
要旨: Plectin belongs to the plakin family of cytoskeletal crosslinkers, which is part of the spectrin superfamily. Plakins contain an N-terminal conserved region, the plakin domain, which is formed by an ...Plectin belongs to the plakin family of cytoskeletal crosslinkers, which is part of the spectrin superfamily. Plakins contain an N-terminal conserved region, the plakin domain, which is formed by an array of spectrin repeats (SR) and a Src-homology 3 (SH3), and harbors binding sites for junctional proteins. We have combined x-ray crystallography and small angle x-ray scattering (SAXS) to elucidate the structure of the central region of the plakin domain of plectin, which corresponds to the SR3, SR4, SR5, and SH3 domains. The crystal structures of the SR3-SR4 and SR4-SR5-SH3 fragments were determined to 2.2 and 2.95 Å resolution, respectively. The SH3 of plectin presents major alterations as compared with canonical Pro-rich binding SH3 domains, suggesting that plectin does not recognize Pro-rich motifs. In addition, the SH3 binding site is partially occluded by an intramolecular contact with the SR4. Residues of this pseudo-binding site and the SR4/SH3 interface are conserved within the plakin family, suggesting that the structure of this part of the plectin molecule is similar to that of other plakins. We have created a model for the SR3-SR4-SR5-SH3 region, which agrees well with SAXS data in solution. The three SRs form a semi-flexible rod that is not altered by the presence of the SH3 domain, and it is similar to those found in spectrins. The flexibility of the plakin domain, in analogy with spectrins, might contribute to the role of plakins in maintaining the stability of tissues subject to mechanical stress.
履歴
登録2010年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Plectin
B: Plectin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7644
ポリマ－64,6832
非ポリマー802
水00
1
A: Plectin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3822
ポリマ－32,3421
非ポリマー401
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Plectin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3822
ポリマ－32,3421
非ポリマー401
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.650, 108.512, 112.139
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23
14
24
15
25
16
26
17
27
18
28
19
29
110
210

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain B and resseq 642:668
211chain A and resseq 642:668
112chain B and resseq 669:678
212chain A and resseq 669:678
113chain A and resseq 679:713
213chain B and resseq 679:713
114chain B and resseq 714:745 and not (resid 724)
214chain A and resseq 714:745 and not (resid 724)
115chain B and (resseq 746:776 or resseq 795:824 or resseq 886:915) and not (resid 769)
215chain A and (resseq 746:776 or resseq 795:824 or resseq 886:915) and not (resid 769)
116chain A and resseq 777:782
216chain B and resseq 777:782
117chain B and (resseq 783:794 or resseq 1001)
217chain A and (resseq 783:794 or resseq 1001)
118chain A and (resseq 825:828)
218chain B and (resseq 825:828)
119chain A and (resseq 833:843 or resseq 848:870 or resseq 874:885) and not (resid 875)
219chain B and (resseq 833:843 or resseq 848:870 or resseq 874:885) and not (resid 875)
1110chain A and (resseq 844:847)
2110chain B and (resseq 844:847)

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10

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要素

#1: タンパク質 Plectin / PCN / PLTN / Hemidesmosomal protein 1 / HD1 / Plectin-1


分子量: 32341.748 Da / 分子数: 2
断片: SPECTRIN REPEATS 4 AND 5, SH3 (UNP Residues 747-918)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLEC, PLEC1 / プラスミド: Modified pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15149
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.2
詳細: 0.1 M imidazole, 0.2 M calcium acetate, 9% PEG 8000, 2 mM DTT, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR-H / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年2月12日
放射モノクロメーター: HELIOS OPTICS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→20 Å / Num. all: 18051 / Num. obs: 18051 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.3 % / Biso Wilson estimate: 75.28 Å2 / Net I/σ(I): 29.4
反射 シェル解像度: 2.95→3.05 Å / 冗長度: 14.5 % / Mean I/σ(I) obs: 6.9 / % possible all: 85.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
SHELXモデル構築
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.95→19.977 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 1.8 / 位相誤差: 33.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2654 925 5.13 %RANDOM
Rwork0.2413 ---
obs0.2426 18027 93.92 %-
all-18027 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 33.98 Å2 / ksol: 0.284 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.4057 Å20 Å20 Å2
2--0.1991 Å20 Å2
3---8.2066 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→19.977 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4327 0 2 0 4329
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0134870
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0316289
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7331659
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052656
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004780
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11B216X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12A216X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.033
21B89X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22A89X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.028
31A288X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32B288X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.03
41B248X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
42A248X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.036
51B741X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
52A741X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.046
61A42X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
62B42X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.057
71B96X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
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92B334X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.041
101A28X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
102B28X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.027
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.95-3.1050.41281200.40712199X-RAY DIFFRACTION86
3.105-3.29880.41251300.34952387X-RAY DIFFRACTION93
3.2988-3.55210.34011470.30122440X-RAY DIFFRACTION96
3.5521-3.90720.30671270.25072491X-RAY DIFFRACTION96
3.9072-4.46710.25131360.21762409X-RAY DIFFRACTION93
4.4671-5.60730.17841210.19112502X-RAY DIFFRACTION95
5.6073-19.97730.20881440.20192674X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8916-0.9993-1.60156.50863.3662.203-0.3664-0.54870.08680.28620.3940.0367-0.24250.4443-0.00230.35480.0295-0.08580.49290.1260.304576.916978.8806129.1797
20.0896-0.1551-0.18290.37190.49010.6038-0.25610.460.4516-0.9939-0.52840.3096-1.76370.1365-0.00120.9705-0.25410.08460.7430.02050.675580.704150.519391.7358
32.07990.2943-1.6367-0.0001-0.21121.18290.4396-0.47360.11620.28160.7196-0.75770.27330.1823-0.00170.57810.09610.00290.8796-0.22320.665890.327239.779980.8046
42.9915-1.17711.41184.20962.54323.7086-0.3840.0117-0.68150.2735-0.25841.06890.389-0.41580.00020.2853-0.13440.16230.2536-0.02510.755267.536758.8751119.2926
50.79550.44081.05370.37540.75011.5151-0.48330.1738-0.2922-0.0605-0.5440.6061-0.07841.3949-0.00010.711-0.0563-0.03140.6180.09180.771578.575839.699592.8276
62.2066-1.3814-2.33896.90584.25922.79750.0669-0.2516-0.0141-0.0574-0.07760.3873-0.2462-0.0380.00020.3524-0.0631-0.0730.25940.01280.166876.722278.804477.1722
70.1968-0.2736-0.24970.46730.54640.6084-0.2080.15670.3988-0.6448-0.62890.5186-1.7574-0.6898-0.00071.0293-0.06880.02680.7704-0.14550.513880.300550.497739.8233
81.9797-0.0805-1.568-0.02950.03791.20850.1587-0.58080.20670.1996-0.0218-0.01340.0419-0.4596-00.6357-0.10950.18210.7857-0.1270.557690.188939.818928.6771
93.7218-1.0220.41825.6971.73963.1261-0.22280.2188-0.47160.5148-1.26711.82640.3547-1.2372-0.00290.2886-0.22460.06310.3709-0.32990.656467.739358.413668.5228
100.80380.75780.55390.80320.85571.028-0.58050.4403-0.0782-0.2525-0.29960.8104-0.56160.95750.00070.571-0.17760.03440.6179-0.10840.569178.265939.918641.1863
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 642:753)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 754:774)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 775:804)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 805:892)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 893:915)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 642:753)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resid 754:774)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain B and resid 775:804)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain B and resid 805:891)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain B and resid 892:915)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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