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- PDB-3pd8: X-ray structure of the ligand-binding core of GluA2 in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pd8
タイトルX-ray structure of the ligand-binding core of GluA2 in complex with (S)-7-HPCA at 2.5 A resolution
要素Glutamate receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ionotropic glutamate receptor GluA2 / ligand-binding core / agonist complex
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / cellular response to glycine / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / glutamate-gated receptor activity / presynaptic active zone membrane / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / SNARE binding / dendritic shaft / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / protein tetramerization / postsynaptic density membrane / ionotropic glutamate receptor binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / modulation of chemical synaptic transmission / establishment of protein localization / terminal bouton / receptor internalization / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / presynaptic membrane / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / perikaryon / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / CACODYLATE ION / Chem-HA7 / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.476 Å
データ登録者Frydenvang, K. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2010
タイトル: Biostructural and pharmacological studies of bicyclic analogues of the 3-isoxazolol glutamate receptor agonist ibotenic acid.
著者: Frydenvang, K. / Pickering, D.S. / Greenwood, J.R. / Krogsgaard-Larsen, N. / Brehm, L. / Nielsen, B. / Vogensen, S.B. / Hald, H. / Kastrup, J.S. / Krogsgaard-Larsen, P. / Clausen, R.P.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structural basis for AMPA receptor activation and ligand selectivity: crystal structures of five agonist complexes with the GluR2 ligand-binding core.
著者: Hogner, A. / Kastrup, J.S. / Jin, R. / Liljefors, T. / Mayer, M.L. / Egebjerg, J. / Larsen, I.K. / Gouaux, E.
#2: ジャーナル: Neuron / 年: 2000
タイトル: Mechanisms for activation and antagonism of an AMPA-sensitive glutamate receptor: crystal structures of the GluR2 ligand binding core.
著者: Armstrong, N. / Gouaux, E.
履歴
登録2010年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年11月9日Group: Database references
改定 1.32017年8月23日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.52018年10月10日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _entity.formula_weight
改定 1.62023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2
C: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,40114
ポリマ－87,2333
非ポリマー1,16911
水7,134396
1
A: Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8729
ポリマ－58,1552
非ポリマー7177
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2500 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area23670 Å2
手法PISA
2
C: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

C: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,05910
ポリマ－58,1552
非ポリマー9048
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area1990 Å2
ΔGint-104 kcal/mol
Surface area24040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.618, 164.002, 47.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 29077.553 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 413-527, 653-795 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Glur2, Gria2, RAT / プラスミド: pET30B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P19491

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非ポリマー , 6種, 407分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-HA7 / (7S)-3-hydroxy-4,5,6,7-tetrahydroisoxazolo[5,4-c]pyridine-7-carboxylic acid / (S)-3-ヒドロキシ-4,5,6,7-テトラヒドロイソオキサゾロ[5,4-c]ピリジン-7-カルボン酸


分子量: 184.149 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H8N2O4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#6: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 396 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.05 %
結晶化温度: 280 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG4000, zinc acetate, cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 280K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1.043 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.043 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.476→30 Å / Num. obs: 32227 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 39.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rsym value: 0.114 / Χ2: 0.959 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.476-2.590.39831190.802197.8
2.59-2.690.31932290.822199.3
2.69-2.820.2631970.862199.2
2.82-2.960.2132040.897199.4
2.96-3.150.16732020.98199.2
3.15-3.390.11732391.06199.2
3.39-3.730.09932001.111198.3
3.73-4.270.08232481.039198.8
4.27-5.380.07732570.98197.2
5.38-300.07733321.015195

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
DENZOデータ削減
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1M5E

1m5e


解像度: 2.476→29.32 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7998 / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2605 1641 5.1 %RANDOM
Rwork0.1754 ---
obs0.1798 32193 97.87 %-
all-32193 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.283 Å2 / ksol: 0.365 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 211.92 Å2 / Biso mean: 33.9976 Å2 / Biso min: 4.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.2163 Å20 Å20 Å2
2--2.0746 Å2-0 Å2
3----3.2909 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.476→29.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6088 0 59 396 6543
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066262
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9478420
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064929
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041052
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4742302
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.476-2.54840.34361190.2062331245091
2.5484-2.63070.32461370.188725702707100
2.6307-2.72460.29451360.18372508264499
2.7246-2.83360.31111590.18792520267999
2.8336-2.96250.28931400.181125702710100
2.9625-3.11850.27861450.17082525267099
3.1185-3.31360.26011470.16432542268999
3.3136-3.56910.28731270.15222584271199
3.5691-3.92750.22091350.14932572270799
3.9275-4.4940.1831330.12442559269298
4.494-5.65540.19021530.13062586273998
5.6554-29.32220.23291100.18382685279595

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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