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- PDB-3p8m: Human dynein light chain (DYNLL2) in complex with an in vitro evo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p8m
タイトルHuman dynein light chain (DYNLL2) in complex with an in vitro evolved peptide dimerized by leucine zipper
要素
  • Dynein light chain 2
  • General control protein GCN4
キーワードPROTEIN BINDING / Phage display / Leucine zipper / Hub protein
機能・相同性
機能・相同性情報


myosin V complex / Activation of BMF and translocation to mitochondria / 9+0 non-motile cilium / ciliary tip / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / Intraflagellar transport / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II ...myosin V complex / Activation of BMF and translocation to mitochondria / 9+0 non-motile cilium / ciliary tip / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / Intraflagellar transport / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / cytoplasmic dynein complex / dynein intermediate chain binding / Macroautophagy / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / microtubule-based process / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / MHC class II antigen presentation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / cellular response to amino acid starvation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / RHO GTPases Activate Formins / RNA polymerase II transcription regulator complex / HCMV Early Events / Aggrephagy / Separation of Sister Chromatids / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / microtubule / cytoskeleton / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / postsynapse / intracellular signal transduction / cilium / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / centrosome / chromatin binding / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase; / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain superfamily / : / Basic region leucine zipper ...Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase; / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain superfamily / : / Basic region leucine zipper / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4 / Dynein light chain 2, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Rapali, P. / Radnai, L. / Suveges, D. / Hetenyi, C. / Harmat, V. / Tolgyesi, F. / Wahlgren, W.Y. / Katona, G. / Nyitray, L. / Pal, G.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Directed evolution reveals the binding motif preference of the LC8/DYNLL hub protein and predicts large numbers of novel binders in the human proteome.
著者: Rapali, P. / Radnai, L. / Suveges, D. / Harmat, V. / Tolgyesi, F. / Wahlgren, W.Y. / Katona, G. / Nyitray, L. / Pal, G.
履歴
登録2010年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dynein light chain 2
B: Dynein light chain 2
D: General control protein GCN4
C: General control protein GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5164
ポリマ－31,5164
非ポリマー00
水73941
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6400 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area12830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.839, 68.415, 101.677
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12D
22C
13D
23C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 3

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSSERSERAA5 - 888 - 91
21LYSLYSSERSERBB5 - 888 - 91
12SERSERTHRTHRDC131 - 1382 - 9
22SERSERTHRTHRCD131 - 1382 - 9
13METMETARGARGDC144 - 16715 - 38
23METMETARGARGCD144 - 16715 - 38

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質 Dynein light chain 2 / 8 kDa dynein light chain b / DLC8b / Dynein light chain LC8-type 2


分子量: 10647.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLL2, DLC2 / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Star / 参照: UniProt: Q96FJ2
#2: タンパク質・ペプチド General control protein GCN4 / Amino acid biosynthesis regulatory protein


分子量: 5110.736 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GCN4, AAS3, ARG9, YEL009C / プラスミド: modified pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Star / 参照: UniProt: P03069
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE IN VITRO EVOLVED BINDING SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.6 %
結晶化温度: 293 K / pH: 7
詳細: 20% PEG8000, 0.2 M MgCl2, 0.1 M TRIS, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年3月1日 / 詳細: OSMIC BLUE
放射モノクロメーター: CONFOCAL MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→56.76 Å / Num. obs: 8273 / % possible obs: 94.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.23 % / Rmerge(I) obs: 0.131 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 3.12 % / Rmerge(I) obs: 0.576 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 96.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2XQQ

2xqq


解像度: 2.9→42.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 46.408 / SU ML: 0.391 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.451 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.295 385 4.7 %RANDOM
Rwork0.248 ---
obs0.25 7886 94.4 %-
all-7886 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.09 Å20 Å20 Å2
2--1.47 Å20 Å2
3---1.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→42.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1975 0 0 41 2016
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222037
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.021315
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1191.9472756
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.41633227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7725265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.69625.32692
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.64415344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.12155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2307
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022315
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02408
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1751.51291
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0531.5534
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.30522050
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.5233746
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.8374.5701
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A494tight positional0.030.05
21D46tight positional0.030.05
31D142tight positional0.040.05
12B553loose positional0.035
22C49loose positional0.035
32C146loose positional0.065
11A494tight thermal0.080.5
21D46tight thermal0.080.5
31D142tight thermal0.050.5
12B553loose thermal0.110
22C49loose thermal0.0910
32C146loose thermal0.0710
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.98 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.404 33 -
Rwork0.328 586 -
obs--96.72 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.2897-0.35560.71824.08680.76044.33550.0449-0.2660.12380.5119-0.0707-0.0328-0.3797-0.06730.02580.1926-0.07370.02380.267-0.08750.19383.399423.189410.444
28.1608-0.1169-1.91094.18021.84214.3899-0.12170.3255-1.31680.11460.2544-0.31780.86670.0943-0.13270.2118-0.0279-0.07040.3339-0.1880.58724.9485.21670.7907
38.49732.8792-0.65937.69472.0110.79880.24040.3878-0.11910.5806-0.24080.24670.131-0.12190.00040.0784-0.05760.04560.5328-0.13690.501814.296416.1357.7514
414.89930.9239-7.91795.5659-1.959813.28110.817-0.33030.97040.24620.08580.4338-0.76790.3303-0.90280.43070.01310.02510.2847-0.04160.5319-1.26326.121546.013
516.8751-1.39161.34688.45412.91551.20780.54510.6379-2.2845-0.1365-0.42790.84040.0209-0.0052-0.11720.083-0.00950.0180.3819-0.20580.6278-5.596311.81344.8656
62.78041.2551-6.35583.7292.205334.7805-0.45930.27470.31720.0521-0.56251.1145-1.2478-1.00991.02180.8320.00350.09770.58670.07860.7852-5.501212.212843.1662
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 89
2X-RAY DIFFRACTION2B3 - 89
3X-RAY DIFFRACTION3D130 - 139
4X-RAY DIFFRACTION4D140 - 172
5X-RAY DIFFRACTION5C131 - 139
6X-RAY DIFFRACTION6C140 - 172

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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