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- PDB-1nui: Crystal Structure of the primase fragment of Bacteriophage T7 pri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nui
タイトルCrystal Structure of the primase fragment of Bacteriophage T7 primase-helicase protein
要素DNA primase/helicase
キーワードREPLICATION / zinc-biding domain / TOPRIM fold / DNA replication / DNA-directed RNA polymerase / Primosome / Late protein / ATP-binding / Transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA primase activity / viral DNA genome replication / DNA helicase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / single-stranded DNA binding / 5'-3' DNA helicase activity / DNA helicase / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage T7 DNA helicase/primase / : / Bacteriophage T7 DNA helicase/primase, N-terminal a+b fold / Bacteriophage T7, Gp4, DNA primase/helicase, N-terminal / Zinc-binding domain of primase-helicase / Zinc-binding domain of primase-helicase / Twinkle-like protein / Archaeal primase DnaG/twinkle-like, TOPRIM domain / Toprim-like / DnaB-like helicase C terminal domain ...Bacteriophage T7 DNA helicase/primase / : / Bacteriophage T7 DNA helicase/primase, N-terminal a+b fold / Bacteriophage T7, Gp4, DNA primase/helicase, N-terminal / Zinc-binding domain of primase-helicase / Zinc-binding domain of primase-helicase / Twinkle-like protein / Archaeal primase DnaG/twinkle-like, TOPRIM domain / Toprim-like / DnaB-like helicase C terminal domain / DNA helicase, DnaB-like, C-terminal / Superfamily 4 helicase domain profile. / TOPRIM / N-terminal domain of TfIIb - #10 / N-terminal domain of TfIIb / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / Single Sheet / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA helicase/primase
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T7 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Kato, M. / Ito, T. / Wagner, G. / Richardson, C.C. / Ellenberger, T.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003
タイトル: Modular Architecture of the Bacteriophage T7 Primase Couples RNA primer Synthesis to DNA Synthesis
著者: Kato, M. / Ito, T. / Wagner, G. / Richardson, C.C. / Ellenberger, T.
履歴
登録2003年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 300biomelecule:1, 2 The author indicates that the protein can function as a monomer but appears to ...biomelecule:1, 2 The author indicates that the protein can function as a monomer but appears to form a dimer in the crystal possibly due to crystal packing forces. See remark 350 for information on generating the biological molecule(s).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA primase/helicase
B: DNA primase/helicase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,0308
ポリマ－56,8022
非ポリマー2286
水25214
1
A: DNA primase/helicase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5154
ポリマ－28,4011
非ポリマー1143
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: DNA primase/helicase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5154
ポリマ－28,4011
非ポリマー1143
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)136.459, 136.460, 85.445
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALGLUGLU6AA10 - 4010 - 40
21VALVALGLUGLU6BB10 - 4010 - 40
32LYSLYSTRPTRP5AA57 - 25557 - 255
42LYSLYSTRPTRP5BB57 - 25557 - 255

-
要素

#1: タンパク質 DNA primase/helicase


分子量: 28400.811 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-255 / 変異: M64G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T7 (ファージ)
属: T7-like viruses / 遺伝子: 4 / プラスミド: pET17b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P03692, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.41 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: Sodium Formate, MES, DTT, ATP, pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18 mg/mlprotein1drop
250 mMMES1droppH6.3
32 Msodium formate1drop
45.5 mMdithiothreitol1drop
52.5 mMATP1drop
6100 mMMES1reservoirpH6.3
74 Msodium formate1reservoir
85.5 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9474, 0.9797, 0.9795, 0.9300, 1.5418
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年7月5日
放射モノクロメーター: Horizontal focussing 5.05 degree asymmetric cut Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.94741
20.97971
30.97951
40.931
51.54181
反射解像度: 2.6→65 Å / Num. all: 28599 / Num. obs: 28599 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.241 / % possible all: 93.6
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.6 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.9→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.905 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.859 / SU B: 15.135 / SU ML: 0.284 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R: 0.68 / ESU R Free: 0.364
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27674 1029 5.1 %RANDOM
Rwork0.23452 ---
obs0.23665 19053 99.82 %-
all-19053 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.593 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.1 Å21.05 Å20 Å2
2--2.1 Å20 Å2
3----3.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3763 0 6 14 3783
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0213843
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4641.9295173
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg1.1735477
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2537
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022940
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2930.22014
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2040.2153
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3680.281
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.090.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0371.52371
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.02523779
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.19131472
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3244.51394
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
1551medium positional0.440.5
238loose positional5.375
1551medium thermal1.572
238loose thermal310
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.969 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.364 65 -
Rwork0.325 1303 -
obs-1368 99.06 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
114.9892-12.0978-8.251811.740810.193819.8698-0.8520.0913-0.89331.2635-0.29760.24121.03750.9241.14960.5033-0.1964-0.08430.53220.08010.487490.172549.097321.9643
29.64410.66443.43061.905-0.36484.3323-0.34470.77080.9336-0.19350.1510.134-0.37360.26070.19370.1451-0.039-0.08570.53870.14440.338949.704769.854219.5145
326.401614.9794-11.594811.5727-15.311611.8456-1.17750.3064-0.4971-0.28420.42540.2149-0.4126-0.2590.75210.56780.0876-0.06570.6547-0.14570.440642.384353.753139.8301
44.57070.14491.32571.4009-0.03594.1364-0.07120.1234-0.0803-0.14110.06680.1447-0.0217-0.28240.00440.0368-0.0778-0.02690.2587-0.06010.165182.5764.715741.4902
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA10 - 4410 - 44
2X-RAY DIFFRACTION2AA49 - 25549 - 255
3X-RAY DIFFRACTION3BB10 - 4210 - 42
4X-RAY DIFFRACTION4BB50 - 25550 - 255
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 10 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.276 / Rfactor Rwork: 0.234
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.46
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_deg1.18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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