[日本語] English
万見
- PDB-3p8g: Crystal Structure of MT-SP1 in complex with benzamidine -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p8g
タイトルCrystal Structure of MT-SP1 in complex with benzamidine
要素ST14 protein
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


matriptase / epithelial cell morphogenesis involved in placental branching / Formation of the cornified envelope / keratinocyte differentiation / serine-type peptidase activity / neural tube closure / protein catabolic process / basolateral plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / external side of plasma membrane ...matriptase / epithelial cell morphogenesis involved in placental branching / Formation of the cornified envelope / keratinocyte differentiation / serine-type peptidase activity / neural tube closure / protein catabolic process / basolateral plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / external side of plasma membrane / proteolysis / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, matripase / SEA domain superfamily / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily ...Peptidase S1A, matripase / SEA domain superfamily / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZAMIDINE / GLUTATHIONE / ST14 protein / Suppressor of tumorigenicity 14 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Yuan, C. / Huang, M. / Chen, L.
引用ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structure of catalytic domain of Matriptase in complex with Sunflower trypsin inhibitor-1.
著者: Yuan, C. / Chen, L. / Meehan, E.J. / Daly, N. / Craik, D.J. / Huang, M. / Ngo, J.C.
履歴
登録2010年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ST14 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,44210
ポリマ－26,4781
非ポリマー9649
水5,621312
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.888, 141.701, 51.995
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Space group name H-MC222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1076-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 ST14 protein / Membrane-type serine protease 1


分子量: 26477.783 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain (UNP 182-422) / 変異: N164Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pPICZalpha / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): X33 / 参照: UniProt: Q8WVC1, UniProt: Q9Y5Y6*PLUS, matriptase

-
非ポリマー , 5種, 321分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-BEN / BENZAMIDINE / ベンズアミジン


分子量: 120.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H8N2
#5: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 312 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.13 % / Mosaicity: 0.372 °
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris.HCl, pH 8.0, 1.5M ammonium sulfate, 3% ethanol, vapor diffusion, hanging drop, temperature 297K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.04 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2008年1月30日
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→70.89 Å / Num. obs: 70901 / % possible obs: 91.6 % / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Χ2: 0.959 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.2-1.242.90.48572360.33194.6
1.24-1.294.20.44276040.34199.3
1.29-1.354.80.36774920.363197.8
1.35-1.426.20.30876750.4161100
1.42-1.515.90.24876460.466199.5
1.51-1.636.90.18177190.5761100
1.63-1.796.90.13476960.7471100
1.79-2.056.30.10751681.283166.7
2.05-2.596.80.0960501.906177.4
2.59-506.30.07266152.831181.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EAX

1eax


解像度: 1.2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.1 / SU B: 1.039 / SU ML: 0.022 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.041 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1774 3553 5 %RANDOM
Rwork0.1428 ---
obs0.1446 70879 91.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 53.3 Å2 / Biso mean: 16.0191 Å2 / Biso min: 8.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.28 Å20 Å20 Å2
2--0.36 Å20 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1865 0 60 312 2237
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0212034
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.141.9642771
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5315254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.23923.59689
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.99215304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4061513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1470.2287
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.0211596
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2511.51240
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.12821998
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.5473794
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.1154.5773
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.55632034
LS精密化 シェル解像度: 1.2→1.232 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 241 -
Rwork0.227 4995 -
all-5236 -
obs--92.64 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る