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- PDB-3p3i: Crystal structure of the F36A mutant of the fluoroacetyl-CoA-spec... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p3i
タイトルCrystal structure of the F36A mutant of the fluoroacetyl-CoA-specific thioesterase FlK in complex with fluoroacetate and CoA
要素Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
キーワードHYDROLASE / hot dog-fold / thioesterase
機能・相同性
機能・相同性情報


fluoroacetyl-CoA thioesterase / acyl-CoA hydrolase activity / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Fluoroacetyl-CoA thioesterase / : / Fluoroacetyl-CoA-specific thioesterase / Hotdog Thioesterase / Thiol Ester Dehydrase; Chain A / HotDog domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / fluoroacetic acid / Fluoroacetyl-CoA thioesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces cattleya (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Weeks, A.M. / Coyle, S.M. / Jinek, M. / Doudna, J.A. / Chang, M.C.Y.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Structural and biochemical studies of a fluoroacetyl-CoA-specific thioesterase reveal a molecular basis for fluorine selectivity.
著者: Weeks, A.M. / Coyle, S.M. / Jinek, M. / Doudna, J.A. / Chang, M.C.
履歴
登録2010年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.32024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
B: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
C: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
D: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
E: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
F: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,62910
ポリマ－92,9386
非ポリマー1,6914
水4,882271
1
A: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
B: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8254
ポリマ－30,9792
非ポリマー8462
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4380 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area12030 Å2
手法PISA
2
C: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
D: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8254
ポリマ－30,9792
非ポリマー8462
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3940 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area11630 Å2
手法PISA
3
E: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
F: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9792
ポリマ－30,9792
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3910 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area11990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.556, 89.008, 71.202
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.10, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-182-

HOH

21B-141-

HOH

31E-266-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase


分子量: 15489.625 Da / 分子数: 6 / 変異: F36A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces cattleya (バクテリア)
遺伝子: flK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q1EMV2
#2: 化合物 ChemComp-FAH / fluoroacetic acid / フルオロ酢酸


分子量: 78.042 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3FO2
#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 271 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.22 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 0.1 M Tris-HCl, pH 7.6 25% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.116 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月7日
放射モノクロメーター: Double flat crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.116 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→72.48 Å / Num. all: 48041 / Num. obs: 48041 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BOSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→72.48 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 0.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2516 1938 4.03 %random
Rwork0.2179 ---
all0.2195 48041 --
obs0.2193 48041 91.18 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 56.701 Å2 / ksol: 0.383 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.0478 Å2-0 Å22.4297 Å2
2---6.4823 Å20 Å2
3----11.2962 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→72.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6053 0 28 271 6352
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076246
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0158491
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.4332241
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071944
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061106
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.050.30791370.23513048X-RAY DIFFRACTION85
2.05-2.10540.25191260.22343074X-RAY DIFFRACTION86
2.1054-2.16740.26851260.22253150X-RAY DIFFRACTION88
2.1674-2.23740.24891220.22363228X-RAY DIFFRACTION89
2.2374-2.31730.26731460.22293235X-RAY DIFFRACTION90
2.3173-2.41010.26381250.22483230X-RAY DIFFRACTION90
2.4101-2.51980.2651360.22313298X-RAY DIFFRACTION91
2.5198-2.65270.2581400.23043294X-RAY DIFFRACTION92
2.6527-2.81890.27511480.22993339X-RAY DIFFRACTION93
2.8189-3.03650.24621480.21193385X-RAY DIFFRACTION94
3.0365-3.34210.24451420.21773433X-RAY DIFFRACTION95
3.3421-3.82570.24721440.2043445X-RAY DIFFRACTION95
3.8257-4.81980.22831400.19363433X-RAY DIFFRACTION94
4.8198-72.52710.22781580.2253511X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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