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- PDB-3p27: Crystal structure of S. cerevisiae Hbs1 protein (GDP-bound form),... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p27
タイトルCrystal structure of S. cerevisiae Hbs1 protein (GDP-bound form), a translational GTPase involved in RNA quality control pathways and interacting with Dom34/Pelota
要素Elongation factor 1 alpha-like protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / GDP/GTP binding domain / beta-barrel / translational GTPase / Structural Genomics / Paris-Sud Yeast Structural Genomics / YSG
機能・相同性
機能・相同性情報


Eukaryotic Translation Elongation / Dom34-Hbs1 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / HSF1 activation / nonfunctional rRNA decay / ribosome disassembly / Protein methylation / positive regulation of translational initiation / translation elongation factor activity / Neutrophil degranulation ...Eukaryotic Translation Elongation / Dom34-Hbs1 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / HSF1 activation / nonfunctional rRNA decay / ribosome disassembly / Protein methylation / positive regulation of translational initiation / translation elongation factor activity / Neutrophil degranulation / rescue of stalled ribosome / positive regulation of translation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / translation / GTPase activity / GTP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
HBS1-like protein, N-terminal / HBS1 N-terminus / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. ...HBS1-like protein, N-terminal / HBS1 N-terminus / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Elongation factor 1 alpha-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者van den Elzen, A. / Henri, J. / Lazar, N. / Gas, M.E. / Durand, D. / Lacroute, F. / Nicaise, M. / van Tilbeurgh, H. / Sraphin, B. / Graille, M. / Paris-Sud Yeast Structural Genomics (YSG)
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Dissection of Dom34-Hbs1 reveals independent functions in two RNA quality control pathways.
著者: van den Elzen, A.M. / Henri, J. / Lazar, N. / Gas, M.E. / Durand, D. / Lacroute, F. / Nicaise, M. / van Tilbeurgh, H. / Seraphin, B. / Graille, M.
履歴
登録2010年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月14日Group: Structure summary

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor 1 alpha-like protein
B: Elongation factor 1 alpha-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,5744
ポリマ－109,6872
非ポリマー8862
水1,15364
1
A: Elongation factor 1 alpha-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2872
ポリマ－54,8441
非ポリマー4431
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Elongation factor 1 alpha-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2872
ポリマ－54,8441
非ポリマー4431
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.964, 109.964, 188.199
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 139:204 OR RESSEQ 231:254 OR RESSEQ...
211CHAIN B AND (RESSEQ 139:204 OR RESSEQ 231:254 OR RESSEQ...

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要素

#1: タンパク質 Elongation factor 1 alpha-like protein


分子量: 54843.676 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HBS1, YKR084C, YKR404 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32769
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 50mM MOPS, 12% PEG 4000, 20% Glycerol, 500mM KCl, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月18日
放射モノクロメーター: Channel cut cryogenically cooled monochromator crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→19.98 Å / Num. all: 46226 / Num. obs: 45371 / % possible obs: 98.15 % / Observed criterion σ(F): 50 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.95-3.02197
3.02-3.09199
3.09-3.2199
3.2-3.3199
3.3-3.4199
3.4-19.98198

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.95→19.98 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.22 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2775 2306 5.08 %RANDOM
Rwork0.2142 ---
obs0.2173 45371 98.15 %-
all-46226 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 21.818 Å2 / ksol: 0.301 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9156 Å20 Å2-0 Å2
2--0.9156 Å20 Å2
3----1.8312 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→19.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6923 0 56 64 7043
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0117112
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3589618
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.4212637
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0891097
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051217
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3340X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B3340X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.043
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.95-3.01550.35421430.33012646X-RAY DIFFRACTION97
3.0155-3.08540.341380.32512726X-RAY DIFFRACTION99
3.0854-3.16220.41191460.29512736X-RAY DIFFRACTION99
3.1622-3.24740.35911460.2692717X-RAY DIFFRACTION99
3.2474-3.34250.33991510.26322698X-RAY DIFFRACTION99
3.3425-3.44990.31541320.262704X-RAY DIFFRACTION98
3.4499-3.57250.31121450.2352727X-RAY DIFFRACTION99
3.5725-3.71470.28121370.21052688X-RAY DIFFRACTION98
3.7147-3.88260.24721670.19962681X-RAY DIFFRACTION98
3.8826-4.08560.22491690.18952672X-RAY DIFFRACTION98
4.0856-4.33910.22421600.15542655X-RAY DIFFRACTION98
4.3391-4.67020.22231430.14522695X-RAY DIFFRACTION98
4.6702-5.13290.19471350.15372694X-RAY DIFFRACTION98
5.1329-5.85920.24111450.18212712X-RAY DIFFRACTION98
5.8592-7.32120.28831370.20322673X-RAY DIFFRACTION97
7.3212-19.98050.22711120.19132641X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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