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- PDB-3p23: Crystal structure of the Human kinase and RNase domains in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p23
タイトルCrystal structure of the Human kinase and RNase domains in complex with ADP
要素Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
キーワードHYDROLASE / Transferase / Kinase domain / Kinase and RNase function / ATP binding ssRNA binding / dephosphorylated
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-serine trans-autophosphorylation / mRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / AIP1-IRE1 complex / Ire1 complex / IRE1alpha activates chaperones / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / insulin metabolic process / peptidyl-serine autophosphorylation / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / IRE1-RACK1-PP2A complex ...peptidyl-serine trans-autophosphorylation / mRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / AIP1-IRE1 complex / Ire1 complex / IRE1alpha activates chaperones / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / insulin metabolic process / peptidyl-serine autophosphorylation / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / IRE1-RACK1-PP2A complex / platelet-derived growth factor receptor binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / nuclear inner membrane / endothelial cell proliferation / IRE1-mediated unfolded protein response / mRNA catabolic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to unfolded protein / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / regulation of macroautophagy / positive regulation of JUN kinase activity / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / response to endoplasmic reticulum stress / Hsp70 protein binding / RNA endonuclease activity / positive regulation of RNA splicing / cellular response to glucose stimulus / ADP binding / Hsp90 protein binding / cellular response to hydrogen peroxide / unfolded protein binding / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
KEN domain / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / de novo design (two linked rop proteins) / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat ...KEN domain / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / de novo design (two linked rop proteins) / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Ali, M.M.U. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2011
タイトル: Structure of the Ire1 autophosphorylation complex and implications for the unfolded protein response.
著者: Ali, M.M. / Bagratuni, T. / Davenport, E.L. / Nowak, P.R. / Silva-Santisteban, M.C. / Hardcastle, A. / McAndrews, C. / Rowlands, M.G. / Morgan, G.J. / Aherne, W. / Collins, I. / Davies, F.E. / Pearl, L.H.
履歴
登録2010年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年8月21日Group: Refinement description
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
B: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
C: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
D: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,69613
ポリマ－197,7944
非ポリマー1,9029
水7,152397
1
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
B: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,8967
ポリマ－98,8972
非ポリマー9995
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
D: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,8006
ポリマ－98,8972
非ポリマー9034
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9964
ポリマ－49,4481
非ポリマー5483
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
B: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9003
ポリマ－49,4481
非ポリマー4522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
C: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9003
ポリマ－49,4481
非ポリマー4522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
D: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9003
ポリマ－49,4481
非ポリマー4522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.850, 83.200, 116.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.79, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1 / Inositol-requiring protein 1 / hIRE1p / Ire1-alpha / IRE1a / Endoplasmic reticulum-to-nucleus ...Inositol-requiring protein 1 / hIRE1p / Ire1-alpha / IRE1a / Endoplasmic reticulum-to-nucleus signaling 1 / Serine/threonine-protein kinase / Endoribonuclease


分子量: 49448.484 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 547-977 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERN1, IRE1 / プラスミド: modifie pfastbac
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): sf9/21
参照: UniProt: O75460, non-specific serine/threonine protein kinase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 397 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細SER TO THR CONFLICT AT THIS POSITION IN UNP ENTRY O75460

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.98 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 15% PEG 3350, 0.2M Ammonium Sulfate, pH7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 85 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月1日
放射モノクロメーター: double crystals monochromator, Kirkpatrick Baez horizontal and vertical focusing mirrors
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→58.8 Å / Num. all: 56524 / Num. obs: 56524 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 3.2 / Observed criterion σ(I): 2.7 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 39 Å2 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 2.7→2.74 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 0.32 / % possible all: 98.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化解像度: 2.7→54.733 Å / SU ML: 1.55 / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 35.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2944 2698 5.05 %
Rwork0.2355 --
obs0.2384 53417 92.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.776 Å2 / ksol: 0.346 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--24.3637 Å20 Å2-2.7075 Å2
2--28.0282 Å20 Å2
3----25.5278 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→54.733 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12414 0 117 397 12928
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00312840
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.91417377
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.494718
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0691889
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042225
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.74910.35911270.29832393X-RAY DIFFRACTION85
2.7491-2.8020.39731350.29332426X-RAY DIFFRACTION85
2.802-2.85920.39811400.28952514X-RAY DIFFRACTION87
2.8592-2.92130.38471340.2872504X-RAY DIFFRACTION89
2.9213-2.98930.40321410.28162581X-RAY DIFFRACTION89
2.9893-3.0640.33771380.27852555X-RAY DIFFRACTION89
3.064-3.14690.3271240.25142585X-RAY DIFFRACTION91
3.1469-3.23950.31521490.23922628X-RAY DIFFRACTION92
3.2395-3.3440.30741620.24422706X-RAY DIFFRACTION95
3.344-3.46350.32771610.23222747X-RAY DIFFRACTION96
3.4635-3.60220.31241340.21132777X-RAY DIFFRACTION97
3.6022-3.76610.24321350.21962802X-RAY DIFFRACTION97
3.7661-3.96460.25911480.20072778X-RAY DIFFRACTION96
3.9646-4.21290.27591440.19392780X-RAY DIFFRACTION97
4.2129-4.5380.24681440.19412750X-RAY DIFFRACTION96
4.538-4.99440.23951510.19532753X-RAY DIFFRACTION95
4.9944-5.71640.26751510.20862748X-RAY DIFFRACTION95
5.7164-7.19950.27941400.21832812X-RAY DIFFRACTION96
7.1995-54.74440.20771400.22322880X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0168-0.02770.01510.03020.00310.0709-0.0165-0.0255-0.1544-0.0423-0.02850.3108-0.1308-0.1955-0.00030.2743-0.0849-0.07390.86320.07810.335316.5598-36.826944.6355
20.0601-0.07580.0350.1611-0.02510.09980.13830.0294-0.0123-0.01570.0557-0.06190.21840.04740.14150.22120.0523-0.0058-0.23910.10380.175738.2171-34.551440.8909
30.0991-0.1391-0.02860.13310.08360.0495-0.02830.1582-0.00930.0552-0.04-0.10960.1092-0.0255-0.12190.11350.14550.0409-0.2126-0.21420.182958.6233-34.532917.1314
40.0543-0.02830.02680.03970.00970.02480.12440.07660.0480.01150.17860.27590.0196-0.26950.00020.2666-0.01390.03831.07960.22020.392515.7182-34.71875.1828
50.155-0.04610.08150.0935-0.05910.13080.12450.3188-0.07280.1082-0.1218-0.04170.0849-0.13660.00340.2001-0.0115-0.00620.63540.07140.187637.1695-37.732879.4369
60.0301-0.0033-0.0029-0.01950.05890.0275-0.0613-0.0729-0.0130.0496-0.00950.04460.08090.0545-0.03530.1709-0.14880.0008-0.4408-0.11170.163456.8085-40.8661103.218
70.03070.08670.01930.0273-0.03370.05310.0566-0.006-0.07070.0673-0.2061-0.2701-0.13410.2081-0.00040.1676-0.1129-0.02531.15010.05340.40411.3527-36.46716.6627
80.36710.05410.01040.05150.04030.09520.08380.17180.1833-0.1208-0.06540.03860.07770.03510.00360.2042-0.0877-0.01660.60340.04390.1747-10.4345-33.989820.2771
90.06910.0138-0.0385-0.0149-0.02340.0735-0.0695-0.05830.153-0.05880.02280.07990.0072-0.2105-0.00020.2999-0.0092-0.02610.88070.09660.3099-30.6966-33.793243.9226
100.0270.02590.01940.05440.0370.0270.112-0.08090.21680.0280.1123-0.04470.15690.24570.00030.20350.01560.03580.9609-0.0920.313112.2799-34.9384-13.8814
110.1153-0.06110.03760.0170.00810.15520.1030.02980.1117-0.0334-0.00260.03940.0280.13290.12030.2393-0.0302-0.013-0.0680.07920.2064-9.3104-38.007-18.3704
120.0407-0.0257-0.02840.04960.03730.08280.02830.3247-0.01770.18910.08370.001-0.1091-0.16240.00010.2620.03020.020.59030.09370.198-28.8817-40.2846-42.3841
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 564:655
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 656:830
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 831:963
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resid 564:655
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and resid 656:830
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and resid 831:963
7X-RAY DIFFRACTION7chain C and resid 564:655
8X-RAY DIFFRACTION8chain C and resid 656:830
9X-RAY DIFFRACTION9chain C and resid 831:963
10X-RAY DIFFRACTION10chain D and resid 564:655
11X-RAY DIFFRACTION11chain D and resid 656:830
12X-RAY DIFFRACTION12chain D and resid 831:963

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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