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- PDB-3p1n: Crystal structure of human 14-3-3 sigma in complex with TASK-3 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p1n
タイトルCrystal structure of human 14-3-3 sigma in complex with TASK-3 peptide
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • 6-mer peptide from Potassium channel subfamily K member 9
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Helical protein / Phosphoprotein / Adapter protein / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


TWIK-releated acid-sensitive K+ channel (TASK) / Phase 4 - resting membrane potential / stabilization of membrane potential / potassium ion leak channel activity / outward rectifier potassium channel activity / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization ...TWIK-releated acid-sensitive K+ channel (TASK) / Phase 4 - resting membrane potential / stabilization of membrane potential / potassium ion leak channel activity / outward rectifier potassium channel activity / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / potassium ion import across plasma membrane / regulation of cell-cell adhesion / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / negative regulation of keratinocyte proliferation / potassium channel activity / Activation of BAD and translocation to mitochondria / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / positive regulation of protein localization / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of innate immune response / protein sequestering activity / potassium ion transmembrane transport / protein kinase A signaling / protein export from nucleus / positive regulation of cell adhesion / release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of protein export from nucleus / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / negative regulation of protein kinase activity / potassium ion transport / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / protein localization / synaptic vesicle / regulation of protein localization / positive regulation of cell growth / regulation of cell cycle / cadherin binding / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Potassium channel subfamily K member 9 / Two pore domain potassium channel, TASK family / Two pore domain potassium channel / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / Potassium channel domain / Ion channel / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site ...Potassium channel subfamily K member 9 / Two pore domain potassium channel, TASK family / Two pore domain potassium channel / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / Potassium channel domain / Ion channel / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein sigma / Potassium channel subfamily K member 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Anders, C. / Higuchi, Y. / Schumacher, B. / Thiel, P. / Kato, N. / Ottmann, C.
引用ジャーナル: Chem. Biol. / 年: 2013
タイトル: A semisynthetic fusicoccane stabilizes a protein-protein interaction and enhances the expression of K+ channels at the cell surface
著者: Anders, C. / Higuchi, Y. / Koschinsky, K. / Bartel, M. / Schumacher, B. / Thiel, P. / Nitta, H. / Preisig-Muller, R. / Schlichthorl, G. / Renigunta, V. / Ohkanda, J. / Daut, J. / Kato, N. / Ottmann, C.
履歴
登録2010年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月7日Group: Database references
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
P: 6-mer peptide from Potassium channel subfamily K member 9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4676
ポリマ－27,3592
非ポリマー1084
水7,350408
1
A: 14-3-3 protein sigma
P: 6-mer peptide from Potassium channel subfamily K member 9
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
P: 6-mer peptide from Potassium channel subfamily K member 9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,93412
ポリマ－54,7184
非ポリマー2178
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area4040 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area23680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.220, 112.050, 62.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Stratifin / Epithelial cell marker protein 1


分子量: 26501.865 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN / プラスミド: pPROEX HTB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta DE3 / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド 6-mer peptide from Potassium channel subfamily K member 9 / TASK-3 peptide


分子量: 856.950 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 参照: UniProt: Q9NPC2
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 408 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.095M HEPES Na-Salt, 25.6% PEG 400, 0.19M CaCl2, 5% Glycerol, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.84999 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.84999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→45.5 Å / Num. all: 57109 / Num. obs: 57021 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.59 % / Biso Wilson estimate: 19.517 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 15.89
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 4.59 % / Rmerge(I) obs: 0.347 / Mean I/σ(I) obs: 5.22 / Num. unique all: 5646 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PRODCデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 3LW1

3lw1


解像度: 1.4→45.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 0.746 / SU ML: 0.031 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.054 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17449 2851 5 %RANDOM
Rwork0.14818 ---
obs0.14949 54169 100 %-
all-57021 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.035 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.26 Å20 Å20 Å2
2--0.14 Å20 Å2
3----0.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→45.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1893 0 4 408 2305
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0290.0222254
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.5531.9913115
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg11.725.06333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.41424.909110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.62615.033460
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2091517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1520.2350
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.021750
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3571.51371
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.29522256
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5843883
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6824.5809
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.436 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.207 208 -
Rwork0.191 3968 -
obs-3968 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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