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- PDB-3ou0: re-refined 3CS0 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ou0
タイトルre-refined 3CS0
要素
  • Periplasmic serine endoprotease DegP
  • heptapeptide
  • pentapeptide
キーワードHYDROLASE / protease
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase Do / response to temperature stimulus / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / : / serine-type peptidase activity / protein folding / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / response to heat / response to oxidative stress ...peptidase Do / response to temperature stimulus / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / : / serine-type peptidase activity / protein folding / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / response to heat / response to oxidative stress / periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1C, Do / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily ...Peptidase S1C, Do / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Periplasmic serine endoprotease DegP
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Sauer, R.T. / Grant, R.A. / Kim, S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Structural basis for the regulated protease and chaperone function of DegP.
著者: Tobias Krojer / Justyna Sawa / Eva Schäfer / Helen R Saibil / Michael Ehrmann / Tim Clausen /
要旨: All organisms have to monitor the folding state of cellular proteins precisely. The heat-shock protein DegP is a protein quality control factor in the bacterial envelope that is involved in ...All organisms have to monitor the folding state of cellular proteins precisely. The heat-shock protein DegP is a protein quality control factor in the bacterial envelope that is involved in eliminating misfolded proteins and in the biogenesis of outer-membrane proteins. Here we describe the molecular mechanisms underlying the regulated protease and chaperone function of DegP from Escherichia coli. We show that binding of misfolded proteins transforms hexameric DegP into large, catalytically active 12-meric and 24-meric multimers. A structural analysis of these particles revealed that DegP represents a protein packaging device whose central compartment is adaptable to the size and concentration of substrate. Moreover, the inner cavity serves antagonistic functions. Whereas the encapsulation of folded protomers of outer-membrane proteins is protective and might allow safe transit through the periplasm, misfolded proteins are eliminated in the molecular reaction chamber. Oligomer reassembly and concomitant activation on substrate binding may also be critical in regulating other HtrA proteases implicated in protein-folding diseases.
履歴
登録2010年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年10月12日Group: Other
改定 1.32012年2月22日Group: Other
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 0THIS ENTRY 3OU0 REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE ORIGINAL STRUCTURAL DATA R3CS0SF DETERMINED ...THIS ENTRY 3OU0 REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE ORIGINAL STRUCTURAL DATA R3CS0SF DETERMINED BY AUTHORS OF THE PDB ENTRY 3CS0: T.KROJER,J.SAWA,E.SCHAEFER,H.R.SAIBIL,M.EHRMANN,T.CLAUSEN
Remark 200AUTHOR USED THE SF(MR) DATA FROM ENTRY 3CS0
Remark 999THIS ENTRY 3OU0 REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF X-RAY DATA R3CS0SF. 3OU0 HAS AN EXTRA CHAIN C ...THIS ENTRY 3OU0 REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF X-RAY DATA R3CS0SF. 3OU0 HAS AN EXTRA CHAIN C COMPARING THE ORIGINAL DEPOSITION 3CS0.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Periplasmic serine endoprotease DegP
B: pentapeptide
C: heptapeptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,5673
ポリマ－48,5673
非ポリマー00
水00
1
A: Periplasmic serine endoprotease DegP
x 24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,140,22724
ポリマ－1,140,22724
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation6_555z,-x,-y1
crystal symmetry operation7_555-z,-x,y1
crystal symmetry operation8_555-z,x,-y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation10_555-y,z,-x1
crystal symmetry operation11_555y,-z,-x1
crystal symmetry operation12_555-y,-z,x1
crystal symmetry operation13_555y,x,-z1
crystal symmetry operation14_555-y,-x,-z1
crystal symmetry operation15_555y,-x,z1
crystal symmetry operation16_555-y,x,z1
crystal symmetry operation17_555x,z,-y1
crystal symmetry operation18_555-x,z,y1
crystal symmetry operation19_555-x,-z,-y1
crystal symmetry operation20_555x,-z,y1
crystal symmetry operation21_555z,y,-x1
crystal symmetry operation22_555z,-y,x1
crystal symmetry operation23_555-z,y,x1
crystal symmetry operation24_555-z,-y,-x1
Buried area75920 Å2
ΔGint-457 kcal/mol
Surface area364800 Å2
手法PISA
2
B: pentapeptide


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 444 Da, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4441
ポリマ－4441
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: heptapeptide


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 614 Da, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6141
ポリマ－6141
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)253.929, 253.929, 253.929
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number209
Space group name H-MF432

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要素

#1: タンパク質 Periplasmic serine endoprotease DegP / PROTEASE DO / DEGP


分子量: 47509.449 Da / 分子数: 1 / 断片: DegP, UNP residues 27-474 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: b0161, degP, htrA, JW0157, ptd / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0C0V0, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド pentapeptide


分子量: 443.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: タンパク質・ペプチド heptapeptide


分子量: 613.749 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.97 %

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.6.2_432精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3→14.963 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8461 / SU ML: 0.33 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2286 708 4.97 %random
Rwork0.1955 ---
all0.1972 14253 --
obs0.1972 14253 98.61 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.181 Å2 / ksol: 0.302 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 218.7 Å2 / Biso mean: 74.1252 Å2 / Biso min: 13.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→14.963 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2877 0 0 0 2877
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032901
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6733927
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046479
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003520
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0281048
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.0003-3.22980.33111270.28872558268596
3.2298-3.55090.26271370.22132655279298
3.5509-4.05580.21341500.1822689283999
4.0558-5.07640.17851450.153527452890100
5.0764-14.96310.24141490.203128983047100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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