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- PDB-3oti: Crystal Structure of CalG3, Calicheamicin Glycostyltransferase, T... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3oti
タイトルCrystal Structure of CalG3, Calicheamicin Glycostyltransferase, TDP and calicheamicin T0 bound form
要素CalG3
キーワードtransferase/antibiotic / Calicheamicin / TDP / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Center for Eukaryotic Structural Genomics / CESG / GT-B fold / Glycosyltransferase / transferase-antibiotic complex / Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis / NatPro
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-glycosyltransferase activity / glucosyltransferase activity / antibiotic biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
: / Erythromycin biosynthesis protein CIII-like, N-terminal domain / : / Erythromycin biosynthesis protein CIII-like, central / Erythromycin biosynthesis protein CIII-like, C-terminal domain / UDP-glucuronosyl/UDP-glucosyltransferase / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Calicheamicin T0 / THYMIDINE-5'-DIPHOSPHATE / CalG3
類似検索 - 構成要素
生物種Micromonospora echinospora (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.597 Å
データ登録者Chang, A. / Singh, S. / Bingman, C.A. / Thorson, J.S. / Phillips Jr., G.N. / Center for Eukaryotic Structural Genomics (CESG) / Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis (NatPro)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Complete set of glycosyltransferase structures in the calicheamicin biosynthetic pathway reveals the origin of regiospecificity.
著者: Chang, A. / Singh, S. / Helmich, K.E. / Goff, R.D. / Bingman, C.A. / Thorson, J.S. / Phillips, G.N.
履歴
登録2010年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年11月2日Group: Database references
改定 1.32012年8月8日Group: Structure summary
改定 1.42017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CalG3
B: CalG3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,0708
ポリマ－86,0262
非ポリマー2,0456
水16,952941
1
A: CalG3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0354
ポリマ－43,0131
非ポリマー1,0223
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: CalG3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0354
ポリマ－43,0131
非ポリマー1,0223
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5250 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area27780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.567, 135.090, 62.093
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.750, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological unit is a monomer.

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要素

#1: タンパク質 CalG3


分子量: 43012.824 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Micromonospora echinospora (バクテリア)
遺伝子: calG3 / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8KND7
#2: 化合物 ChemComp-TYD / THYMIDINE-5'-DIPHOSPHATE / TDP


分子量: 402.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N2O11P2
#3: 化合物 ChemComp-C0T / Calicheamicin T0 / methyl {(1R,4Z,8S,13E)-8-{[4,6-dideoxy-4-(hydroxyamino)-beta-D-glucopyranosyl]oxy}-1-hydroxy-13-[2-(methyltrisulfanyl)ethylidene]-11-oxobicyclo[7.3.1]trideca-4,9-diene-2,6-diyn-10-yl}carbamate


分子量: 584.682 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H28N2O9S3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 941 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.35 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: Protein Solution (10mg/ml CalG3 protein, 10mM Tris pH 7.5, 50mM NaCl, 25mM TDP, calicheamicin T0) mixed in a 1:1 ratio with the well solution (28% MEPEG2K, 160mM Na3Citrate, 100mM NaAcetate ...詳細: Protein Solution (10mg/ml CalG3 protein, 10mM Tris pH 7.5, 50mM NaCl, 25mM TDP, calicheamicin T0) mixed in a 1:1 ratio with the well solution (28% MEPEG2K, 160mM Na3Citrate, 100mM NaAcetate pH 4.5) Cryoprotected with 20% Ethylene Glycol, 28% MEPEG2K, 160mM Na3Citrate, 100mM NaAcetate pH 4.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月20日 / 詳細: mirrors and beryllium lenses
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.597→50 Å / Num. obs: 96516 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Χ2: 1.018 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.6-1.634.60.38841830.852184.8
1.63-1.665.20.35843910.874190.1
1.66-1.695.60.33746010.868192.7
1.69-1.726.10.32546530.919195.3
1.72-1.766.40.29248260.929198.3
1.76-1.86.80.26548730.987199.6
1.8-1.857.10.24649121.0091100
1.85-1.97.40.21649511.031100
1.9-1.957.60.19448741.0651100
1.95-2.027.60.16849291.0021100
2.02-2.097.70.14749340.9551100
2.09-2.177.70.13349271.0861100
2.17-2.277.70.11548890.9841100
2.27-2.397.70.10349331.1231100
2.39-2.547.70.09349181.0481100
2.54-2.747.80.0949081.1081100
2.74-3.017.80.08649501.1011100
3.01-3.457.80.07449221.1381100
3.45-4.347.70.06849501.1091100
4.34-507.50.06549920.911199.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å29.23 Å
Translation2.5 Å29.23 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.2.4位相決定
PHENIX1.6.1_357精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIXPHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.597→29.234 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.32 / SU ML: 0.17 / σ(F): 0.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1806 1948 2.09 %
Rwork0.1522 --
obs0.1528 93367 94.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.437 Å2 / ksol: 0.378 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 86.75 Å2 / Biso mean: 18.584 Å2 / Biso min: 5.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.2406 Å2-0 Å21.1844 Å2
2---2.1103 Å20 Å2
3----1.4631 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.597→29.234 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5750 0 128 941 6819
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0136141
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5578424
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1973
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071106
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.3852268
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5972-1.63710.24941180.19265237535576
1.6371-1.68140.22181210.17795780590184
1.6814-1.73090.23041310.17026098622989
1.7309-1.78670.21261340.17086377651193
1.7867-1.85060.1831380.16336529666795
1.8506-1.92460.2071450.15626675682097
1.9246-2.01220.18381430.15546676681997
2.0122-2.11830.20141440.14916766691098
2.1183-2.25090.17351440.14976814695899
2.2509-2.42470.20711460.15496824697099
2.4247-2.66850.19631450.15568747019100
2.6685-3.05430.1751450.149668947039100
3.0543-3.84670.15591470.136169307077100
3.8467-29.23860.13491470.135269457092100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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