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- PDB-3ot3: X-ray crystal structure of compound 22k bound to human Chk1 kinas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ot3
タイトルX-ray crystal structure of compound 22k bound to human Chk1 kinase domain
要素Serine/threonine-protein kinase Chk1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / kinase / phosphatase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of G0 to G1 transition / apoptotic process involved in development / negative regulation of DNA biosynthetic process / regulation of mitotic centrosome separation / negative regulation of mitotic nuclear division / mitotic G2/M transition checkpoint / inner cell mass cell proliferation / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of gene expression, epigenetic / nucleus organization ...negative regulation of G0 to G1 transition / apoptotic process involved in development / negative regulation of DNA biosynthetic process / regulation of mitotic centrosome separation / negative regulation of mitotic nuclear division / mitotic G2/M transition checkpoint / inner cell mass cell proliferation / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of gene expression, epigenetic / nucleus organization / cellular response to caffeine / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Transcriptional Regulation by E2F6 / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / replicative senescence / signal transduction in response to DNA damage / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / Activation of ATR in response to replication stress / positive regulation of cell cycle / peptidyl-threonine phosphorylation / DNA damage checkpoint signaling / condensed nuclear chromosome / regulation of signal transduction by p53 class mediator / replication fork / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Signaling by SCF-KIT / G2/M DNA damage checkpoint / cellular response to mechanical stimulus / G2/M transition of mitotic cell cycle / regulation of cell population proliferation / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / DNA replication / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein phosphorylation / chromatin remodeling / protein domain specific binding / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / centrosome / DNA damage response / chromatin / protein-containing complex / extracellular space / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Checkpoint kinase 1, catalytic domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Checkpoint kinase 1, catalytic domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-22K / Serine/threonine-protein kinase Chk1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.44 Å
データ登録者Fischmann, T.O.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2011
タイトル: Discovery of pyrazolo[1,5-a]pyrimidine-based CHK1 inhibitors: A template-based approach-Part 2.
著者: Labroli, M. / Paruch, K. / Dwyer, M.P. / Alvarez, C. / Keertikar, K. / Poker, C. / Rossman, R. / Duca, J.S. / Fischmann, T.O. / Madison, V. / Parry, D. / Davis, N. / Seghezzi, W. / Wiswell, D. / Guzi, T.J.
履歴
登録2010年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase Chk1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8462
ポリマ－31,4551
非ポリマー3901
水4,990277
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.830, 65.780, 57.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.41, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase Chk1


分子量: 31455.232 Da / 分子数: 1 / 断片: Chk1 kinase domain (UNP Residues 2-274) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHEK1, CHK1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): sf9
参照: UniProt: O14757, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-22K / 5-[(1R,3S)-3-aminocyclohexyl]-6-bromo-3-(1-methyl-1H-pyrazol-4-yl)pyrazolo[1,5-a]pyrimidin-7-amine


分子量: 390.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H20BrN7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 277 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.4 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Tris-Cl pH 7.5, 25% v/v Glycerol, 2.5% v/v DMSO, 1% v/v 1-butanol, 4 to 10% v/v PEG 3.25K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.44→57.5 Å / Num. all: 59517 / Num. obs: 53853 / % possible obs: 90.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 18.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 1.44→1.48 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.433 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 2652 / Rsym value: 0.367 / % possible all: 90.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345dtbデータ収集
BUSTER精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
BUSTER位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 2BRM

2brm


解像度: 1.44→57 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.202 2692 EXTENDED from 2BRM, RANDOM
Rwork0.185 --
all0.185 59517 -
obs0.185 53853 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.44→57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2103 0 24 277 2404
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0122261
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.9130112
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d17.1155040
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.01622
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0143155
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.0161610
X-RAY DIFFRACTIONt_it1.43222720
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion4.36710
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeRfactor RworkRefine-IDRfactor all
1.44-1.490.2180.203X-RAY DIFFRACTION0.203
1.49-1.550.2350.194X-RAY DIFFRACTION0.196

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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