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- PDB-3op8: Crystal structure of the domain V from beta2-glycoprotein I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3op8
タイトルCrystal structure of the domain V from beta2-glycoprotein I
要素Beta-2-glycoprotein 1
キーワードPROTEIN BINDING / SUSHI / antiphospholipid syndrome / anionic phospholipids binding / lipoprotein receptors binding / blood plasma
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of triglyceride metabolic process / triglyceride transport / lipoprotein lipase activator activity / chylomicron remodeling / platelet dense granule lumen / lipase binding / blood coagulation, intrinsic pathway / very-low-density lipoprotein particle remodeling / regulation of fibrinolysis / negative regulation of myeloid cell apoptotic process ...positive regulation of triglyceride metabolic process / triglyceride transport / lipoprotein lipase activator activity / chylomicron remodeling / platelet dense granule lumen / lipase binding / blood coagulation, intrinsic pathway / very-low-density lipoprotein particle remodeling / regulation of fibrinolysis / negative regulation of myeloid cell apoptotic process / chylomicron / high-density lipoprotein particle / very-low-density lipoprotein particle / negative regulation of endothelial cell migration / plasminogen activation / negative regulation of endothelial cell proliferation / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / negative regulation of angiogenesis / phospholipid binding / Platelet degranulation / heparin binding / : / lipid binding / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Beta-2-glycoprotein-1 fifth domain / Beta-2-glycoprotein-1 fifth domain / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-glycoprotein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kolyada, A. / Lee, C.-J. / De Biasio, A. / Beglova, N.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2010
タイトル: A Novel Dimeric Inhibitor Targeting Beta2GPI in Beta2GPI/Antibody Complexes Implicated in Antiphospholipid Syndrome.
著者: Kolyada, A. / Lee, C.J. / De Biasio, A. / Beglova, N.
履歴
登録2010年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-2-glycoprotein 1
B: Beta-2-glycoprotein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5496
ポリマ－19,1642
非ポリマー3844
水1,982110
1
A: Beta-2-glycoprotein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,7743
ポリマ－9,5821
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Beta-2-glycoprotein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,7743
ポリマ－9,5821
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)24.290, 38.090, 49.510
Angle α, β, γ (deg.)93.83, 102.65, 90.09
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Beta-2-glycoprotein 1 / Beta-2-glycoprotein I / Beta(2)GPI / B2GPI / Apolipoprotein H / Apo-H / Activated protein C-binding ...Beta-2-glycoprotein I / Beta(2)GPI / B2GPI / Apolipoprotein H / Apo-H / Activated protein C-binding protein / APC inhibitor / Anticardiolipin cofactor


分子量: 9582.129 Da / 分子数: 2 / 断片: domain V (UNP residues 263-345) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APOH, B2GPI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02749
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.13 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 0.1 M (NH4)2SO4, bis-Tris 0.1M, PEG 1500 40 %, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月15日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→38 Å / Num. all: 18192 / Num. obs: 17881 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 1.7→2 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.267 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / % possible all: 93.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.2_432)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→38 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 0.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2186 632 5.02 %random
Rwork0.1798 ---
obs0.1819 12598 92.69 %-
all-12598 --
溶媒の処理減衰半径: 0.77 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.364 Å2 / ksol: 0.478 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1334 0 20 110 1464
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0161388
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5341850
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.165522
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.106195
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007230
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-2.04670.23891380.18462291X-RAY DIFFRACTION90
2.0467-2.25260.22391190.17242419X-RAY DIFFRACTION93
2.2526-2.57850.2531140.19162406X-RAY DIFFRACTION94
2.5785-3.24840.23271130.18412460X-RAY DIFFRACTION94
3.2484-38.00730.19641480.17442390X-RAY DIFFRACTION93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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