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- PDB-3ooc: Crystal structure of the membrane fusion protein CusB from Escher... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ooc
タイトルCrystal structure of the membrane fusion protein CusB from Escherichia coli
要素Cation efflux system protein cusB
キーワードTRANSPORT PROTEIN / three-helix bundle / BETA BARREL / Copper transport / Ion transport / Transport / CusA / CusC
機能・相同性
機能・相同性情報


plasma membrane copper ion transport / copper ion transmembrane transport / response to silver ion / silver ion transmembrane transport / cell envelope / copper ion export / copper ion transmembrane transporter activity / detoxification of copper ion / response to copper ion / transition metal ion binding ...plasma membrane copper ion transport / copper ion transmembrane transport / response to silver ion / silver ion transmembrane transport / cell envelope / copper ion export / copper ion transmembrane transporter activity / detoxification of copper ion / response to copper ion / transition metal ion binding / intracellular copper ion homeostasis / response to toxic substance / outer membrane-bounded periplasmic space / copper ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #730 / Long alpha hairpin domain of cation efflux system protein, CusB / : / conserved putative lor/sdh protein from methanococcus maripaludis s2 fold - #20 / conserved putative lor/sdh protein from methanococcus maripaludis s2 fold / Heavy metal binding domain / Heavy metal binding domain / Efflux pump adaptor protein, beta barrel domain / Cation efflux system protein CusB, domain 1 / Cation efflux system protein CusB domain 1 ...Helix Hairpins - #730 / Long alpha hairpin domain of cation efflux system protein, CusB / : / conserved putative lor/sdh protein from methanococcus maripaludis s2 fold - #20 / conserved putative lor/sdh protein from methanococcus maripaludis s2 fold / Heavy metal binding domain / Heavy metal binding domain / Efflux pump adaptor protein, beta barrel domain / Cation efflux system protein CusB, domain 1 / Cation efflux system protein CusB domain 1 / RND efflux pump, membrane fusion protein / RND efflux pump, membrane fusion protein, barrel-sandwich domain / Barrel-sandwich domain of CusB or HlyD membrane-fusion / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Helix Hairpins / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helix non-globular / Special / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cation efflux system protein CusB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.404 Å
データ登録者Su, C.-C. / Yang, F. / Long, F. / Reyon, D. / Routh, M.D. / Kuo, D.W. / Mokhtari, A.K. / Van Ornam, J.D. / Rabe, K.L. / Hoy, J.A. ...Su, C.-C. / Yang, F. / Long, F. / Reyon, D. / Routh, M.D. / Kuo, D.W. / Mokhtari, A.K. / Van Ornam, J.D. / Rabe, K.L. / Hoy, J.A. / Lee, Y.J. / Rajashankar, K.R. / Yu, E.W.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of the membrane fusion protein CusB from Escherichia coli.
著者: Su, C.C. / Yang, F. / Long, F. / Reyon, D. / Routh, M.D. / Kuo, D.W. / Mokhtari, A.K. / Van Ornam, J.D. / Rabe, K.L. / Hoy, J.A. / Lee, Y.J. / Rajashankar, K.R. / Yu, E.W.
履歴
登録2010年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2010年12月29日ID: 3H9I
改定 1.02010年12月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cation efflux system protein cusB
B: Cation efflux system protein cusB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,3592
ポリマ－90,3592
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2080 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area32730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.962, 113.244, 258.942
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Cation efflux system protein cusB / Membrane fusion protein


分子量: 45179.586 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: cusB, ylcD, b0574, JW0563 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P77239

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.31 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 15%PEG1000, 360mM Lithium Citrate, 5% Glycerol, 5% Isopropanol, , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月21日
放射モノクロメーター: Cryogenically-cooled single crystal Si(111) side bounce monochromator
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 6.1 % / Av σ(I) over netI: 19.74 / 数: 142012 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Χ2: 1.81 / D res high: 3.83 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 23433 / % possible obs: 99.6
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
7.655099.410.0442.5775.7
6.087.6599.610.0782.0896
5.316.0899.610.1051.8466.1
4.825.3199.710.1181.9646.1
4.484.8299.710.1491.7926.2
4.224.4899.710.2121.5736.2
44.2299.610.311.4086.2
3.83499.310.4281.3346.1
反射解像度: 3.44→50 Å / Num. all: 49228 / Num. obs: 30339 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 4 / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Χ2: 1.414 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3.44-3.61.60.38836990.88792.2
3.6-3.791.60.2839280.91998.3
3.79-4.021.60.16639461.06198.4
4.02-4.331.60.139291.12997.4
4.33-4.771.60.06638531.5396.7
4.77-5.461.60.05537721.75894.2
5.46-6.871.60.04836941.85992.4
6.87-501.70.03235182.09587.5

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
直接法位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.404→47.097 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.28 / σ(F): 0.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3183 788 5.03 %
Rwork0.2609 --
obs0.2636 15676 89.27 %
all-15676 -
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 150 Å2 / ksol: 0.325 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 496.71 Å2 / Biso mean: 189.5188 Å2 / Biso min: 130.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--23.4702 Å20 Å2-0 Å2
2--74.0711 Å20 Å2
3----50.6009 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.404→47.097 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4548 0 0 0 4548
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044626
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8836304
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06762
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006808
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.9981696
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.4036-3.61680.39071200.31322091221178
3.6168-3.89590.36151290.26282320244985
3.8959-4.28770.25291130.21572403251687
4.2877-4.90760.22221370.18812608274594
4.9076-6.18080.31791510.20842687283896
6.1808-47.10160.33271380.2662779291795
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 35.2974 Å / Origin y: 29.0259 Å / Origin z: 77.3769 Å
111213212223313233
T1.9084 Å20.1707 Å2-0.0407 Å2-1.3855 Å20.112 Å2--1.7334 Å2
L0.7365 °20.1118 °2-0.3311 °2--0.2164 °2-0.346 °2---0.239 °2
S-0.0049 Å °0.1623 Å °-0.0113 Å °0.0454 Å °0.0007 Å °0.243 Å °-0.066 Å °-0.0584 Å °-0.0869 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA89 - 385
2X-RAY DIFFRACTION1allB89 - 385

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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