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Yorodumi- PDB-3omz: Crystal structure of MICA-specific human gamma delta T cell receptor -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3omz | ||||||
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Title | Crystal structure of MICA-specific human gamma delta T cell receptor | ||||||
Components | human Vdelta1 gamma delta T cell receptor delta1A/B-3 | ||||||
Keywords | IMMUNE SYSTEM / Immunoglobulin fold / Immune surveillance of cell stress protein MIC-A/B / MIC-A/B binding / Epithelium | ||||||
Function / homology | Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta Function and homology information | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 3.04 Å | ||||||
Authors | Xu, B. / Holmes, M.A. / Strong, R.K. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2011 Title: Crystal structure of a {gamma}{delta} T-cell receptor specific for the human MHC class I homolog MICA. Authors: Xu, B. / Pizarro, J.C. / Holmes, M.A. / McBeth, C. / Groh, V. / Spies, T. / Strong, R.K. #1: Journal: Science / Year: 1998 Title: Recognition of stress-induced MHC molecules by intestinal epithelial gamma delta T cells Authors: Groh, V. / Steinle, A. / Bauer, S. / Spies, T. #2: Journal: Immunity / Year: 1999 Title: Crystal structure of the MHC class I homolog MIC-A, a gammadelta T cell ligand Authors: Li, P. / Willie, S.T. / Bauer, S. / Morris, D.L. / Spies, T. / Strong, R.K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3omz.cif.gz | 233 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3omz.ent.gz | 180.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3omz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3omz_validation.pdf.gz | 462 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3omz_full_validation.pdf.gz | 480.2 KB | Display | |
Data in XML | 3omz_validation.xml.gz | 26.6 KB | Display | |
Data in CIF | 3omz_validation.cif.gz | 36.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/om/3omz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/om/3omz | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 29232.941 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Plasmid: pET22b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 DE3 RIL Has protein modification | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.92 Å3/Da / Density % sol: 57.86 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.6 Details: 0.4M ammonium sulfate, 1.0M lithium sulfate, 0.1M sodium citrate, 0.03M glycyl-glycyl-glycine, pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 77 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.2 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Oct 18, 2007 / Details: Dual crystal, Si(111) |
Radiation | Monochromator: Dual crystal, Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.04→50 Å / Num. all: 25563 / Num. obs: 25563 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 48.4 |
Reflection shell | Resolution: 3.04→3.16 Å / Redundancy: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.365 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 99.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 3.04→32.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.888 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.849 / SU B: 39.567 / SU ML: 0.338 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.849 / ESU R Free: 0.429 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 90.023 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.04→32.83 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.037→3.115 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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