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- PDB-3oka: Crystal structure of Corynebacterium glutamicum PimB' in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3oka
タイトルCrystal structure of Corynebacterium glutamicum PimB' in complex with GDP-Man (triclinic crystal form)
要素
  • GDP-mannose-dependent alpha-(1-6)-phosphatidylinositol monomannoside mannosyltransferase
  • N-terminal His-affinity tag
キーワードTRANSFERASE / GT-B fold / alpha-mannosyltransferase / GDP-Man binding
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidyl-myo-inositol dimannoside synthase / initiation-specific glycolipid 1,6-alpha-mannosyltransferase activity / phosphatidylinositol alpha-mannosyltransferase activity / glycolipid biosynthetic process / phosphatidylinositol metabolic process / phospholipid biosynthetic process / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Glycosyltransferase Family 4 / Glycosyltransferase subfamily 4-like, N-terminal domain / Glycosyl transferase, family 1 / Glycosyl transferases group 1 / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE-ALPHA-D-MANNOSE / GDP-mannose-dependent monoacylated alpha-(1-6)-phosphatidylinositol monomannoside mannosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Batt, S.M. / Jabeen, T. / Besra, G.S. / Futterer, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Acceptor substrate discrimination in phosphatidyl-myo-inositol mannoside synthesis: structural and mutational analysis of mannosyltransferase Corynebacterium glutamicum PimB'.
著者: Batt, S.M. / Jabeen, T. / Mishra, A.K. / Veerapen, N. / Krumbach, K. / Eggeling, L. / Besra, G.S. / Futterer, K.
履歴
登録2010年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GDP-mannose-dependent alpha-(1-6)-phosphatidylinositol monomannoside mannosyltransferase
B: GDP-mannose-dependent alpha-(1-6)-phosphatidylinositol monomannoside mannosyltransferase
C: N-terminal His-affinity tag
D: N-terminal His-affinity tag
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,11917
ポリマ－87,8564
非ポリマー2,26313
水5,296294
1
A: GDP-mannose-dependent alpha-(1-6)-phosphatidylinositol monomannoside mannosyltransferase
C: N-terminal His-affinity tag
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,0098
ポリマ－43,9282
非ポリマー1,0826
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: GDP-mannose-dependent alpha-(1-6)-phosphatidylinositol monomannoside mannosyltransferase
D: N-terminal His-affinity tag
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1109
ポリマ－43,9282
非ポリマー1,1827
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.070, 50.020, 85.300
Angle α, β, γ (deg.)92.05, 92.68, 89.94
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A1 - 381
2111B1 - 381
1121C-20 - -7
2121D-20 - -7

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 GDP-mannose-dependent alpha-(1-6)-phosphatidylinositol monomannoside mannosyltransferase / Guanosine diphosphomannose-phosphatidyl-inositol alpha-mannosyltransferase / Phosphatidylinositol ...Guanosine diphosphomannose-phosphatidyl-inositol alpha-mannosyltransferase / Phosphatidylinositol alpha-mannosyltransferase / PI alpha-mannosyltransferase / Alpha-mannosyltransferase / Alpha-manT / Alpha-D-mannose-alpha-(1-6)-phosphatidylmyo-inositol-mannosyltransferase


分子量: 41376.062 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
遺伝子: pimB, Cgl2186, cg2400 / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8NNK8, phosphatidylinositol alpha-mannosyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド N-terminal His-affinity tag


分子量: 2551.749 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: His-affinity tag / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
非ポリマー , 4種, 307分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GDD / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE-ALPHA-D-MANNOSE / GDP-マンノ-ス


分子量: 605.341 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H25N5O16P2
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 294 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細AUTHORS EXPLAIN THAT THE EXPRESSION TAGS ARE NOT CLEAVED, BUT THERE IS NO CONTINUOUS DENSITY ...AUTHORS EXPLAIN THAT THE EXPRESSION TAGS ARE NOT CLEAVED, BUT THERE IS NO CONTINUOUS DENSITY BETWEEN THE C-TERMINAL RESIDUE OF THE TAG AND THE N-TERMINUS OF THE ACTUAL PROTEIN SEQUENCE. WHILE A BIT ARBITRARY, THE AUTHORS GAVE THE SEQUENCE TAGS SEPARATE CHAIN IDS. IT WAS NOT POSSIBLE TO DETERMINE TO WHICH OF THE TWO PROTEIN CHAINS (A OR B) TAG-CHAINS C AND D BELONGED

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.43 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: 6-26% PEG 3350, 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, 0.1 M lithium sulfate and 0.1 M glycine, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月1日
放射モノクロメーター: Si(311) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→43.8 Å / Num. all: 35191 / Num. obs: 35191 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 17.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.238 / Mean I/σ(I) obs: 5.9 / Num. unique all: 4400 / Rsym value: 0.238 / % possible all: 81.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SHARP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.2→43.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 5.427 / SU ML: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.218
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 1747 5 %RANDOM
Rwork0.18937 ---
all0.19097 33243 --
obs0.19097 33243 94.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.213 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.36 Å2-0.23 Å2-0.14 Å2
2---0.94 Å20.09 Å2
3---0.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→43.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5825 0 112 294 6231
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0216061
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.151.9718273
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2195777
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.53722.739230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.18615920
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6821545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2956
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024521
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1860.22537
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2950.24118
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1170.2345
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2290.2127
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0810.224
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4081.53975
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.69126231
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.16732352
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9614.52042
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A2788tight positional0.030.05
2C91tight positional0.070.05
1A2788tight thermal0.050.5
2C91tight thermal0.10.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 86 -
Rwork0.208 1836 -
obs--71.03 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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