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- PDB-3oj3: Crystal structure of the A20 ZnF4 and ubiquitin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3oj3
タイトルCrystal structure of the A20 ZnF4 and ubiquitin complex
要素
  • Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
  • Ubiquitin
キーワードPROTEIN BINDING/HYDROLASE / ubiquitin / zinc finger / zinc ion / PROTEIN BINDING-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of vascular wound healing / negative regulation of toll-like receptor 5 signaling pathway / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / establishment of protein localization to vacuole / tolerance induction to lipopolysaccharide / negative regulation of osteoclast proliferation / negative regulation of CD40 signaling pathway / negative regulation of B cell activation / negative regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / negative regulation of chronic inflammatory response ...regulation of vascular wound healing / negative regulation of toll-like receptor 5 signaling pathway / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / establishment of protein localization to vacuole / tolerance induction to lipopolysaccharide / negative regulation of osteoclast proliferation / negative regulation of CD40 signaling pathway / negative regulation of B cell activation / negative regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / negative regulation of chronic inflammatory response / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / protein K11-linked deubiquitination / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / B-1 B cell homeostasis / protein K48-linked deubiquitination / regulation of defense response to virus by host / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of germinal center formation / positive regulation of hepatocyte proliferation / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / negative regulation of bone resorption / protein K63-linked deubiquitination / female meiosis I / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / negative regulation of interleukin-1 beta production / negative regulation of interleukin-2 production / K63-linked deubiquitinase activity / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / response to muramyl dipeptide / negative regulation of interleukin-6 production / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of tumor necrosis factor production / protein deubiquitination / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / ER Quality Control Compartment (ERQC) / cytoskeleton organization / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / negative regulation of protein ubiquitination / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / negative regulation of innate immune response / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK
類似検索 - 分子機能
: / Zinc finger, A20-type / A20-like zinc finger / Zinc finger A20-type profile. / A20-like zinc fingers / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : ...: / Zinc finger, A20-type / A20-like zinc finger / Zinc finger A20-type profile. / A20-like zinc fingers / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bosanac, I. / Hymowitz, S.G.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2010
タイトル: Ubiquitin Binding to A20 ZnF4 Is Required for Modulation of NF-KB Signaling
著者: Bosanac, I. / Wertz, I.E. / Pan, B. / Yu, C. / Kusam, S. / Lam, C. / Phu, L. / Phung, Q. / Maurer, B. / Arnott, D. / Kirkpatrick, D.S. / Dixit, V.M. / Hymowitz, S.G.
履歴
登録2010年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年4月9日Group: Source and taxonomy
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.52023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin
B: Ubiquitin
C: Ubiquitin
D: Ubiquitin
E: Ubiquitin
F: Ubiquitin
G: Ubiquitin
H: Ubiquitin
I: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
J: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
K: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
L: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
M: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
N: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
O: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
P: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,74124
ポリマ－114,21816
非ポリマー5238
水2,144119
1
A: Ubiquitin
I: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3433
ポリマ－14,2772
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin
J: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3433
ポリマ－14,2772
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Ubiquitin
K: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3433
ポリマ－14,2772
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Ubiquitin
L: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3433
ポリマ－14,2772
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Ubiquitin
M: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3433
ポリマ－14,2772
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Ubiquitin
N: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3433
ポリマ－14,2772
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
G: Ubiquitin
O: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3433
ポリマ－14,2772
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
8
H: Ubiquitin
P: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3433
ポリマ－14,2772
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
9
A: Ubiquitin
C: Ubiquitin
D: Ubiquitin
I: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0615
ポリマ－31,9954
非ポリマー651
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.830, 170.030, 66.239
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51
61
71
81
12
22
32
42
52
62
72

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 1:71 )
211chain B and (resseq 1:71 )
311chain C and (resseq 1:71 )
411chain D and (resseq 1:71 )
511chain E and (resseq 1:71 )
611chain F and (resseq 1:71 )
711chain G and (resseq 1:71 )
811chain H and (resseq 1:71 )
112chain I and (resseq 605:634 )
212chain P and (resseq 605:634 )
312chain J and (resseq 605:634 )
412chain K and (resseq 605:634 )
512chain L and (resseq 605:634 )
612chain M and (resseq 605:634 )
712chain N and (resseq 605:634 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質
Ubiquitin


分子量: 8859.106 Da / 分子数: 8 / 断片: Ubiquitin, UNP residues 1-76 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon + RIL / 参照: UniProt: P0CG47
#2: タンパク質・ペプチド
Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3 / TNF alpha-induced protein 3 / OTU domain-containing protein 7C / Putative DNA-binding protein A20 / ...TNF alpha-induced protein 3 / OTU domain-containing protein 7C / Putative DNA-binding protein A20 / Zinc finger protein A20


分子量: 5418.088 Da / 分子数: 8 / 断片: Zinc finger A20-type 4, UNP residues 592-635 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNFAIP3, OTUD7C / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon + RIL / 参照: UniProt: P21580
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.88 %
結晶化温度: 292 K / pH: 6.5
詳細: 0.1 M MES pH 6.5 and 30% PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, temperature 292K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月29日
詳細: VERTICALLY COLLIMATING PREMIRROR, LN2 COOLED DOUBLE- CRYSTAL SILICON (111) MONOCHROMATOR, TOROIDAL FOCUSING M2 MIRROR
放射モノクロメーター: LIQUID NITROGEN COOLED DUAL CRYSTAL
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,-l / Fraction: 0.351
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 31541 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.9 % / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 3.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Rsym value: 0.409 / % possible all: 98.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.6.4_486精密化
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
BOSデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY: 1UBQ PDB ENTRY: 2FID

1ubq

2fid


解像度: 2.5→43.064 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.903 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.882 / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 36.54 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2258 1689 5.37 %
Rwork0.2028 --
obs0.2041 31426 96.13 %
all-31511 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.281 Å2 / ksol: 0.345 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.0903 Å20 Å2-0.1441 Å2
2---0.4154 Å2-0 Å2
3----0.6749 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→43.064 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6602 0 8 119 6729
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096690
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0358974
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1652598
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061026
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041146
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A563X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B563X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.047
13C563X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.045
14D563X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.046
15E563X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.04
16F563X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.049
17G563X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.048
18H563X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.047
21I240X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22P240X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.05
23J240X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.041
24K240X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.042
25L240X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.048
26M240X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.039
27N240X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.045
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.601-2.68490.34542000.3682355X-RAY DIFFRACTION89
2.6849-2.78090.34311720.33362393X-RAY DIFFRACTION91
2.7809-2.89220.33431680.31982400X-RAY DIFFRACTION91
2.8922-3.02380.30171700.28612427X-RAY DIFFRACTION91
3.0238-3.18320.26551230.26882405X-RAY DIFFRACTION92
3.1832-3.38250.26631170.23712409X-RAY DIFFRACTION92
3.3825-3.64360.20461260.21872391X-RAY DIFFRACTION91
3.6436-4.010.211090.17852405X-RAY DIFFRACTION91
4.01-4.58970.19181560.1382350X-RAY DIFFRACTION89
4.5897-5.78030.19361580.13892353X-RAY DIFFRACTION89
5.7803-43.070.16611310.15282342X-RAY DIFFRACTION87

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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