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- PDB-3ogp: Crystal Structure of 6s-98S FIV Protease with Darunavir bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ogp
タイトルCrystal Structure of 6s-98S FIV Protease with Darunavir bound
要素FIV Protease
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / aspartyl protease / HIV-like FIV chimera / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / RNA-directed DNA polymerase activity / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration ...dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / RNA-directed DNA polymerase activity / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / DNA recombination / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / symbiont entry into host cell / magnesium ion binding / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Deoxyuridine triphosphate nucleotidohydrolase / dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Zinc finger integrase-type profile. ...Deoxyuridine triphosphate nucleotidohydrolase / dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-017 / Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Feline immunodeficiency virus (ネコ免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Lin, Y.-C. / Perryman, A.L. / Elder, J.H. / Stout, C.D.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2011
タイトル: Structural basis for drug and substrate specificity exhibited by FIV encoding a chimeric FIV/HIV protease.
著者: Lin, Y.C. / Perryman, A.L. / Olson, A.J. / Torbett, B.E. / Elder, J.H. / Stout, C.D.
履歴
登録2010年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月28日Group: Database references
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FIV Protease
B: FIV Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6305
ポリマ－26,4572
非ポリマー1,1733
水2,846158
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5810 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area10690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.170, 81.170, 33.590
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 FIV Protease / Protease / Retropepsin


分子量: 13228.286 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 39-154 / 変異: I37V, N55M, V59I, I98S, Q99V, P100N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Feline immunodeficiency virus (ネコ免疫不全ウイルス)
遺伝子: pol, PR / プラスミド: PET-21A(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA(DE3)PLYSS
参照: UniProt: P16088, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-017 / (3R,3AS,6AR)-HEXAHYDROFURO[2,3-B]FURAN-3-YL(1S,2R)-3-[[(4-AMINOPHENYL)SULFONYL](ISOBUTYL)AMINO]-1-BENZYL-2-HYDROXYPROPYLCARBAMATE / Darunavir / TMC114 / UIC-94017 / ダルナビル


分子量: 547.664 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H37N3O7S / コメント: 薬剤, 抗レトロウイルス剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.06 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: MARmosaic325 / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月22日 / 詳細: Rh coated flat mirror
放射モノクロメーター: Side scattering bent cube-root I-beam single crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.5
11h,-h-k,-l20.5
反射解像度: 1.7→27 Å / Num. all: 27120 / Num. obs: 27120 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 21.7 Å2 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.7-1.792.70.3462.21042138410.34697.1
1.79-1.92.80.2083.61068238050.208100
1.9-2.032.80.1314.81003835370.131100
2.03-2.192.90.0867.7951033280.086100
2.19-2.42.80.06311.2850129970.063100
2.4-2.692.90.04914.1787227130.049100
2.69-3.12.80.0415.6692624320.04100
3.1-3.82.90.03516600820450.035100
3.8-5.382.90.04114.5452115760.041100
5.38-26.5692.90.03716.624658460.03798

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.15データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HAH

2hah


解像度: 1.7→27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / WRfactor Rfree: 0.2324 / WRfactor Rwork: 0.1895 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8468 / SU B: 3.479 / SU ML: 0.097 / SU R Cruickshank DPI: 0.023 / SU Rfree: 0.0235 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.023 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2286 1358 5 %RANDOM
Rwork0.1852 ---
obs0.1873 25748 99.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 48.7 Å2 / Biso mean: 24.0154 Å2 / Biso min: 8.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.75 Å20 Å20 Å2
2--5.75 Å20 Å2
3----11.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1778 0 80 158 2016
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0212105
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2851.9713207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.9237.5444
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.78924.31888
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.64615344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0761516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2290
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022272
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6371.51101
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.11621788
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4963782
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2264.5749
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 100 -
Rwork0.237 1798 -
all-1898 -
obs--94.29 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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