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万見
- PDB-3og4: The crystal structure of human interferon lambda 1 complexed with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3og4
タイトルThe crystal structure of human interferon lambda 1 complexed with its high affinity receptor in space group P21212
要素
  • Interleukin 28 receptor, alpha (Interferon, lambda receptor)
  • Interleukin-29
キーワードCYTOKINE/CYTOKINE RECEPTOR / Helical bundle / fibronectin type III domains / beta-sandwich / Cytokine / cytokine receptor / IL-10R2 / Membrane / CYTOKINE-CYTOKINE RECEPTOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-28 receptor binding / negative regulation of memory T cell differentiation / positive regulation of MHC class I biosynthetic process / response to type III interferon / interleukin-28 receptor complex / negative regulation of interleukin-5 production / negative regulation of type 2 immune response / negative regulation of interleukin-13 production / negative regulation of T cell differentiation / mucosal immune response ...interleukin-28 receptor binding / negative regulation of memory T cell differentiation / positive regulation of MHC class I biosynthetic process / response to type III interferon / interleukin-28 receptor complex / negative regulation of interleukin-5 production / negative regulation of type 2 immune response / negative regulation of interleukin-13 production / negative regulation of T cell differentiation / mucosal immune response / positive regulation of cellular respiration / type III interferon-mediated signaling pathway / regulation of defense response to virus by host / cytokine receptor activity / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / Other interleukin signaling / Interleukin-20 family signaling / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / cytokine activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of immune response / cellular response to virus / positive regulation of type II interferon production / defense response to virus / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Interferon lambda / Interferon lambda / Interferon lambda superfamily / Interleukin-28A / : / Tissue factor / Growth Hormone; Chain: A; / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily ...Interferon lambda / Interferon lambda / Interferon lambda superfamily / Interleukin-28A / : / Tissue factor / Growth Hormone; Chain: A; / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon lambda receptor 1 / Interferon lambda-1 / Interferon lambda receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.16 Å
データ登録者Miknis, Z.J. / Magracheva, E. / Lei, W. / Zdanov, A. / Kotenko, S.V. / Wlodawer, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of the complex of human interferon-lambda1 with its high affinity receptor interferon-lambdaR1.
著者: Miknis, Z.J. / Magracheva, E. / Li, W. / Zdanov, A. / Kotenko, S.V. / Wlodawer, A.
履歴
登録2010年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年7月3日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-29
B: Interleukin 28 receptor, alpha (Interferon, lambda receptor)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,9244
ポリマ－45,1172
非ポリマー8082
水2,702150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2300 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area18660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.190, 65.440, 73.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-29 / IL-29 / Interferon lambda-1 / IFN-lambda-1 / Cytokine Zcyto21


分子量: 19795.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Purchased from Preprotech / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IFNL1, IL29, ZCYTO21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IU54
#2: タンパク質 Interleukin 28 receptor, alpha (Interferon, lambda receptor) / Interleukin 28 receptor / alpha (Interferon / lambda receptor) / isoform CRA_e


分子量: 25320.770 Da / 分子数: 1 / Fragment: Extracellular domain (UNP residues 19-226) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: hCG_1982865, IL28RA, RP11-10N16.1-001
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): S2 / 参照: UniProt: Q5VTX7, UniProt: Q8IU57*PLUS
#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-3DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b3-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.65 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 17% PEG 3350, 100 mM HEPES pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月30日
詳細: Rosenbaum-Rock monochromator high-resolution double-crystal Si(220) sagittal focusing, Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 3.7 % / Av σ(I) over netI: 16.8 / 数: 122399 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Χ2: 0.85 / D res high: 2.16 Å / D res low: 30 Å / Num. obs: 33364 / % possible obs: 97.4
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.653097.910.0410.833.6
3.694.6599.910.051.0073.9
3.233.6910010.0540.8523.9
2.933.2310010.0810.9693.9
2.722.9310010.1250.8643.9
2.562.7210010.1950.7753.9
2.432.5610010.2810.7523.9
2.332.4399.710.4210.7593.6
2.242.3394.110.480.9453.1
2.162.2481.710.710.6842.7
反射解像度: 2.16→30 Å / Num. all: 34254 / Num. obs: 33364 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.16-2.242.70.71181.7
2.24-2.333.10.48194.1
2.33-2.433.60.421199.7
2.43-2.563.90.2811100
2.56-2.723.90.1951100
2.72-2.933.90.1251100
2.93-3.233.90.0811100
3.23-3.693.90.0541100
3.69-4.653.90.05199.9
4.65-303.60.041197.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3HHC and PDB entry 3G9V

3hhc

3g9v


解像度: 2.16→29.112 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 1.77 / σ(F): 0.1 / 位相誤差: 25.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2402 926 2.99 %
Rwork0.1977 --
obs0.1989 31018 90.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 74.289 Å2 / ksol: 0.331 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.2817 Å2-0 Å2-0 Å2
2---7.2619 Å20 Å2
3----4.2502 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.16→29.112 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2688 0 53 150 2891
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052819
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0573835
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3661052
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068436
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004481
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.16-2.27380.39411030.33763167X-RAY DIFFRACTION68
2.2738-2.41620.311030.25593735X-RAY DIFFRACTION80
2.4162-2.60270.26681260.22544352X-RAY DIFFRACTION92
2.6027-2.86440.28851580.21534529X-RAY DIFFRACTION96
2.8644-3.27840.25331410.20144663X-RAY DIFFRACTION99
3.2784-4.12860.23191460.1724754X-RAY DIFFRACTION99
4.1286-29.11450.20831490.18564892X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.5223-0.2194-0.60763.3470.55213.50430.07830.23460.0178-0.3091-0.04460.083-0.0990.0132-0.00010.4937-0.04410.00220.3688-0.02520.379328.161823.355-0.3236
23.76850.6512-0.81561.6192-0.17081.9564-0.1824-0.3454-0.0476-0.00920.2277-0.0909-0.1632-0.056600.40530.0753-0.04010.4310.02960.384322.809234.070625.4922
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1Chain A
2X-RAY DIFFRACTION2Chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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