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- PDB-3oen: Crystal structure of GluN2D ligand-binding core in complex with L... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3oen
タイトルCrystal structure of GluN2D ligand-binding core in complex with L-glutamate
要素Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-4
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Ion channel / L-glutamate / disulfide bonds
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of sensory perception of pain / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / cellular response to L-glutamate / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / voltage-gated monoatomic cation channel activity / Synaptic adhesion-like molecules / NMDA glutamate receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / NMDA selective glutamate receptor complex / calcium ion transmembrane import into cytosol ...regulation of sensory perception of pain / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / cellular response to L-glutamate / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / voltage-gated monoatomic cation channel activity / Synaptic adhesion-like molecules / NMDA glutamate receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / NMDA selective glutamate receptor complex / calcium ion transmembrane import into cytosol / glutamate binding / startle response / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / ionotropic glutamate receptor complex / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / monoatomic cation channel activity / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / adult locomotory behavior / excitatory postsynaptic potential / synaptic transmission, glutamatergic / long-term synaptic potentiation / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / postsynaptic membrane / glutamatergic synapse / synapse / endoplasmic reticulum membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2D
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Simorowski, N. / Furukawa, H.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2011
タイトル: Ligand-specific deactivation time course of GluN1/GluN2D NMDA receptors.
著者: Vance, K.M. / Simorowski, N. / Traynelis, S.F. / Furukawa, H.
履歴
登録2010年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月23日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1892
ポリマ－32,0421
非ポリマー1471
水5,639313
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.073, 113.696, 95.332
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-4 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2D / NMDAR2D / NR2D


分子量: 32041.617 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 424-564, 686-827 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: GluN2D, Grin2d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): OrigamiB(DE3) / 参照: UniProt: Q62645
#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 313 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.58 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 30644 / % possible obs: 99.7 %

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→19.421 Å / SU ML: 1.51 / σ(F): 0.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2169 1521 5.07 %
Rwork0.1861 --
obs0.1877 29982 97.95 %
all-30644 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 65.211 Å2 / ksol: 0.418 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.4712 Å20 Å2-0 Å2
2---0.2303 Å2-0 Å2
3----3.2409 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.421 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1954 0 10 313 2277
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062020
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1112720
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.67744
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074303
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005347
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.85810.2061260.18822421X-RAY DIFFRACTION93
1.8581-1.92440.23011460.18912486X-RAY DIFFRACTION96
1.9244-2.00140.22111250.18452548X-RAY DIFFRACTION97
2.0014-2.09240.21781230.17922603X-RAY DIFFRACTION99
2.0924-2.20250.21051540.17342563X-RAY DIFFRACTION99
2.2025-2.34030.20331360.17862586X-RAY DIFFRACTION99
2.3403-2.52070.21411340.18292619X-RAY DIFFRACTION99
2.5207-2.77370.20761460.19362613X-RAY DIFFRACTION99
2.7737-3.17350.21531460.19362649X-RAY DIFFRACTION100
3.1735-3.99260.19141540.17052668X-RAY DIFFRACTION100
3.9926-19.42240.23741310.19242705X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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