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- PDB-3od8: Human PARP-1 zinc finger 1 (Zn1) bound to DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3od8
タイトルHuman PARP-1 zinc finger 1 (Zn1) bound to DNA
要素
  • 5'-D(*CP*CP*CP*AP*AP*GP*CP*GP*GP*C)-3'
  • 5'-D(*GP*CP*CP*GP*CP*TP*TP*GP*GP*G)-3'
  • Poly [ADP-ribose] polymerase 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / protein-DNA complex / PARP zinc finger / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of myofibroblast differentiation / regulation of base-excision repair / NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / vRNA Synthesis ...positive regulation of myofibroblast differentiation / regulation of base-excision repair / NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / vRNA Synthesis / positive regulation of single strand break repair / carbohydrate biosynthetic process / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of catalytic activity / negative regulation of adipose tissue development / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / mitochondrial DNA metabolic process / regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / replication fork reversal / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / positive regulation of necroptotic process / transcription regulator activator activity / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / signal transduction involved in regulation of gene expression / NAD+ ADP-ribosyltransferase / cellular response to zinc ion / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / mitochondrial DNA repair / protein poly-ADP-ribosylation / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / response to aldosterone / positive regulation of mitochondrial depolarization / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / R-SMAD binding / nuclear replication fork / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / protein autoprocessing / site of DNA damage / macrophage differentiation / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / decidualization / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / positive regulation of SMAD protein signal transduction / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / nucleosome binding / protein localization to chromatin / nucleotidyltransferase activity / telomere maintenance / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of innate immune response / nuclear estrogen receptor binding / response to gamma radiation / mitochondrion organization / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / cellular response to nerve growth factor stimulus / DNA Damage Recognition in GG-NER / protein-DNA complex / protein modification process / positive regulation of protein localization to nucleus / Dual Incision in GG-NER / histone deacetylase binding / Formation of Incision Complex in GG-NER / cellular response to insulin stimulus / cellular response to amyloid-beta / NAD binding / cellular response to UV / nuclear envelope / double-strand break repair / regulation of protein localization / site of double-strand break / cellular response to oxidative stress / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / damaged DNA binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / chromosome, telomeric region / nuclear body / innate immune response / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / chromatin binding / protein kinase binding / chromatin / nucleolus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, PARP-type / first zn-finger domain of poly(adp-ribose) polymerase-1 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 ...Zinc finger, PARP-type / first zn-finger domain of poly(adp-ribose) polymerase-1 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / Poly [ADP-ribose] polymerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Pascal, J.M. / Langelier, M.-F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Crystal Structures of Poly(ADP-ribose) Polymerase-1 (PARP-1) Zinc Fingers Bound to DNA: STRUCTURAL AND FUNCTIONAL INSIGHTS INTO DNA-DEPENDENT PARP-1 ACTIVITY.
著者: Langelier, M.F. / Planck, J.L. / Roy, S. / Pascal, J.M.
履歴
登録2010年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
C: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
D: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
E: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
F: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
G: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
H: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
I: 5'-D(*GP*CP*CP*GP*CP*TP*TP*GP*GP*G)-3'
J: 5'-D(*CP*CP*CP*AP*AP*GP*CP*GP*GP*C)-3'
K: 5'-D(*GP*CP*CP*GP*CP*TP*TP*GP*GP*G)-3'
L: 5'-D(*CP*CP*CP*AP*AP*GP*CP*GP*GP*C)-3'
M: 5'-D(*GP*CP*CP*GP*CP*TP*TP*GP*GP*G)-3'
N: 5'-D(*CP*CP*CP*AP*AP*GP*CP*GP*GP*C)-3'
O: 5'-D(*GP*CP*CP*GP*CP*TP*TP*GP*GP*G)-3'
P: 5'-D(*CP*CP*CP*AP*AP*GP*CP*GP*GP*C)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,58224
ポリマ－131,05816
非ポリマー5238
水6,161342
1
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
I: 5'-D(*GP*CP*CP*GP*CP*TP*TP*GP*GP*G)-3'
J: 5'-D(*CP*CP*CP*AP*AP*GP*CP*GP*GP*C)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8956
ポリマ－32,7654
非ポリマー1312
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
D: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
K: 5'-D(*GP*CP*CP*GP*CP*TP*TP*GP*GP*G)-3'
L: 5'-D(*CP*CP*CP*AP*AP*GP*CP*GP*GP*C)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8956
ポリマ－32,7654
非ポリマー1312
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
F: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
M: 5'-D(*GP*CP*CP*GP*CP*TP*TP*GP*GP*G)-3'
N: 5'-D(*CP*CP*CP*AP*AP*GP*CP*GP*GP*C)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8956
ポリマ－32,7654
非ポリマー1312
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
H: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
O: 5'-D(*GP*CP*CP*GP*CP*TP*TP*GP*GP*G)-3'
P: 5'-D(*CP*CP*CP*AP*AP*GP*CP*GP*GP*C)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8956
ポリマ－32,7654
非ポリマー1312
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.219, 107.696, 86.138
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.200, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
31E
41G
12A
22C
13B
23D
33F
43H

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain 'A' and (resseq 6:38 or resseq 49:59 or resseq...A0
211chain 'C' and (resseq 6:38 or resseq 49:59 or resseq...C0
311chain 'E' and (resseq 6:38 or resseq 49:59 or resseq...E0
411chain 'G' and (resseq 6:38 or resseq 49:59 or resseq...G0
112chain 'A' and (resseq 39:48) and (not element H) and (not element D) and backboneA0
212chain 'C' and (resseq 39:48) and (not element H) and (not element D) and backboneC0
113chain 'B' and (resseq 6:38 or resseq 49:59 or resseq...B0
213chain 'D' and (resseq 6:38 or resseq 49:59 or resseq...D0
313chain 'F' and (resseq 6:38 or resseq 49:59 or resseq...F0
413chain 'H' and (resseq 6:38 or resseq 49:59 or resseq...H0

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.993714, 0.052799, 0.098714), (0.061859, -0.993919, -0.091097), (0.093304, 0.09663, -0.990937)22.039801, 93.182999, 76.869202
2given(0.995436, 0.009796, 0.094922), (0.020521, -0.993419, -0.112679), (0.093194, 0.114113, -0.989087)-1.18618, 88.195, 116.216003
3given(0.997879, -0.021369, -0.061491), (0.022031, 0.999706, 0.010118), (0.061257, -0.011452, 0.998056)46.491402, -10.989, -40.575199
4given(0.966156, 0.075125, 0.246778), (0.097072, -0.992217, -0.07799), (0.238998, 0.099306, -0.965929)14.3365, 92.879997, 76.815804
5given(0.993591, -0.017003, 0.111751), (-0.0305, -0.992281, 0.120202), (0.108845, -0.12284, -0.98644)28.0334, 84.084099, 89.116699
6given(0.99159, 0.023333, 0.127295), (0.005705, -0.990537, 0.137125), (0.12929, -0.135246, -0.98234)-3.66194, 67.862999, 126.463997
7given(0.998734, -0.015259, -0.047935), (0.015029, 0.999874, -0.005145), (0.048007, 0.004418, 0.998837)42.397099, -9.52867, -42.454102

-
要素

#1: タンパク質
Poly [ADP-ribose] polymerase 1 / PARP-1 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 1 / ADPRT 1 / Poly[ADP-ribose] synthase 1


分子量: 13336.297 Da / 分子数: 8 / 断片: PARP-1 zinc finger 1, Zn1, UNP residues 2-96 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADPRT, PARP1, PPOL / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Rosetta2 / 参照: UniProt: P09874, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: DNA鎖
5'-D(*GP*CP*CP*GP*CP*TP*TP*GP*GP*G)-3'


分子量: 3077.002 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized DNA
#3: DNA鎖
5'-D(*CP*CP*CP*AP*AP*GP*CP*GP*GP*C)-3'


分子量: 3014.982 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized DNA
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 342 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 30% PEG 3350, 100 mM NaAcetate, 100 mM Tris pH 8.5, 0.1 mM TCEP, 20% ethylene glycol, vapor diffusion, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月17日
放射モノクロメーター: Double silicon(111) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 44580 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.138 / Χ2: 1.029 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.4-2.448.40.70622361.0341100
2.44-2.498.40.65821521.0391100
2.49-2.538.40.63122661.0391100
2.53-2.598.40.51422101.0491100
2.59-2.648.40.46422491.0491100
2.64-2.78.40.44421981.0171100
2.7-2.778.40.422501.0491100
2.77-2.858.40.32721871.0411100
2.85-2.938.40.30522261.0331100
2.93-3.028.40.26422201.0341100
3.02-3.138.40.20122401.0461100
3.13-3.268.40.13121961.0421100
3.26-3.418.40.10522321.0251100
3.41-3.588.40.10922431.0331100
3.58-3.818.30.08622231.0231100
3.81-4.18.30.08222270.9861100
4.1-4.528.30.07522601.0161100
4.52-5.178.20.07722240.9931100
5.17-6.517.80.08122421.013199.6
6.51-508.30.07322991.011199.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.6.1_357精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→42.609 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8173 / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 2242 5.04 %
Rwork0.1915 --
obs0.1941 44511 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 33.826 Å2 / ksol: 0.339 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 127.57 Å2 / Biso mean: 32.691 Å2 / Biso min: 10.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.1853 Å2-0 Å22.4908 Å2
2---10.5909 Å2-0 Å2
3---2.4056 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→42.609 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5697 1616 8 342 7663
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0097731
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.26910682
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0721092
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051085
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.432990
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A268X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.113
12C268X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.113
13E268X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.122
14G268X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.126
21A40X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.149
22C40X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.149
31B271X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.139
32D271X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.139
33F272X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.168
34H272X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.132
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4-2.48240.31412180.23284122434099
2.4824-2.58180.25742290.220142344463100
2.5818-2.69920.2822100.220442544464100
2.6992-2.84150.32062010.226442324433100
2.8415-3.01950.29552360.225242064442100
3.0195-3.25260.26132320.198542064438100
3.2526-3.57970.23452230.171842534476100
3.5797-4.09740.20532160.162542174433100
4.0974-5.16080.1862340.142242604494100
5.1608-42.61620.19262430.162442854528100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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