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- PDB-3o8z: Crystal structure of Spn1 (Iws1) core domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o8z
タイトルCrystal structure of Spn1 (Iws1) core domain
要素Transcription factor IWS1
キーワードTRANSCRIPTION / Transcription factor / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / poly(A)+ mRNA export from nucleus / RNA polymerase II complex binding / RNA polymerase II, core complex / nucleosome assembly / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus
類似検索 - 分子機能
Conserved domain common to transcription factors TFIIS, elongin A, CRSP70 / : / TFIIS N-terminal domain profile. / Transcription factor IIS, N-terminal / TFIIS helical bundle-like domain / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / TFIIS/LEDGF domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription factor SPN1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者McDonald, S.M. / Close, D. / Hill, C.P.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2010
タイトル: Structure and biological importance of the spn1-spt6 interaction, and its regulatory role in nucleosome binding.
著者: McDonald, S.M. / Close, D. / Xin, H. / Formosa, T. / Hill, C.P.
履歴
登録2010年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription factor IWS1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3513
ポリマ－17,1591
非ポリマー1922
水2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Transcription factor IWS1
ヘテロ分子

A: Transcription factor IWS1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7026
ポリマ－34,3182
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_566x,x-y+1,-z+11
Buried area1790 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area16900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.325, 61.325, 116.050
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number153
Space group name H-MP3212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-32-

HOH

21A-59-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Transcription factor IWS1 / Interacts with SPT6 protein 1 / Suppresses postrecruitment functions protein 1


分子量: 17158.877 Da / 分子数: 1 / 断片: Spn1 Core domain, UNP reisudes 148-295 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: IWS1, SPN1, YPR133C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06505
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.01 M magnesium chloride, 0.05 M HEPES pH 7.0, 1.6 M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年7月30日
放射モノクロメーター: varimax confocal optic / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→30 Å / Num. all: 13913 / Num. obs: 13913 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Χ2: 0.967 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.15-2.233.80.31913630.99298.4
2.23-2.325.60.26213670.97399.8
2.32-2.426.10.21513780.999100
2.42-2.556.10.17313791.016100
2.55-2.716.10.13613570.94100
2.71-2.926.10.10614110.976100
2.92-3.216.20.08113870.982100
3.21-3.676.20.05913970.965100
3.67-4.636.10.04814110.873100
4.63-305.90.03814630.9799.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.15 Å29.65 Å
Translation2.15 Å29.65 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER1.3.3位相決定
PHENIX1.6_289精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→29.645 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8622 / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2235 691 4.99 %random 5%
Rwork0.1849 ---
all0.1868 13913 --
obs0.1868 13847 99.78 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.392 Å2 / ksol: 0.404 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 122.04 Å2 / Biso mean: 46.4643 Å2 / Biso min: 20.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.6753 Å2-0 Å20 Å2
2---2.6753 Å2-0 Å2
3---5.3506 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→29.645 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1206 0 10 144 1360
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071231
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0011668
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048201
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004209
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.817470
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1504-2.31640.26211460.19772576272299
2.3164-2.54940.23661440.177326122756100
2.5494-2.9180.20811440.170126092753100
2.918-3.67530.23241340.164426332767100
3.6753-29.6480.20761230.195427262849100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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