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- PDB-3o7l: Crystal Structure of phospholamban (1-19):PKA C-subunit:AMP-PNP:M... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o7l
タイトルCrystal Structure of phospholamban (1-19):PKA C-subunit:AMP-PNP:Mg2+ complex
要素
  • (cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit ...) x 2
  • Cardiac phospholamban
キーワードTRANSFERASE / Protein Kinase A / Phospholamban / Allostery / Substrate Recognition / Conformational Selection / Intrinsically Disordered Proteins / Membrane Proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


circadian sleep/wake cycle, sleep / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway involved in heart process / negative regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / regulation of relaxation of muscle / negative regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / Ion transport by P-type ATPases / calcium ion-transporting ATPase complex / acrosome assembly / PKA activation in glucagon signalling ...circadian sleep/wake cycle, sleep / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway involved in heart process / negative regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / regulation of relaxation of muscle / negative regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / Ion transport by P-type ATPases / calcium ion-transporting ATPase complex / acrosome assembly / PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Regulation of insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GPER1 signaling / Hedgehog 'off' state / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / MAPK6/MAPK4 signaling / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / AURKA Activation by TPX2 / negative regulation of heart contraction / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / regulation of calcium ion import / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / CD209 (DC-SIGN) signaling / RET signaling / regulation of the force of heart contraction / ATPase inhibitor activity / Mitochondrial protein degradation / Ion homeostasis / VEGFA-VEGFR2 Pathway / regulation of cardiac muscle cell contraction / cardiac muscle tissue development / cAMP-dependent protein kinase / regulation of protein processing / cAMP-dependent protein kinase activity / protein localization to lipid droplet / cAMP-dependent protein kinase complex / regulation of bicellular tight junction assembly / cellular response to parathyroid hormone stimulus / negative regulation of heart rate / muscle cell cellular homeostasis / cellular response to cold / regulation of osteoblast differentiation / sperm capacitation / regulation of heart contraction / ciliary base / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / protein kinase A regulatory subunit binding / locomotor rhythm / mesoderm formation / cAMP/PKA signal transduction / regulation of calcium ion transport / sperm flagellum / plasma membrane raft / axoneme / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / negative regulation of TORC1 signaling / Notch signaling pathway / regulation of proteasomal protein catabolic process / sarcoplasmic reticulum membrane / sperm midpiece / positive regulation of gluconeogenesis / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / cellular response to glucagon stimulus / protein export from nucleus / acrosomal vesicle / sarcoplasmic reticulum / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of smoothened signaling pathway / neural tube closure / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / modulation of chemical synaptic transmission / mitochondrial membrane / cellular response to glucose stimulus / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / neuromuscular junction / visual learning / positive regulation of insulin secretion / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / intracellular calcium ion homeostasis / mRNA processing / peptidyl-serine phosphorylation / manganese ion binding / cellular response to heat / spermatogenesis / postsynapse / protein kinase activity
類似検索 - 分子機能
Phospholamban / Phospholamban / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...Phospholamban / Phospholamban / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / Phospholamban
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Cheng, C.Y. / Taylor, S.S.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2010
タイトル: Dynamics connect substrate recognition to catalysis in protein kinase A.
著者: Masterson, L.R. / Cheng, C. / Yu, T. / Tonelli, M. / Kornev, A. / Taylor, S.S. / Veglia, G.
履歴
登録2010年7月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
D: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
I: Cardiac phospholamban
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,6347
ポリマ－82,9733
非ポリマー6614
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4360 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area28760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.193, 92.193, 192.186
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

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CAMP-dependent protein kinase catalytic subunit ... , 2種, 2分子 BD

#1: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / PKA C-alpha


分子量: 40577.340 Da / 分子数: 1 / 断片: phospholamban peptide / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Pkaca, Prkaca / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05132, cAMP-dependent protein kinase
#2: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / PKA C-alpha


分子量: 40657.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Pkaca, Prkaca / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05132, cAMP-dependent protein kinase

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 I

#3: タンパク質・ペプチド Cardiac phospholamban / PLB


分子量: 1738.022 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Chemically synthesized. This sequence occurs naturally from Phospholamban
参照: UniProt: P61014

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非ポリマー , 4種, 25分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.71 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: The complex was obtained by combining a 1:10:10:10 molar ratio mixture of PKA-C (7 mg/ml), PLN1-19, MgCl2, and AMP-PNP in 20 mM sodium acetate (pH 6.5), 180 mM KCl, and 5 mM DTT, VAPOR ...詳細: The complex was obtained by combining a 1:10:10:10 molar ratio mixture of PKA-C (7 mg/ml), PLN1-19, MgCl2, and AMP-PNP in 20 mM sodium acetate (pH 6.5), 180 mM KCl, and 5 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 26095 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 264629 / Observed criterion σ(I): 264629 / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 51.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 38.8
反射 シェル解像度: 2.8→2.88 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ATP

1atp


解像度: 2.8→39.086 Å / SU ML: 0.45 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 1327 5.09 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs0.216 25304 99.52 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.117 Å2 / ksol: 0.288 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.6609 Å20 Å20 Å2
2--7.6609 Å2-0 Å2
3----15.3218 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→39.086 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5174 0 36 21 5231
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065297
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9517204
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.3311782
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068802
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004923
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.90320.35891370.23692767X-RAY DIFFRACTION100
2.9032-3.05620.34041610.25012727X-RAY DIFFRACTION100
3.0562-3.24760.32921480.24682758X-RAY DIFFRACTION100
3.2476-3.49820.36081510.26012737X-RAY DIFFRACTION99
3.4982-3.850.32881520.24522681X-RAY DIFFRACTION97
3.85-4.40640.25961540.18952731X-RAY DIFFRACTION99
4.4064-5.54910.24851420.18672788X-RAY DIFFRACTION100
5.5491-39.09060.2481490.22192786X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6884-0.5333-0.65811.0574-0.80.9496-0.12260.2745-0.5068-0.4984-0.16520.54590.1614-0.4599-2.0574-0.2216-0.008-0.00670.00880.2412-0.1157-10.470232.06997.6142
20.73690.0179-0.24190.59790.05770.6067-0.012-0.34470.0730.27080.2006-0.0991-0.06290.23080.0203-0.0075-0.0083-0.09490.0553-0.1350.032517.734337.350733.9139
30.07190.0008-0.00970.0063-0.00430.0130.019-0.012-0.03140.03950.05610.02930.00990.01920.0619-0.005-0.03050.12050.03280.1420.1876.746732.70410.3398
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain B
2X-RAY DIFFRACTION2chain D
3X-RAY DIFFRACTION3chain i

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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